Fehérjék és aminosavak, tudomány és technológia
A fehérjék nagy molekulatömegű nitrogéntartalmú szerves vegyületek, amelyek peptidkötésekkel kapcsolt aminosavmaradékokat tartalmaznak. Más szavakkal, a fehérjék polimerek, amelyek monomerjei aminosavak.
A fehérjéket peptidkötésekkel összekapcsolt több száz vagy ezer aminosavmaradékból állítják elő. A természetben létező fehérjék sokfélesége az aminosav-összetétel jellemzőitől, az aminosav-maradékok számától és a kombináció sorrendjétől függ.
Az aminosavak általános jellemzői.
Összesen mintegy 300 aminosavat találtunk a természetben. Az aminosavak összetételének befogadására való képesség:
1) Proteinogén (fehérje - fehérje, geneziselés, születés). A fehérje vagy proteinogén aminosavak száma viszonylag kicsi: az élő szervezetekben 20 bázikus proteinogén aminosav létezik. A standard 20 aminosavon kívül a fehérjékben vannak olyan módosított aminosavak is, amelyek a szokásos aminosavak származékai.
2) Nem proteogén (nem tartalmaz fehérjék összetételét); α, β és γ.
Valamennyi fehérje aminosav olyan α-aminosav, amelynek jellemző szerkezeti jellemzője: karboxil- és aminocsoport jelenléte az a-helyzetben lévő szénatomhoz.
A karboxil- és aminocsoportokon kívül mindegyik aminosavnak olyan gyöke van, amely különbözõ aminosavakban változik a szerkezetben, az elektromos töltésben és az oldhatóságban.
A proteinogén aminosavak osztályozása.
A proteinogén aminosavak számos osztályozása létezik, amelyek különböző kritériumokon alapulnak. Tekintsük csak néhányat:
1) A (R) radikális elektrokémiai jellegű osztályozása:
a) Nem poláris aminosavak (ezek közül 8) - hidrofób (vízben oldhatatlan): alanin (ala); valin (tengely); leucin (lei); izoleucin (szilka); prolin (pro); fenilalanin (hajszárító); triptofán (három); metionin (met);
b) poláris aminosavak (12) - feloldódnak vízben; viszont egymásba vannak osztva:
- töltetlen (a 7-es): glicin (gly); szerin (kén); treonin (tr); cisz-thein (cisz); tirozin (fényképezési tartomány); aszparagin (asp); glutamin (gln);
- negatívan (2): aszparaginsav (asp); glutaminsav (glu);
- pozitív töltet (3): lizin (lys); hisztidin (gis); arginin (arg).
2) Az emberi testben és állatokban történő szintetizálás képességének osztályozása:
a) pótolhatatlanok (a szervezetben nincsenek szintetizálva, így táplálékkal kell ellátni őket; 8): valin, leucin, izoleucin, triptofán, fenilalanin, metionin, treonin, lizin);
b) cserélhető (a testben szintetizált) - a 12.
Az aminosavak biológiai szerepe.
Amellett, hogy az aminosavak a fehérjék szerkezeti blokkjai, élő szervezetekben különböző anyagokat szintetizálnak. Különböző aminosavak (mind proteinogén, mind nemproteinogén) a peptidek, a nitrogénbázisok, a hormonok, a vitaminok, a neuromedikátorok, az alkaloidok és más fontos vegyületek prekurzorai. Így például triptofánból PP-vitamin (nikotinsav) és szerotonin származik, ilyen fontos hormonok, mint az adrenalin, a noradrenalin és a tiroxin tirozinból származnak. Az aminosavból valin keletkezik B3-vitamin (pantoténsav). Az aminosav-prolin olyan vegyület, amely megvédi az élő sejteket sok stressztől (beleértve az oxidatív hatást is).
A proteinmolekulák szervezési szintje (fehérje szerkezet).
A fehérje molekulák 4 alapvető szervezeti szintje létezik:
A fehérje elsődleges szerkezete polipeptidlánc, amely peptidkötésekkel kapcsolt aminosavmaradékokból áll:
A peptidkötést a következő tulajdonságok jellemzik:
1) a peptidkötés O és H atomjainak transzorientációja van;
2) négy peptidkötő atom egy síkban helyezkedik el, azaz a peptidkötés jellemző a koplanaritásra;
3) a fehérjemolekula peptidkötése keto-enol-tautomerizációt mutat;
4) a C-N kötés hossza 0,13 nm, közbülső értéke a kettős kovalens kötés (0,12 nm) és az egy kovalens kötés (0,15 nm) hossza között, ami azt jelenti, hogy a C-N tengely körüli forgás nehéz;
5) a peptidkötés erősebb, mint a szokásos kovalens kötés, mivel ez egy és fél (az elektronsűrűség újraelosztása miatt).
Minden egyes fehérje esetében a polipeptidlánc aminosavszekvenciája egyedülálló. Ez genetikailag meghatározva, és ezzel meghatározza a fehérje magasabb szervezeti szintjét.
A fehérje másodlagos szerkezete a polipeptidláncnak a hidrogénkötések rendszerének köszönhetően rendezett formában való elhelyezése. A polipeptid lánc spontán módon megfordul, és energetikailag előnyösebb formát nyer. A fehérjék másodlagos szerkezete két fő fajtát tartalmaz:
1) α-helix (általában jobb-sebes); stabilizálódott az oxigén-karbonil-csoport és az aminocsoport hidrogénje között.
H és O között hidrogénkötést képez. Gyenge, de mivel ezek közül sokan vannak, ez a szerkezet stabil. Mindegyik peptidcsoport részt vesz két hidrogénkötés kialakításában.
Az R hidrofil csoportokat ki vannak téve, és az R1 hidrofób csoportok a hélix belsejében helyezkednek el (az oldószer belsejében el vannak rejtve).
2) β egy hajtogatott réteg. Amikor ez a struktúra kialakul, számos polipeptidláncot, amelyek nem hajtódnak be az a-helixbe, kötőhálós hidrogénkötések kötődnek. Például a β-keratinok (a selyem részében) ilyen szerkezetűek. A szomszédos polipeptidláncok között β-szerű struktúra alakul ki. A másodlagos struktúrák közötti kölcsönhatás során szuper-szekunder szerkezetet (szupertekercselt) lehet kialakítani. Például a szupertekercselt α-hélixet fibrilláris fehérjék találják.
A fehérjék tercier szerkezete globuláris és a globuláris fehérjékre jellemző. A szervezet felső szintjén aktív központ található, és a fehérje funkcionális tevékenységet nyer.
A tercier struktúrát stabilizáló kapcsolatok:
1) diszulfid (a cisztein gyökök között fordul elő, ez a kötés erős, de könnyen visszanyerhető);
2) ionos (töltött aminosavgyökök között képződik);
3) hidrogén (a poláros aminosavak közötti csoportok között fordul elő);
4) izopeptid (amely a gyűrű karboxilcsoportja és aminocsoportjai között van kialakítva);
5) hidrofób kölcsönhatás (a hidrofób aminosavak között).
A globulusban a hidratált állapotban lévő poláris gyökök kívül esnek, a hidrofób gyökök belül.
A globuluson belül a polipeptidlánc doménjeinek szakaszai gyakran izolálódnak, amelyek ugyanazon lánc más részeitől függetlenül olyan szerkezetet alkotnak, amely sok szempontból egy globularis fehérjéhez hasonlít.
A kvaterner szerkezet csak az oligomer fehérjékre jellemző (oligomer fehérjék - több polipeptidláncból álló fehérjék).
A protomer polipeptid lánc az oligomer fehérjében. A kvaterner szerkezet az oligomer fehérje protomerjeinek elhelyezkedési módja. Az aktív központ akkor keletkezik, amikor a protomerek kombinálódnak. Például a hemoglobin egy kvaterner szerkezet, amely a vörösvérsejtekben található vér fehérje (oxigént hordoz).