1. kérdés: a biokémia témája és feladata
A biológiai kémia az élet molekuláris lényegének tudománya. Megvizsgálja az élő szervezeteket alkotó anyagok kémiai természetét, azok transzformációit, valamint ezeknek a transzformációknak a kapcsolatát a sejtek, szervek és szövetek aktivitásával, valamint a szervezet egészével. A biokémia fő feladata az élő szervezetek molekuláris szerkezete és biológiai funkciói közötti kapcsolat megteremtése. A vizsgálat tárgyától függően a biokémia feltételesen fel van osztva a mikroorganizmusok emberi és állati biokémiai, növénybiokémiai és biokémiájára. Az összes élőlény biokémiai egységének ellenére alapvető különbségek vannak az állatok és a növényi szervezetek kémiai összetételében és anyagcseréjében, és a biokémia mint tudomány meghatározása egyszerre jellemzi pozícióját és jelentőségét más biológiai tudományok között. Az élet lényegét vizsgálva a legfontosabb dolog az élet folyamatokban - az anyagcsere és a biokémia kétségtelenül a legfontosabb biológiai tudományoknak tulajdonítható.
A biokémia mint az emberi társadalom tudományának fontosságát az a tény jellemzi, hogy az orvostudomány, a mezőgazdaság, a biotechnológia, a géntechnika és számos iparág, az erdészet egyik elméleti alapja. Az ember számos kóros állapotának középpontjában áll az egyes biokémiai folyamatok megsértése. Például ismert, hogy több mint száz olyan betegség fordul elő, melyet az enzimatikus rendszerek aktivitásának megsértése okoz, és az egyedi enzimek örökletes hiányosságok hiányában. Bizonyos betegségek esetében számos nagymolekuláris vegyület kémiai szerkezetének változása jellemző. Ilyen "molekuláris hibákat" írnak le, különösen a hemoglobin és a poliszacharidok esetében. A patológia molekuláris alapjainak alapos ismerete nélkül sem diagnosztika, sem kezelés, sem betegségmegelőzés nem lehetséges. A biokémia sikere meghatározza az új gyógyszerek létrehozásának stratégiáját is. E tekintetben nagy érdeklődés mutatkozik az enzimek széles körű alkalmazása bizonyos betegségek kezelésében, valamint az enzimkészítmények állati takarmányozásban történő felhasználása.
A biokémiai folyamatok és mutatók alátámasztják bármely technológia élelmiszeriparban: sütőipari, sajtkészítés, a borkészítés, sör, tea termelése zsírok és olajok, tejfeldolgozó, hús és hal, gyümölcs, zöldség, keményítő előállítására és melasz. Biokémiai ismeretek szükségesek a sikeres megszervezése a bőripar, a termelés szőrme, feldolgozása természetes selyem. Az enzimatikus készítményeket széles körben használják a pamutszövetek gyártásához. Egyre ilyen kiterjesztett biokémiai mivel a termelés a vitaminok, antibiotikumok és más biológiailag aktív vegyületek, szerves savak, fehérjetartalmú takarmány. Csak egy alapos tanulmányt a törvények a csere anyagok mezőgazdasági növények és állatok lehetséges magas hozammal kiváló minőségű termés és a termelékenység növelése az állattenyésztésben. Rendkívül hatásos ebből a szempontból, a mezőgazdaságban alkalmazott különféle vegyi anyagok: herbicidek, fungicidek, takarmány vitaminok, fehérjék és antibiotikumok, lombtalanító és szárítószerek (oka abszcissziós a levelek és a betakarítás előtti szárítás növények), inszekticidek (ölni rovar kártevők), repellensek (taszítják kártevők) és így tovább.
A fentiek mindegyike jelzi a biokémia nagy jelentőségét az emberi társadalom számára, magyarázza a tudomány hatalmas és növekvő érdeklődését a világ minden országában.
Biokémiai szakasza A biokémia a következőkre oszlik: 3.1 Statikus, amely az élő anyagok kémiai összetételét vizsgálja; 3.2 Dinamikus, amely az anyagcsere folyamatait vizsgálja a szervezetben; 3.3 Funkcionális, tanulmányozva azokat a folyamatokat, amelyek a létfontosságú tevékenység egyes megnyilvánulásait képezik. Az első részt általában szerves kémiának nevezik, és egy speciális tanfolyamon szerepelnek, a második és a harmadik rész valójában biokémia.
Vannak biokémia: növények;
humán biokémia (orvosi biokémia).
A természetes vegyületek kémiája a tiszta formában és a szerkezetük meghatározásában foglalkozik. ^ A növények biokémiája tanulmányozza az anyagok összetételét és transzformációját növényekben és növényi nyersanyagokban. Vannak még ága-biokémia is. az olajos növények és olajos magvak biokémiája, a tej, a gabona, a hús, a kenyérsavak stb. biokémiája. Egy külön szektor eredményezte Enzimológiai - nagy része foglalkozik a tulajdonságok a biológiailag aktív anyagok - enzimekkel Biokémia - a kutató tudomány természete anyagok teszik ki az élő szervezetekre, azok átalakítása, és a kapcsolat e reakciók a szervek és szövetek a tevékenységek feltételeinek normális élet és a betegség .
A biokémia fő célja a szervezet alapanyagainak törvényei és kémiai szerkezete, valamint a biokémiai folyamatok molekuláris alapjainak normális és patológiás létfontosságú tevékenységének alapját képező szisztematikus ismeretek kialakulása.
Történelmileg a biokémia fejlődésének három szakasza. A statikus biokémia tanulmányozza a felszabadult biológiai vegyületek összetételét, szerkezetét és tulajdonságait.
A biokémia fő feladata a sejtek létfontosságú aktivitásához kapcsolódó kémiai folyamatok természetének molekuláris szintű teljes megértése. Ennek megoldásához számos sejtből kell kiválasztani a sejteket, meg kell határozni a szerkezetüket és meg kell határozniuk funkciójukat. (Például számos olyan tanulmányra mutathatunk, amelyek az izomösszehúzódás alapjait és számos hasonló folyamatot tisztázzák.) Ennek eredményeképpen az izomösszehúzódás molekuláris alapjainak számos aspektusát lehetett megmagyarázni.
A dinamikus biokémia vizsgálja az anyagok transzformációját a szervezetben, és ezeknek a transzformációknak a jelentőségét a létfontosságú tevékenység folyamataihoz.
A funkcionális fázis kapcsolódik a kémiai folyamatok élettani funkciókhoz való kapcsolódásának vizsgálatához
Kérdés 2Belki, koncepció, biológiai szerep. A fehérjék fizikai-kémiai tulajdonságai: hidrofilitás, oldhatóság, izoelektromos pont. Fehérjék kicsapása: sózás, denaturálás, hasonlóságuk és különbségeik. Alkalmazás az orvostudományban.
A fehérjék szerves részét képezik az összes élő szervezetnek. A fehérjék biológiai szerepe, elengedhetetlen a táplálkozásban.
A fehérjék nagy molekulatömegű nitrogéntartalmú anyagok, amelyek peptidkötésekkel kapcsolt aminosavmaradékokból épülnek fel. A fehérjék - a fuvarozók az élet, vannak felruházva számos egyedi jellemzői, hogy legyen bennük, műanyag, szabályozási, katalitikus receptor, biztonság stb Ezek a funkciók nem helyettesíthető sem szénhidrátot vagy zsírt .. A táplálkozás nélkülözhetetlenségét a biológiai érték is meghatározza
A fehérjék fizikai-kémiai tulajdonságai: molekulatömeg, izoelektromos pont, oldhatóság, ülepedés.
Az egyes fehérjék aminosavösszetétele és térbeli szervezése külön-külön különbözik egymástól. Amfoter, puffer, kolloid és ozmotikus tulajdonságokkal rendelkeznek.
A fehérjék molekulasúlya 6000 (alsó határ) és 1 000 000 közötti, és nagyobb, a polipeptidláncok számától függően a fehérje egyetlen molekulaszerkezetében.
Az állati szövetek fehérje többségének izoelektromos pontja az 5,5 és 7,0 közötti tartományban van. Az izoelektromos ponton a fehérjék összes töltése nulla, és a fehérjék nem mozognak az elektromos mezőben, kevésbé stabilak az oldatban és könnyen kicsapják.
A különböző fehérjék oldhatósága széles körben változik, a fehérje szerkezetétől függően (a poláris aminosavak nagyobb oldhatóságot biztosítanak). Az albuminok vízben és gyengén sóoldatokban, protaminban - 60-80% alkoholban oldódnak, és a kollagén és a keratinok a legtöbb oldószerben oldhatatlanok.
A protein-oldatok stabilitása a fehérjemolekula és a hidratált membrán töltéséhez kapcsolódik. A protein töltés és a hidratáció között szoros kapcsolat van: a polárisabb aminosavak a fehérjében, annál több víz kötődik. Néhány fehérje hidratálódik, és rosszabbul oldódik. Például a kollagén többet tartalmaz, mint sok jól oldódó globuláris fehérjét, de vízben oldhatatlan.
A sóderkezés koncepciója, a tényezők kiszűrése, a mechanizmus, a reverzibilitás, az alkalmazás a gyógyászatban.
A semleges sókkal (magas alkáli- és alkáliföldfém-sókoncentrációjú) fehérje-kicsapódás folyamatát sómentesítésnek nevezzük. A mechanizmus az, hogy a sóoldat hozzáadott anionjai és kationjai eltávolítják a fehérjék hidrat héját és a töltést, amelyek a stabilitás tényezői.
A sóképzéssel nyert fehérjék jellemző tulajdonsága, hogy a só eltávolítása után természetes biológiai tulajdonságaik megmaradnak. A fehérjék sózása reverzibilis reakció, mivel a fehérjecsapódás újra feloldódhat, miután a sókoncentrációt dialízissel vagy vízzel való hígítással csökkentették.
Az orvosi gyakorlatban a sóképzéshez leggyakrabban ammónium vagy nátrium-szulfát (nagy koncentrációk) használatosak. Az albuminok 100% -os telítettségben (NH4) 2SO4 csapódnak le. Globulinok - egy félig telített oldatban (NH4) 2SO4.
A sózást széles körben alkalmazzák a fehérjék elválasztására és tisztítására a kutatásban és az orvosi gyakorlatban.
A denaturáció fogalma, a denaturálódást okozó tényezők, a mechanizmus, a visszafordíthatóság, az alkalmazás
fehérje kicsapási reakciót a biológiai folyadékok kimutatására.
A fehérje szerkezetének elpusztítását és a natív tulajdonságainak (biológiai, fiziko-kémiai) elvesztését denaturációnak nevezik. A kicsapódott denaturált fehérje, ellentétben a sózással kiváltott fehérjével, elveszti eredeti tulajdonságait. A denaturáló tényezők a következőkre oszthatók:
1) fizikai (hőmérséklet, sugárzás, ultraibolya sugárzás)
2) mechanikus (rezgés stb.)
3) vegyi anyagok (koncentrált savak, lúgok, nehézfémek sói stb.)
A denaturáló szerek rövid távú hatása és a denaturáló szerek gyors eltávolítása lehetővé teszi a fehérje renaturálódását az eredeti háromdimenziós szerkezet teljes helyreállításával és molekulájának natív tulajdonságaival.
Denaturációt alkalmazzuk meghatározására a vizeletben lévő fehérje a vesebetegségek (pyelonephritis), hólyag (cystitis), prosztata (prostatitis), valamint a mérgezés nehézfémsók.
3. kérdés: A fehérjék felépülése. A fehérjék primer szerkezete, amely jellemző a peptidkötésre. A fehérjék elsődleges szerkezetének sajátosságai. Másodlagos, tercier struktúra fehérjék, kötések, stabilizálásuk. A fehérjék kvantum szerkezete. Az oligomer fehérjék szerkezetének és működésének sajátosságai a hemeket tartalmazó fehérjék példáján - Hemoglobin és myoglobin
A fehérjéknek 4 szintje van a szervezeti struktúrában.
Az elsődleges szerkezet egy aminosavmaradék egymást követő kombinációja egy polipeptidláncon. Az aminosavak közötti peptidkötések stabilizálják, biztosítva a polipeptidlánc kovalens összetételének erejét. Minden egyes fehérje egyedülálló az elsődleges struktúrájában. Ez határozza meg a fehérje molekula további szervezési szintjét.
Változást vagy veszteséget az aminosavak a polipeptid-lánc változást eredményez a szerkezet, a fizikai-kémiai tulajdonságait és biológiai funkcióit a fehérje. Például, amikor a génmutációk kódoló β-polipeptid-lánc, a hemoglobin (Hb) helyzetű glutaminsav 6 valin helyettesíti, kapott mutáns Hb válik rosszul oldódó, elveszti a képességét, hogy oxigén szállítására. Ebben az esetben, a vörös vérsejtek válnak sarló alakú, innen a betegség neve - a sarlósejtes vérszegénység. Jelenleg dekódolt elsődleges szerkezete számos fehérje: hemoglobin, mioglobin, inzulin, immunglobulin, citokróm, lizozim, tripszin, kimotripszin, és mások.
A másodlagos szerkezet egy polipeptidlánc spirálisra vagy más konformációra való összecsukására, csavarására, csomagolására. Automatikusan keletkezik spontán módon, ami az aminosavak és azok szekvenciájától függ. Kétféle másodlagos szerkezet létezik: 1-α-hélix és 2-réteges (β-struktúra).
Az α-hélix spirális szimmetriája:
a) a spirálfolyamat az első és a negyedik aminosav-aminosav peptidcsoportjai közötti hidrogénkötésekkel stabilizálódik.
b) a hurok körforgásának szabályossága.
c) az összes aminosavmaradék ekvivalenciája, függetlenül az oldalláncok szerkezetétől.
d) az oldalsó gyökök nem vesznek részt az a-hélix képződésében.
A magasság a tekercs (menetemelkedéssel) egyenlő 0,54 nm, ez magában foglalja aminosav-3,6, szabályosságát időszakban egyenlő tekercsek 5 (18 aminosav). A egy periódusának hossza - 2,7 nm.
Az a-hélixben sok a cisztein. SH-csoportjának köszönhetően diszulfid-kötéseket képezhet a spirálfordulatok között.
A másodlagos szerkezet egy másik típusát β-szerkezetnek nevezzük. Ez a faj megtalálható a haj, az izmok, a körmök és más fibrilláris fehérjék fehérjéiben. Az ilyen polipeptidláncok összetétele hajtogatott szerkezettel rendelkezik. A lánc egyes szakaszainak peptidcsoportjai közötti hidrogénkötésekkel stabilizálódik, gyakrabban két vagy több párhuzamosan elhelyezkedő polipeptidlánc. A β-hajtogatott rétegekben nincs S-S kötés (ezeken a területeken nincs cisztein). Az oldalirányú gyökök kifelé nyúlnak az összehajtott réteg mindkét oldalán.
A p-struktúra csak bizonyos aminosavak jelenlétében képződik a lánc szerkezetében, különösen az alanin és a glicin. Sok natív fehérje molekuláiban egyszerre vannak α-helikális régiók és β-szerű rétegek.
A tercier struktúra egy polipeptid helix háromdimenziós térbeli szervezete, vagy egy polipeptidlánc egy térfogatban való elhelyezése.
A négyféle intramolekuláris kötés szerkezetének stabilizálása:
1 - kovalens diszulfidkötések a ciszteinmaradékok között;
2 - nem kovalens hidrogénkötések (C = O és -OH, -NH2, -SH csoportok között);
3 - töltött csoportok elektrosztatikus kölcsönhatása az aminosavak oldali gyökökben (NH3 + és COO-);
4-hidrofób van der Waals kölcsönhatásokat a nem poláros oldallánc aminosavak között.
Az alakja a harmadlagos szerkezetének fehérjék oszlik globuláris (enzimek, transzport fehérjék, antitestek, hormonok) és rostos (strukturális) (keratin haj, köröm; kötőszövet kollagén, elasztin ínszalagok; aktin és a miozin az izomszövetekben).
A tercier struktúra meghatározza a fehérje natív tulajdonságait.
Kváder szerkezet. Azok a fehérjék, amelyeknek ez a szerkezete van, oligomer ("oligo" - néhány). Ez azt jelenti, hogy több alegységből épülnek fel.
A negyedleges szerkezet - egy eljárás a tojásrakás teret több polipeptidlánc, amelyek primer, szekunder és tercier struktúrákat, amely lehet azonos vagy különböző.
Példák a kvaterner szerkezetű fehérjékre: hemoglobin - 4 alegység; piruvát dehidrogenáz - 72 alegység. Az alegységeket ionos, hidrogén, diszulfid kötések kapcsolják össze