A hidrolízis biológiai szerepe a szervezet létfontosságú aktivitásának folyamatában
A hidrolízis biológiai szerepe a szervezet létfontosságú aktivitásának folyamatában. ATP.
Hidrolízis (. Görög hydor víz + lízis bomlik) - bomlás áthaladó anyag a kötelező részvétel és folyó víz alatt a rendszer:
AB + H-OH → AH + BOH
A hidrolízis reakciók különböző anyagokon mennek keresztül. Tehát az emésztés során makromolekuláris anyagokat (fehérjék, zsírok, poliszacharidok, stb) enzimes hidrolízist, így kis molekulatömegű vegyületek (rendre, aminosavak, zsírsavak és glicerin, glükóz, stb).
E folyamat nélkül az élelmiszerek asszimilációja nem lehetséges, mivel csak viszonylag kis molekulákat szívnak a bélbe. Például, az emésztést a poliszacharidok és diszacharidok csak akkor lehetséges, miután a teljes hidrolízis monoszacharidok az enzimek által. Hasonlóképpen a fehérjék és a lipidek olyan anyagokhoz hidrolizálódnak, amelyek csak utána felszívódhatnak. Vegye figyelembe a fő hidrolízis reakciókat a szervezetben.
A fehérjék hidrolízise. A fehérjék hatalmas osztályba tartoznak az ökológiai, azaz széntartalmú, nevezetesen széntartalmú nitrogénvegyületek, amelyek elkerülhetetlenül minden egyes szervezetben előfordulnak. A fehérjék szerepe a szervezetben óriási. Anélkül, hogy a fehérjék vagy azok összetevői - aminosavak - nem érhető el reprodukciója a fő szerkezeti elemeinek a szervek és szövetek, valamint a kialakulását számos fontos anyagok, például enzimek és hormonok. Az élelmiszerek fehérjéi a testszövetek felépítésére való felhasználást megelőzően elzáródnak. A szervezet nem magának az élelmiszer-fehérjének az etetésére használja fel, hanem strukturális elemei aminosavak, és talán részben a legegyszerűbb peptidek, amelyekből a fehérjék szintetizálódnak a sejtekben.
Minden fajta szervezet, minden egyes szerv és minden szövet tartalmaz jellegzetes fehérjéket, és amikor idegen fehérjéket emésztenek, a szervezet először is megfosztja őket specifikus specificitástól. A megemésztett fehérjék elterjedése közömbös anyagba bomlik. Protein bontás egyszerűbb anyagok hiányzik fajspecifitásuk képes vegyület felszívódik a véráramba a bélfalon keresztül, elvégzett az emésztő szervek az emberek és állatok egymást követő hidrolízis hatására több enzim.
A szájban a fehérjéket nem befolyásolja semmilyen változás, mivel az ehhez szükséges proteolitikus enzimek nem szerepelnek a nyálban. A fehérjék emésztése a gyomorban kezdődik.
A gyomor-bél traktusban az élelmiszer-fehérjék aminosavakba bomlanak emésztő proteolitikus enzimek - peptidohidroláz részvételével. Az enzimek ezen csoportja a szubsztrátspecifikusság szempontjából különbözik: mindegyik enzim előnyösen (azaz a legmagasabb arányban) hidrolizálja az aminosavak által képzett peptidkötéseket (1. ábra). Az összes emésztő peptidodidroláz együttes hatásának köszönhetően az élelmiszer-fehérjék teljesen lebomlanak aminosavakká. Ily módon a szervezet monomereket kap a saját fehérjék szintéziséhez.
A gyomorban az emésztés (azaz a hidrolitikus hasítás) egy proteolitikus enzim pepszin hatására történik; Ebben a folyamatban alapvető szerepet játszik a sósav, ami miatt a gyomornedv alacsony pH-jú (1-2). Ennek a savnak a hatása alatt a pepszinogén gyomormirigyek fősejtjeinél felszabaduló fehérje pepszinré változik. A HCl katalizálja ezt a folyamatot, amely alatt a molekula egy részét hasítják és az enzim aktív központját képezik. A pepszin maga katalizálja a képződés folyamatát, vagyis autokatalizátort.
A pepszin hidrolizálja a peptidlánc végeiből eltávolított peptidkötéseket (így a pepszin endopeptidáz). A fehérjék polipeptidekre bomlanak, a szabad aminosavak gyakorlatilag nem képződnek.
A fehérjék emésztését a vékonybél felső részében a hasnyálmirigy és a bélsejtek hatására végezzük. Ezek a sejtek számos proenzimet termelnek (tripszinogén, kimotripszinogén, prokaropeptidazin A és B, proelasztáz). Képződése után a katalitikus aktív helyén a proenzim molekularészek és hasítása ezen fehérjék alakítjuk rendre enzimek: tripszin, kimotripszin, Karbopeptidazy A és B és az elasztáz.
Tripszin, kimotripszin és elasztáz - endopeptidáz - hidrolizált kommunikáció, közelebb fekszik a közepén a polipeptid-lánc. A hatóanyag termékei elsősorban peptidek, de számos aminosav képződik.
Carbopeptidáz - exopeptidáz. A terminális aminosav-maradék által képzett peptidkötést hidrolizálják. A karbo-peptidáz A főleg terminális aminosavakat hasít hidrofób csoporttal, és a karboxipeptidáz B - a lizin és az arginin maradékai.
Az emésztés utolsó fázisa a bélsejtek által szintetizált enzimek - aminopeptidázok és dipeptidázok - részvételével fordul elő. Az első végzi el az aminosavakat a peptidekből, a második hidrolizálja a dipeptideket.
Így az élelmiszer-fehérjék emésztése a lényege, a számos enzim által katalizált hidrolízisreakciók szekvenciája.
A hidrolízis a karbamidszintézis alapja is, az egyenlet szerint haladva:
Ezt a folyamatot az argináz enzim katalizálja, és a fordított eljárás - az arginin ornitinből történő előállítása (a Krebs-Hanselayt ciklus) lehetséges.
élelmiszer szénhidrát az emésztőrendszerben bonthatók monomerek hatására glikozidázok - enzimek, amelyek katalizálják az glikozidos kötések (2. ábra) a poliszacharidok.
Az emésztés már a szájüregben kezdődik: a nyál tartalmazza az amiláz enzimet (# 945;
1,4-glikozidáz), amely hasít # 945;
1,4 glikozid kötések. Mivel a szájüregi táplálék nem tart sokáig, a keményítő csak részben emészthető. A keményítő emésztés fő helyszíne a vékonybél, ahol az amiláz belép a hasnyálmirigybe. Az amiláz nem hidrolizálja a glikozid kötést diszacharidokban, ezért az intestinalis amiláz hatásának fő terméke a maltóz diszacharid.
Azokból a glükózmaradékokból, amelyek a keményítőmolekulában egy 1,6-glikozidos kötéssel kapcsolódnak, izomaltóz-diszacharid képződik. Továbbá, az élelmiszer szervezet megkapja a diszacharidok szacharóz és laktóz (3. ábra), hogy a specifikus glikozidázok hidrolizált - maltáz, izomaltáz, laktáz és szukráz rendre.
A szénhidrátok - glükóz, galaktóz és gyümölcscukor teljes hidrolízise - a bélsejtekbe belép a vérbe.
A zsírok hidrolízise A zsírok emésztéséhez szükséges héj és hasnyálmi juice belép a 12-vastagbélbe. A hasnyálmirigy gyümölcslé tartalmaz lipáz enzimet, amely katalizálja az észterkötés hidrolízisét a triacil-glicerinekben. Mivel a zsírok nem oldódnak vizes közegben, és a lipáz zsírokban oldhatatlan, a hidrolízis csak ezen fázisok felületén fordul elő, és következésképpen az emésztési sebesség e felület felületétől függ.
Az epében konjugált epesavak (5. ábra) - glikokolikus és taurokolikus. Ezek a savak amfifil tulajdonságokkal rendelkeznek. A zsír-vízfelületen úgy orientálódnak, hogy a hidrofób ciklikus rész zsírba merül, és a hidrofil oldallánc a vizes fázisba kerül. Ennek eredményeképpen stabil emulzió képződik.
Az intézkedés alapján a lipáz jön zsírok hidrolízisét, amelyekben a zsírsavak lehasítják a triacil-glicerin, egyik a másik után, az első a # 945; -karbon atomok, majd - # 946; -karbon atom (6. ábra)
Az élelmiszer-emésztés folyamán képződött monomerek számos reakciót eredményeznek. Sok esetben oxidálják, és az oxidáció során felszabaduló energiát használják az ATP szintézisének az ADP-ből, amely az élő szervezetekben az energia felhalmozódásának fő folyamata. Ez az energia szükséges a szervezet növekedéséhez és normális működéséhez. Man kapja, mint köszönhető, hogy a többlépéses folyamat oxidációs élelmiszer - fehérjék, zsírok és szénhidrátok, valamint amiatt, hogy néhány hidrolízise az észterek, amidok, peptidek és glikozidoa. Azonban a fő energiaforrás többféle biológiai folyamatok - fehérjebioszintézist, ion ingyenes szállítás, az izomösszehúzódás, az idegsejtek elektromos aktivitását - az adenozin-trifoszfát (ATP).
ATP (adenozin-trifoszfát) tartozik a bioszervetlen vegyületek, mivel a szerves része áll - adenozin és a szervetlen rész - csatlakozik a láncot a három vagy foszfátcsoport. PH-érték ≥ 7,0, az ATP 4- anionként létezik. mivel a hidrogénindex ezen értékének összes foszfátcsoportja ionizált.
Az ATP hidrolízisét sav-bázis egyensúlyi formában jegyezzük fel:
ATP 4- + H20 Û ADP 3- + HF04 2- + H +
DG o = -30,5 kJ / mol,
ahol az ADP3 az adenozid-foszfát anionja.
Amint látható, a hidrolízis a Gibbs energia csökkenésével jár
(DG o = -30,5 kJ / mol). A hidrolízis az adenozin-monofoszfátra (AMP) és végül az adenozinra is továbbhaladhat.
A hidrolízis során a jelentős energiatermelés lehetővé tette a szerves foszforok - makroenergetikai anyagok speciális kifejezésének bevezetését. Az ATP molekula két nagy energiájú (makroenergiás) kötést tartalmaz (7.
A kémiai képletben hagyományosan a megjelölés jelöli őket
(Tilde). Az ADP molekulában csak egy nagy energiájú kötés; Az ATP oxidatív foszforilezéssel történő szintézisének eredményeként még egy adagot adunk hozzá, azaz a szubsztrátum oxidációjának energiája átalakul a kémiai kötések energiájává az ATP molekulájában.
A különböző anyagok hidrolízis reakciói során felszabadított energia általában kicsi. Ha meghaladja a 30 kJ / mol értéket, akkor a hidrolizálható kötést nagy energiájúnak nevezik. Az ATP hidrolízisének energiája a sejt lokalizációjától függően 40 és 60 kJ / mol között változhat. Átlagosan 50 kJ / mol értéknek tekinthető.
A 2. táblázat az egyes szerves foszfátok hidrolízisének standard Gibbs energiájának értékeit mutatja.
2. táblázat: Szabványos Gibbs energiák az organoionos vegyületek hidrolíziséhez
A táblázat adatai láthatók. Hogy egyes foszfátok hidrolízise némileg nagyobb energiát eredményez, mint az ATP hidrolízise, míg mások - kevésbé.
Az ATP ADP-ből történő szintézisének fő módja az oxidatív foszforiláció. Ebben az esetben az ADP-t szervetlen foszfáttal foszforilezzük:
A reakciót energikusan kapcsolják a hidrogén redukált koenzimektől oxigénig történő átvitelével. Ez az átvitel az oxidált energia nagy részét felszabadítja. A víz-szintézis energiája a gázhalmazállapotú H2 és O2-ból 230 kJ / mol. Majdnem ugyanolyan mennyiséget kapunk, ha hidrogént használunk. Tartalmazza a szerves vegyületek összetételét. A hidrogén szállítási reakciók és az ATP szintézisének energiacsatlakozása a mitokondriális membrán és a H + -ATP szintetáz részvételével történik.
Az ATP ADP-ből történő szintézisének másik módja a szubsztrátfoszforiláció. Ebben az esetben a kapcsolószerkezet nem igényli a membránok részvételét.
A hidrolízis lényege olyan foszfátcsoportok transzferálása, amelyek az ATP-nél nagyobb energiát bocsátanak ki a hidrolízis során a foszforilezett vegyületekhez, amelyek kevesebb szabad energiát bocsátanak ki a hidrolízis során, mint az ATP.
Ennek következtében az ATP a sejtekben közbenső termékként működik, energiaátvitelre és konjugációs reakciókra, az energia felszabadulása és fogyasztása mellett.
Bonyolult szerves vegyületek, például a glükóz-sejt-tüzelőanyag oxidálásakor a sejtekben nagy mennyiségű energiát szabadítanak fel. Ennek jelentős részét ATP és ADP konjugátum szintézisével és szervetlen foszfáttal (8. ábra) tárolják. Egy specifikus enzim - foszfotranszferáz részvételével - a foszfátcsoport az R1 szerves foszforvegyületből - az ATP - nél nagyobb energiával rendelkező foszfát - átkerül az ADP - en keresztül. Ez ATP kialakulásához vezet:
8. ábra: A Gibbs energia transzformációjának sémája egy sejtben
Az ATP viszont egy másik enzim hatására áttereli a terminális foszfátcsoportot a szerves vegyületek molekuláihoz alacsonyabb energiával, mint az ATP, ezáltal energiát tárol. Ebben az esetben az ADP újra kialakul:
ahol az R1-foszfát egy szerves foszforvegyület, amelynek nagyobb energiája van, mint az ATP; Az R2-foszfát egy olyan szerves foszforvegyület, amelynek energiája alacsonyabb, mint az ADP.
Az ATP hidrolízisének energiáját viszont számos endergonfolyamat biztosítására használják. Az ADP foszforilációjának reakciója és az ATP energiaforrásként történő utólagos alkalmazása ciklikus folyamatot eredményez:
Oxidálható anyagok energiája
Használt irodalomjegyzék:
2. Glinka, NL Általános kémia. Izd.19 th. "Chemistry", 1977.
3. Stepanenko BN A szerves kémia tanfolyamai. 3. kiadás. M. High School, 1979
4. Nagy orvosi endiklopediya. M .: "Soviet Encyclopedia", 1979.
A téma összefoglalása: A hidrolízis biológiai szerepe a szervezet létfontosságú aktivitásának folyamataiban Végrehajtva: Golovenko A.O. (FFM 117 csoport) Oktató: Rusnyak Yu.I társ. Professzor