Proteinek az élő szervezetekben
A fehérjék a legmagasabb és legkülönbözőbb osztályú szerves sejtvegyületek. Ezek biológiai heteropolimerek, amelyek monomerjei aminosavak.
Szerint a kémiai összetétele az aminosavak - egy olyan vegyület, amelynek egy karboxilcsoport (-COOH) és egy amin (-NH2), az egyik kapcsolódó szénatommal, amelyhez kapcsolódik, az oldallánc - radikális R. Ez csoportok képeznek egy aminosav egyedi tulajdonságai.
Csak 20 aminosav vesz részt a fehérjék képződésében. Alapvetőnek számítanak. vagy alap:
Az aminosavak egy része nem állati és emberi szervezetekben szintetizálódik, és növényi táplálékkal kell rendelkeznie. Felülmúlhatatlanok:
A kovalens peptidkötésekkel összekapcsolt aminosavak különböző hosszúságú peptideket alkotnak. A peptid (amid) egy aminosav karboxilcsoportja és egy másik aminocsoportja által képzett kovalens kötés.
A fehérjék nagy molekulatömegű polipeptidek, amelyek 100-1000 aminosavat tartalmaznak.
A fehérje szervezetének négy szintje van.
- Elsődleges szerkezet (a polipeptidlánc aminosavainak szekvenciája). Az aminosavmaradékok közötti kovalens peptidkötéseknek köszönhető. Az elsődleges struktúrát a nukleotidok szekvenciája határozza meg a fehérjét kódoló DNS-molekula régiójában. Minden fehérje elsődleges szerkezete egyedülálló, és meghatározza annak alakját, tulajdonságait és funkcióit. A fehérjék molekulája különböző térbeli formákat (konformációkat) vehet fel. A fehérjemolekula másodlagos, tercier és kvaterner térbeli szerkezetei vannak.
- Másodlagos szerkezet. A polipeptidláncok az a-helixben vagy p-struktúrában történő összeragasztásával jönnek létre. Ezt az NH-csoportok hidrogénatomjai és a CO csoportok oxigénatomjai közötti hidrogénkötések hordozzák. Az α-hélix a polipeptidlánc spirálba történő elcsavarodásának következtében alakul ki egyenlő távolságra a körök között. A globuláris fehérjékre jellemző. a gömb alakú gömb alakú. A p-szerkezet három polipeptidlánc hosszirányú összecsukása. A hosszúkás fibrilláris alakú fibrilláris fehérjékre jellemző.
- Tercier struktúra. Ez akkor alakul ki, amikor a hélix egy labda (globula, domain) gördül. A domének gömbszerű alakúak, hidrofób maggal és hidrofil külső réteggel. Tercier-struktúra képződik között képződő kötések gyökök (R) aminosavak, mivel az ionos, hidrofób és diszperzív kölcsönhatásokat és is köszönhető, hogy a diszulfid (S-S) közötti kötések cisztein gyökök.
- Kváder szerkezet. Jellemző komplex fehérjék, amelyek két vagy több polipeptid-láncok (gömböcskéket) a nem kovalens kötések, valamint a fehérjék, amelyek nem-fehérje komponensek (fémionok, koenzimek). A kvaterner struktúrát elsősorban az intermolekuláris vonzódás és kisebb mértékben a hidrogén és az ionos kötések támasztják alá.
A fehérje-konfiguráció az aminosavok szekvenciájától függ, de befolyásolhatják azokat a specifikus körülményeket, amelyekben a fehérje megtalálható.
A proteinmolekula strukturális szervezet általi elvesztését denaturációnak nevezik. A denaturáció visszafordítható és visszafordíthatatlan. Amikor a reverzibilis denaturáció elpusztult kvaterner, tercier és szekunder szerkezete, de hála a megőrzésére az elsődleges szerkezet a visszatérő normál körülmények lehetséges fehérje renaturációját - helyreállítása normál (natív) konformációkat. A visszafordíthatatlan denaturációval a fehérje elsődleges szerkezete lebomlik. A denaturálódást magas hőmérséklet (45 ° C felett), dehidratáció, kemény sugárzás és egyéb tényezők okozhatják. A proteinmolekula konformációjának (térbeli szerkezete) változása számos fehérjefunkciót (jelzést, antigén tulajdonságokat stb.) Tartalmaz.
Kémiai összetétellel különböznek az egyszerű és komplex fehérjék. Az egyszerű fehérjék csak aminosavakból állnak (fibrilláris fehérjék, antitestek - immunglobulinok). A komplex fehérjék tartalmaznak fehérje részeket és nem proteintartalmú protetikus csoportokat. Különböztesse lipoproteinek (lipideket tartalmazó), glikoproteinek (szénhidrátok), a foszfoproteinek (egy vagy több foszfátcsoportot), metalloproteinek (különböző fémek), nukleoproteineket (nukleinsav). A protetikus csoportok általában fontos szerepet játszanak a fehérje biológiai funkciójának teljesítésében.
A fehérjék funkciói különbözőek:
- Katalitikus (enzimatikus) funkció. Az enzimek fehérjék. A fehérjék-enzimek katalizálja a kémiai reakciók folyamatát a szervezetben. Például, a kataláz bomlik hidrogén-peroxid, amiláz - hidrolizálja keményítőt, lipáz - zsírok, tripszin - fehérjék nukleáz - nukleinsav, egy DNS-polimeráz katalizálja a megkétszerezése DNS.
- Építési (szerkezeti) funkció. Ezt fibrilláris fehérjék hajtják végre. Például a keratin található szögek, haj, gyapjú, tollak, szarvak, paták; Kollagén - a csontokban, a porcokban, az inak; elasztin - a szalagok, az erek falai.
- Szállítási funkció. Számos fehérje képes különböző anyagokat ragasztani és hordozni. Például a hemoglobin oxigént és széndioxidot hordoz, a hordozó fehérjék elősegítik a sejt plazma membránján keresztül elősegített diffúziót.
- Hormon (szabályozási) függvény. Számos hormon fehérjék, peptidek, glikopeptidek. Például, a növekedési hormon szabályozza a növekedés; inzulin és a glukagon vércukorszint szabályozására: inzulin növeli a permeabilitás a sejtmembránok glükózzá, amely javítja annak hasítási szöveti, lerakódását glikogén a májban, glukagon elősegíti az átalakítás a máj glikogén glükóz.
- Védő funkció. Például a vér immunglobulinjai ellenanyagok; interferonok - univerzális vírusellenes fehérjék; A fibrin és a trombin részt vesz a véralvadásban.
- Kontraktilitás (motor) funkció. Például az aktin és a miozin mikrofilamentumokat képez és izomösszehúzódást végez, a tubulin mikrotubulust képez, és biztosítja a hasadási tengely működését.
- Receptor (jel) funkció. Például a glikoproteinek részét képezik a glikocalxnek és érzékelik a környezetből származó információkat; az opszin a retinák sejtjeiben jelen lévő rodopszin és jodopszin fényérzékeny pigmentjeinek szerves részét képezi.
- Energiafunkció. 1 g fehérje felosztásakor 17,6 kJ energiát szabadít fel, ami a szervezet létfontosságú aktivitásához szükséges.
- A tárolási funkció. Például az albumin tárolja a vizet a tojássárgájában, a myoglobin tartalmaz egy oxigéntartalékot a csigolya izmokban, a hüvelyes növények magjai fehérjék az embrió tápanyagtartalma.
A fehérjék-enzimek katalizálja a kémiai reakciók folyamatát a szervezetben. Ezek a reakciók, energiaforrásokból, vagy egyáltalán nem áramlanak a testben, vagy túl lassan áramlanak.
Az enzimreakció a következőképpen fejezhető ki: E + S → [ES] → E + P, ahol E az enzim; S - szubsztrátum; ES - enzim-szubsztrát komplex; P - reakciótermékek.
A szubsztrátum reverzíbilan reagál az enzimmel, hogy egy enzim-szubsztrát komplexet képezzen, majd bomlik, és így reakcióterméket képez. Az enzim nem része a végső reakciótermékeknek.
Az enzimmolekulában van egy aktív központ. két helyből - szorpció (felelős az enzim kötődéséért a szubsztrát molekuláért) és katalitikus (felelős a tényleges katalízisért). A reakció során az enzim megköti a szubsztrátot, egymást követően megváltoztatja a konfigurációját, és egy köztes molekulák sorozatát képezi, amelyek végső soron a reakciótermékeket állítják elő.
A szervetlen természetű katalizátorokból származó enzimek közötti különbség a következő:
- az egyik enzim csak egyféle reakciót katalizál;
- az enzimek aktivitását meglehetősen keskeny hőmérsékleti korlátok (általában 35-45 ° C) korlátozzák;
- az enzimek bizonyos pH-értékeken aktívak (leginkább enyhén lúgos közegben).