Vas oxidációs állapota hemoglobin - útmutató vegyész 21
Kémia és Vegyészmérnöki
Egy példa a molekuláris betegség. az oka, ami most elég egyértelmű. szolgálhat ferrigemoglobinemiya. Ez a betegség oka az a tény, hogy a kóros hemoglobin molekula két atom négy atom vas (II) Könnyen oxidálódik vas állapot (III), míg a másik két atom marad a két-töltési állapot. Vegyület a hemoglobin molekulák oxigénnel a tüdőben és a kibocsátás a szövetekben is át csak akkor, ha zhe atom [c.467]
Kommunikáció hem a polipeptid-lánc végzi koordináló vasion, és az atom hisztidin nitrogén (ötödik aminosav globin) hatodik ligandum működhetnek O2, CO és egyéb komplex hemoglobin molekuláris oxigént O2, úgynevezett oxihemoglobin, figyelemre méltó, hogy egy ion vas Fe nem oxidált és áthalad a magas szintű állapotban az alacsony-spin, csökkentve annak sugara, és nyomja a síkban porfinovogo gyűrű oxigén molekula. így kialakított egy hidrofób zsebben a polipeptid lánc, amely a víz által kiszorított anionok Emiatt C1. ÁFA. 804. foszfátok nem lép a komplex, mint egy hatodik ligand [c.910]
Alapján bizonyos jelenségeket, amelyek nincsenek közvetlen kapcsolatban a katalízis, ismert, hogy ennek eredményeként a protein kötődési tulajdonságainak az anyag lehet kötni mélyreható változásokat. Így a hem nem oldódik vízben, és ab USTAINABLE anyag gyorsan átalakul a levegővel érintkezve a hematint az oxidáció következtében a Fe „Re.” Éppen ellenkezőleg, a hemoglobin eredő hem-kötő fehérje - globin, egy vízben oldódó anyag képző reverzibilis vegyületet oxigén molekulák - oxihemoglobin. amelyekben a vas megtartja kétértékű állapotban. Vannak más proteid tartalmazó rokon gem, de más fehérjékkel. mint globin, mint például peroxidáz. kataláz. citokróm és Warburg légzőszervi enzimet. Ezek egyike sem proteiciek nem reverzibilisen kötődnek az oxigén. de néhány közülük reverzibilisen oxidálható képez ferri. Természetesen, ezek a különbségek a viselkedése miatt a természet a megfelelő fehérjék prosztetikus csoport - hem - azonos minden esetben. [C.799]
Hemoglobin biztosítja az oxigén transzfer a tüdőből a különböző szervek, amelyek előfordulnak az oxidációs reakciót. A hemoglobin molekula áll két polipeptidlánc-párból (ismert aminosav-szekvencia), és a négy hem csatlakoztatva gyenge kötést Glo-bin rész (lásd. Fejezetben. IV). Az ötödik és hatodik ligand a hem vas atomot elfoglalt helyére, két imidazol csoportok hisztidincsoportok globin. Hemoglobin van egy figyelemre méltó képessége, hogy lép reverzibilis reakció molekuláris oxigénnel. alkotnak oxihemoglobin. ahol az oxigén helyettesíti egyik imidazol csoportok és válik hatodik ligand a vas atom, a vas önmagában nem oxidálódik. Methemoglobint. ahol / kelezo oxidálva háromértékű állapotba. s képes csatlakozni oxigénnel. Amellett, hogy az oxigén csatlakoztatva van a hemoglobin és más kis molekulák vagy ionok. Meg kell jegyezni, főként az a képessége, hogy egy nagyon stabil komplex szén-monoxiddal, ami megmagyarázza a ismert mérgező ez a vegyület. A hem egy kofaktor, és néhány más fehérjék. A biokémiai [c.233]
Amikor kitermelése hemoglobin a vörösvértestek által annak kezelése ecetsavval és nátrium-klorid, vagy hőkezelésével hem elválasztjuk a globin, kétértékű vas (Fe O) oxidáljuk vas (Fe vas állapotban.) És a hem alakítjuk hemin - erős vörös kristályok tartalmazó aniont klór- [c.544]
Néhány kóros hemoglobin kapcsolódik a betegség methaemoglobinaemia. Fe 11) ilyen hemoglobin oxidálódik Fe (1I) miáltal ezek a fehérjék nem tud tovább a funkciója, mint az oxigén hordozók. Ebben az összefüggésben különös jelentőséggel bír a mutáció N15-87 és N15-92 áramkör vagy kerületi láncok ligandumok hem vas. A Hrwate N15-87 az A-lánc szubsztituált Tyr, és Tyr Nnuae Ragk helyettesíti N15-92 a p-lánc. Mindkét esetben, a fenolos hidroxil-tirozin, feltehetően képez elektrosztatikus kötést Fe +, stabilizálva a samsh ezt oxidációs állapotú. [C.560]
Ha mérgezés nitrogén-oxidok. pár nitrobenzol vegyületek és más része a hemoglobin oxidálódik methemoglobin (POP) tartalmazó háromértékű vas. Methemogiobin is elveszti a képességét az oxigén szállítása a tüdőből a szövetekbe, így amikor metgemo-globinemii (mérgezés miatt oxidánsok) mértékétől függően a mérgezés halál léphet az oxigénhiány. Amennyiben a támogatást időben, azaz hogy növelje az oxigén parciális nyomása (inhalációs tiszta oxigén), és ebben az esetben lehetőség van arra, hogy visszavonja a beteget a veszélyes állapot. [C.84]
Emberben, a fő transzmissziós mechanizmus az oxigén a tüdőből az szövetek reverzibilis társulása molekuláris oxigén hemoglobin fehérje. Ez az anyag lehet tekinteni, mint amely két fő alkotóelem - a globin fehérje és vasat tartalmazó norfirinovyh gyűrűrendszer, amely az úgynevezett hem. Normál asszociációs reverzibilis hemoglobin oxigénnel megváltoztatása nélkül oxidációs állapota a vas atom képez kelátot. Ha gemgruppy vas atomot oxidáljuk a háromértékű állapotba. methemoglobin képződik már nem lenne képes kötődni az oxigén. Amikor nagy részét a vér hemoglobin methemoglobinná sor. syuosobnost vér át oxigén jelentősen romlik, ami akár halálhoz is vezethet. Az élettani eredménye az akció hasonlít szén-monoxid-mérgezés, mivel mindkét esetben a szövet nem kap oxigént. [C.206]