Tárgy és célkitűzések Biokémiai
Az aminosavak alkotó fehérjék. Általános jellemzők és klassifikatsiya.Aminokisloty- bifunkciós szerves vegyületek, amelyek karboxilcsoportot tartalmaznak COOH- és -NH2 aminocsoport .Aminokisloty lehet tekinteni, mint származékok karbonsavak, amelyek molekulái egy vagy több hidrogénatom a szénhidrogén-csoport helyébe aminocsoportot. A legegyszerűbb képviselője amino-ecetsav H2N-CH2-COOH (glicin) Aminosavak egymáshoz peptidkötéssel. A természetben, akkor fordul elő, AA, mint egy része a állati és növényi fehérjék. Így, egy sor „nem-protein” AK szereplő peptid antibiotikumok, vagy közbenső termékek fehérje anyagcserét. A készítmény magában foglalja a 20 AK-fehérje a alfa-formában, található különböző, de szigorúan specifikus minden egyes fehérjére Aminokislotyklassifitsiruyut a következő szerkezeti jellemzők. 1. függően kölcsönös helyzetének az amino- és a karboxil-csoportok aminosavak elosztjuk 2. a természet a szénhidrogéncsoport megkülönböztetni alifás (zsírsav) és aromás aminosavak. 3. kézhezvételét követően a forrás: természetes és szintetikus 4. A képes szintetizálni az emberi test természetes aminosavak osztályozása: cserélhető, fele és nezamenimye- (szintetizált csak a növények által). Essential AK be az emberi test csak étellel. By nezamenimymaminokislotam közé tartoznak: valin, izoleucin, leucin, lizin, metionin, fenil-alanin, treonin, triptofán. Poluzamenimymi a következők: arginin, hisztidin, és tirozin. 5. A közeg pH-ja lehet aminosavak: Semleges (monoamin monokarbono-TIONS), savas (monoaminodikarbonovye) és bázikus (diamino-sav)
Az elsődleges szintű szervezet a fehérje. Közötti kovalens kötések
aminokislotamiv peptidlánc (peptid és diszulfid) .N- és C-terminális aminosavak. A szekvencia aminosavak egymáshoz peptidkötés úgynevezett elsődleges szintű szervezettsége a fehérje molekulák. Ez által kódolt szerkezeti gén mindegyik fehérje. Kapcsolat: peptid és diszulfid-hidak a viszonylag közel elhelyezkedő cisztein maradékok. Ez a kovalens kölcsönhatások, melyek megtörik csak hatására proteolitikus enzimek (pepszin, tripszin, stb). Az elsődleges szerkezetét a fehérje jellemzi számos funkciót. 1. Elsődleges szerkezet a fehérje genetikailag meghatározott, és egyedülálló. 2. Primer fehérje szerkezete stabil, amely biztosítja JELÖLI-dipeptid és kisebb mértékben a diszulfid svyazyami.3. A kombinációk száma-TIONS aminosavak polipeptid igen nagy, ismétlődő aminosav-szekvenciák ritkák. 4. Elsődleges fehérje szerkezetét határozza meg a szekunder, tercier és kvaterner szerkezete chnuyu fehérjemolekula. peptidkötés kialakításához. Ha a karboxil-csoport egy aminocsoporton acilezett AK egyéb, a kép az amidkötés, úgynevezett peptid. Így. peptidek - vegyület képződik a maradék alfa-AK kötve egy peptidkötés. Ez a kapcsolat stabil és szakadás következik be csak a segítséget katalizátorok - specifikus enzimek. Ezzel kapcsolatban AK egyesült egy meglehetősen hosszú láncok, amelyek úgynevezett polipeptid. Minden ilyen áramkört tartalmaz az egyik végén egy szabad amino-csoportja AA - jelentése N-terminális maradék, és a másik egy karboxilcsoportot - a C-terminális maradék. Képes polipeptidek spontán módon és megtartása bizonyos térszerkezetet, amely az úgynevezett konformáció, a továbbiakban fehérjék. Stabilizálása ilyen szerkezet csak akkor lehetséges, amikor elér egy bizonyos hosszúságú polipeptidek, fehérjék, ezért általában úgy polipeptidek, amelyek molekulatömege nagyobb, mint 5000 Da. (1Yes egyenlő 1/12 a szénizotóp). Csak azáltal, hogy egy specifikus térbeli szerkezete egy fehérje működhet.
Szekunder, tercier és kvaterner szerkezetét a fehérje. közlés
stabiliziruyuschiebelkovuyu molekula majd meghatározzuk a szerkezetben.
Másodlagos szerkezet - a fehérje lánc csavart egy spirális hatása alatt hidrogénkötések; Tercier szerkezet - a spirál tekercs a összeesik hatása alatt a hidrofil-hidrofób kölcsönhatások (folyamat zajlik, vizes oldatban) előforduló diszulfidkötések oldalláncai között van (amelynek globuláris szerkezet) a fehérje, és a forma önmagában már az úgynevezett gömböcskéket); KVATERNER fehérje szerkezet - fordul elő között több gömböcskék (például hemoglobin-molekula). Szekunder, tercier és kvaterner szerkezetét a fehérje függ az elsődleges. A nagyobb fehérjemolekula, annál nagyobb a szervezet, annál gyengébb a kapcsolat (kémiai), annál könnyebben lebontja fehérjemolekula. De ha nem szűnnek meg a primer fehérje szerkezetét, lehetséges, hogy visszaállítsa a fehérje szerkezetét. Savokupnost valamennyi szerkezeti nevű fehérje konformáció.
Modern nézeteit besorolása fehérjéket. A biológiai funktsii.Po oldhatóság: oldható, solerstvorimye, alkohol-oldhatatlan, stb szerint a konformációs szerkezetét :. fibrilláris globuláris.
Kémiai szerkezet: a fehérjék - kizárólag az alábbiak aminosavak, proteid - mellett AK állnak a nem-fehérje részének (szénhidrátok, lipidek, fémek, nukleinsavak) funktsii.KATALITIChESKAYa vagy enzimet; Ez a funkció azért egyedülálló, mert sok sejt folyamatok enzimatikus természetű. Ez a funkció idegen más biopolimerek. KÖZLEKEDÉS - hemoglobin - az oxigén szállítása. Védőfelszerelés - antitestek képződését, véralvadási fehérje a fibrin képződését. Kontraktilis - kontraktilis fehérjék izomszövetben. Szerkezeti - szükséges fehérjék elemei minden sejtmembránok. HORMONÁLIS - együtt az idegrendszer, hormonok, fehérjék az működését különböző szerveket, és a tselom.ENERGETIChESKAYa - fehérjék együtt lipidek és szénhidrátok az energiaforrások a sejt.