A hatásmechanizmus az enzimek - studopediya
Under szerv érthető jelenlétében metabolikus utak, amelyek egyedi ez a test. Következésképpen, szervi enzim - olyan enzimek, amelyek katalizálják specifikus metabolikus utak rejlő egy adott szervben.
Míg szervek és különböző az egy vagy más módon, ezek fontosak a sok betegség diagnózisát meghatározásával tevékenységüket. Így, a máj jellemzi nagyobb aktivitása ALT, AST, szorbit-dehidrogenáz, GDH. Sőt, az ALT aktivitás meghaladja az ACAT ACAT már jobban elrejtett belső szerkezetének máj.
Vese - alkalikus foszfatáz.
Prosztata - savas foszfatáz.
Infarktus - LDG1. LDG2. HH és HB izoenzimek.
Amikor törése ezen szervek kötőszöveti, enzimeket szekretálódik a szérum, ha tevékenységüket drámaian növeli. Attól függően, hogy a tevékenység az enzim megnövekedett, ez lehet megítélni nem csak a lokalizáció a patológiás folyamat, hanem a mértéke annak súlyosságát. De konkrétabb és pontosabb diagnózist a betegség (kimutatására intenzitását és mélységét a szöveti károsodás) szükség markornye tartozó enzimek bizonyos konkrét organellumba.
Miután létrehozó kémiai természete az enzim megerősítették ábrázolása Michaelis és Menten hogy amikor enzimes katalízis egy enzim kötődik egy hordozón kialakítjuk instabil közbenső enzim-szubsztrát komplex, hogy bomlik végén a reakció a kibocsátás az enzim és a reakcióterméket.
Daniel Kosilend pedlozhil elmélet „indukált” betartását, vagyis a hordozó ró az aktív centrumban az űrlapot, és az aktív hely, viszont állítja alakja substrta alatt az övé.
1913-ban nevezték ki a matematikai változata enzimatikus, amely szerint ez a folyamat többfázisú.
Így az enzim kölcsönhatásba lép a szubsztráttal, összhangban ezekkel a három elmélet:
1. lépés: a szubsztrátum jelentkezik tájolását a szubsztrátumhoz képest helyén az enzim és annak fokozatos „dokkoló”, hogy „horgony” site.
2. szakasz: merev rögzítés a „horgony” site és a mérkőzés struktúrák az aktív hely szerkezete a szubsztrát.
3. szakasz: közvetlen katalízis.
0) S + E ===== ES ===== E + P
sub 1) E + S ===== ES
2) ES ===== ES * (új módosítás szubsztrát)
Ez az elmélet intermedier vegyületek, amely szerint kialakulása után az ES komplex tovább szopni a szubsztrát, amíg a szubsztrátum ki lett alakítva a terméket, akkor E lehasítjuk a kapott terméket S (P).
A reakciók anabolizmus A + B AB ----- enzim iozhet csatlakoztassa mindkét egymással és a szubsztrát, vagy mindkét szubsztrát:
A reakciók a katabolizmus: -------- AB A + B
2) ABE ------- A B A AB + ------ + E + B + E
A formáció az enzim komplex -substratnogo részt hidrogénkötések, elektrosztatikus és hidrofób kölcsönhatások, valamint néhány esetben, kovalens és koordinációs kötések.
Megjegyezzük, hogy a katalitikus aktivitás az enzim esszenciális háromdimenziós szerkezete az aktív hely, amelyben a merev részek és rugalmas interleaved hélixek, lineárisan rugalmas szalagok, amelyek a dinamikus, alakíthatóság, a képesség, hogy változtatni hatása alatt a szubsztrátum alapját képező „indukált elmélet »megfelelő. Ezenkívül, a katalitikus folyamat nemcsak az alapvető térbeli közötti komplementaritás az enzim és a szubsztrát, hanem a jelenléte a elektrosztatikus megfelelés miatt párosítás ellentétes töltésű csoportok a szubsztrát és az aktív centrum az enzim. Termodinamikai szempontból enzimek felgyorsítása kémiai reakciók miatt az aktiválási energia.
Aktiválási energia - a szükséges energia átadását összes molekula mól anyag aktív állapotba egy adott hőmérsékleten, azaz az energia, amely szükséges molekula leküzdéséhez egy energia gáton. Az enzim csökkenti az aktiválási energia számának növelésével az aktivált molekulák válnak reaktív alacsonyabb energia szinten, azaz csökken, és az energia gáton.
Laposabb során nem enzimatikus