Szintézise RNS
Mindez pedig jelentős nehézségeket tanulmányozása bioszintézisének ribonukleinsavak. Úgy tartják, hogy az RNS-szintézis is előfordulhat számos módon. Nézzük meg az egyiket, az úgynevezett DNS-függő RNS-szintézis. Abból a szempontból a genetikai információ átadását a folyamat fehérjék bioszintézisére, a legfontosabb a szintézise RNS-molekulák a helyszínen a DNS-molekula templátként. A szükséges kiindulási anyagok bioszintézis ribonukleozid trifoszfátok ATP, GTP, CTP és UTP; szintézist az enzim által katalizált RNS-polimeráz, hasonló hatású, mint a DNS-polimeráz.
Mint ismeretes, a DNS kettős hélix. Minden szintetizált RNS-molekulák olyan szerkezete van komplementer a templáttal, így, mielőtt elkezdi a RNS képződését láncú RNS-polimeráz enzim kapcsolódik a mátrix nem bármely ponton, és hogy egy adott területen -., Amely az úgynevezett promoter.
Ebben a régióban a DNS-molekula olyan nukleotid-szekvenciát által felismert RNS-polimeráz. RNS polimeráz promoterhez kötődő vezet helyi helyi divergenciája nukleotid láncok ebben a régióban a DNS egyik DNS szál szolgál templátként.
Kapacitás RNS molekula fordul elő, azáltal, hogy a RNS-polimeráz mentén DNS összekapcsolásával egy másik ribonukleotid, dezoxiribonukleotid komplementer a DNS-t, amely jelenleg az aktív központban az RNS-polimeráz. A DNS-molekula kódolja nemcsak részeit, amelyekből az RNS-szintézis kezdődik, hanem nukleotidszekvenciákat, melyek jelzik a megszüntetése az RNS-szintézis. Ezekkel részek, látszólag kötődnek specifikus fehérjék, hogy állítsa le a cselekvés az RNS-polimeráz.
Az így kapott egyedi RNS-molekulák, amelyek mindegyike tartalmaz információt egy gén. A magasabb rendű szervezetek sejtjeiben detektált három típusú DNS-függő RNS-polimerázok. Ezek szintézisét katalizáló riboszómális, messenger és transzfer RNS. Minden típusú RNS képződik a DNS-templát, mint a nagy prekurzor molekulák, amelyek azután jelentős változásokon mennek át -sozrevaniyu.
Az érlelés során, az intézkedés alapján enzimek, azok fokozatosan hasított extra nukleotidot, míg a tRNS-metilezés és helyreállítása a bázis.
A fehérjék bioszintézisére vagy fordítás, azzal jellemezve, a bioszintézis a DNS és RNS a DNS RNS replikációhoz és transzlációhoz két alapvető jellemzői: a mechanizmus tehát a használata protein bioszintézis mátrix eltérő mátrixok használata során replikáció és transzkripció.
A Eljárás információnak az elsődleges szerkezete fehérjék nukleinsavak nevezett biológiai kódot is nevezik genetikai, nukleotid, aminosav kód. Az egyik első kérdés merül fel, hogy kiderítsük a biológiai szerkezet a kód - ez a kérdés a kódszámát; azaz, a száma nukleotid kódoló felvétele egyetlen aminosav fehérje.
Nyilvánvaló, hogy a kódszám nem lehet egyenlő eggyel, hiszen ebben az esetben a segítségével a négy nukleotid lehetne kódolni csak négy aminosav. Amikor a kódszám 2 számos különböző nukleotid-pár egyenlő permutációinak számát a négy elem a 2 m.
Ez több mint háromszorosa a minimális számú 20 aminosav kódoláshoz szükséges. Kísérletileg bizonyított, hogy a biológiai kód kódszám három: a 64 kodon hármasok. Táblázat. Minden triplett kódolja csak néhány egyetlen aminosav. Ez a tulajdonság kódot hívják jellegét.
Másrészt, egy aminosav kódolható két vagy több, legfeljebb hat különböző hármasok, azaz egy degenerált kódot. de az első két nukleotidját egy adott aminosav mindig ugyanaz. A folytonosság a kódot a fehérjeszintézis abban a tényben rejlik, hogy az összes alkotó kodonok találhatók a kódoló mRNS bioszintézisét egy specifikus fehérje szigorú sorrendben egymás mellett anélkül, hogy elválasztva más mono- vagy oligonukleotid betétekkel.
Nem átfedő természetét a kód, hogy sem a nukleotidok a kodon nem része egy másik, szomszédos kodon. A mai napig a biológiai kódot vizsgált valamennyi biológiai objektumok a vírusok és baktériumok nagyobb állatok. Minden esetben volt azonos. Ez a kódex egyetemességének jelzi egységét eredete minden élet a Földön.
A fehérjék bioszintézisére - fordítás. Összeszerelése a polipeptid-lánc a fehérjét alkotó aminosavak négy lépésből áll: Első lépés - aktiváció - az aminosav ezen a transzformációs aminoacil - tRNS. A kölcsönhatás a tRNS aminosavakkal - az enzimatikus folyamat kialakulását eredményezi egy kovalens észterkötés közötti aminosav és tRNS.
Ismeretes legalább húsz különböző aminoacil - tRNS - szintetáz, amelyek mindegyike katalizálja a reakciót a csak az egyik a 20 aminosav a tRNS ennek megfelelő aminosav. Mindegyik szintetáz nagymértékben specifikus az aktív helyét a helyszínen, hogy komplementer bármelyike része a molekula tRNS. Ez lehetővé teszi, hogy minden egyes összekapcsoló szintetáz adott aminosav a megfelelő tRNS. A második lépés a fehérjeszintézis - iniciációs - kezdődik egy kezdeményező komplexképződést.
Kapott mRNS-nek a magból a citoplazmába van kötve az alacsony 40 S riboszóma-alegységhez, iniciátorként aminoacil - tRNS. Ahhoz, hogy ezt a nagy és összetett csatlakozik 60 S riboszóma-alegységhez.
Kezdeményezése aminoacil - tRNS - tartalmazza az aminosav metionin - Met - tRNS. Később Met - tRNS kölcsönhatásba a hármas kiegészítő nukleotid kód aug TSUTS vagy mRNS.
Ez a két kodon a mRNS nevezzük iniciációs. Az egyik közülük kezdődik minden fehérjeszintézist. A harmadik szakasz - nyúlás. nyújtási folyamat által kezdeményezett kötődése aminoacil - tRNS - kezdeményező komplex megfelel az első kodonja mRNS, követi az iniciációs kodon. MRNS kodon illeszkednie kell antikodon, azaz a tRNS-molekula a triplet, amely komplementer megfelel azt. A folyamat során a kötési aminoacil - tRNS fogyaszt egy molekula GTF.
Ezután peptidkötés kialakulása között, az iniciátor metionint kezdődik Met-tRNS-t és az első következő polipeptid-láncot egy aminosav tartalmazza az aminoacil-tRNS. A kapott dipeptidil - tRNS - társított kodon aminosavaknak megfelelő, és a központ a riboszómakötő. Ezután a transzlokáció - a mozgás a riboszóma relatív mRNS és dipeptidil-tRNS.
Ennek eredményeként ez a mozgás dipeptidil-tRNS a peptid közepén a riboszóma, tRNS metionin és felszabadul a komplexum.
Transzokációkor töltött két GTF molekula. További nyújtásra a peptidlánc történik megismétlését ezen fázisok, de most csatlakozott acetil-tRNS, megfelelő mRNS a második összekötő vonalakat, miáltal egy tripeptid, és így tovább MC-40S kis alegységének a riboszóma .; BS - nagy szemcsés 60S riboszómák; ROC és ZPTS - növekvő és befejezett polipeptidláncot; SP 1 és az SP 2 - kodonok - iniciátorok és helyszíni felismerhető rRNS; T 1 és T 2 - terminátor kodon megszakítása fehérjeszintézist.
Aminosava iniciátor metionin, résztvesz a megindításában szakaszban, és elfoglal egy növekvő peptidlánc N-terminális helyzetben, hasított alatt nyúlás.
ribonukleinsav
Meg kell jegyezni, hogy a metionin nincs beágyazva az elején a lánc egy metionin. és belül - más átvitt tRNS. A negyedik szakasz - megszüntetése. Nyúlás a peptidlánc mindaddig folytatódik, amíg az útvonal nem felel meg az egyik a riboszóma a mRNS terminál hármasok.
Ez hármasok UAA, UAG vagy UGA, jelezve a szintézis végén egy polipeptid lánc. Elismerve ezeknek a terminális conodes részt vneribosomnye fehérjék - fehérje terminációs faktorok vagy engedje tényezőket, amelyek történik az intézkedés alapján hidrolitikus hasítása a polipeptid az utóbbi és a tRNS felszabadul, és a kész polipeptid-lánc fehérjét. Felengedése után a polipeptid-lánc felszabadulási faktor és mRNS disszociál.
A növények esetében csak az egyik tényező találtak. A szekunder és tercier fehérje szerkezet keletkezik átvitel közben, mint a peptid-lánc nyúlása.
Ennek eredményeként a képző másodlagos és harmadlagos szerkezet termelt fehérjék aktív centrumokat. Ugyanakkor ebben a folyamatban a fordítás és annak befejezését követően ez nem mindig képződik a biológiailag aktív protein.
Egyes esetekben, a generált molekula-enzim fehérjék inaktívak, és átmenet az aktív formában lehetséges hasítása után a polipeptid-lánc részét parciális hidrolízissel. Például, a lejáró magok proteáz enzimek szintetizálódnak inaktív formában, nem képesek hidrolizálni raktározó fehérjék saját előtt átesett részleges hidrolízisével a polipeptid-lánc az enzim-molekula.
Csak miután a részleges hidrolízis, ami a lehasított tripeptid proteáz válik aktív formában, és kezd hidrolizálni mag raktározó fehérjék. fehérje hidrolízis termékek belépnek a csírázó mag embrió.
Joining fehérje molekulát prosztetikus csoport - koenzim vagy fém Unió oligomer proteinek negyedleges szerkezetének is előfordulhat befejezése után a fordítási folyamatot. Egyes proteinek A szintézis befejezése után a polipeptid-lánc a módosított aminosavcsoportok, például hozzáadásával további metil-csoportok, jódozás, oxidációs két cisztein-maradék, hogy egy diszulfid hidat, a prolin maradékok, cukor hozzáadásával az aszparagin-maradékot a kialakulását a glikoproteinek, hidroxilcsoportjainak foszforilezését a szerin vagy tirozin bizonyos enzimek, összekötő CoA atsilperenosyaschem fehérje-zsírsav-szintetáz.
Minden fordítási lépés a elindítása, meghosszabbítása és megszüntetése végeznek minden riboszóma. Általában klaszterek tartalmaznak 3-20, riboszómák, de nagyon nagy mRNS molekulák, melyek több ezer nukleotid képezhet komplexet tartalmazó 50 és riboszómák.
polipeptid-szintézis arány nagyon magas: Protein kapott élelmiszer a gyomor-bél traktusban hasítjuk aminosavakhoz az intézkedés alapján a proteolitikus enzimek - peptidgidrolaz modern nómenklatúra; széles körben ismert, a közös név - proteázt vagy proteázok.
Ezek az enzimek katalizálják a hidrolitikus hasítása proteinekben a peptidkötéseket. Proteolitikus enzimek az állatok és az emberek jól tanulmányozott, kevesebb, növényi proteázok vizsgálták. Enzimek, amelyek hasítják a fehérjéknek a relatív szubsztrát specificitás, amely úgy definiálható. Belső peptidkötések kialakulásához hasítjuk endopeptidázokat. end - exopeptidázok: Minden proteolitikus enzimek szintetizálódnak, inaktív prekurzorok ismert zimogének vagy proenzimek és így a sejtek védve vannak érintkezésben aktív formája az enzim, és a autolízis.
A konverzió a zimogén, hogy az aktív enzim fordul elő irreverzibilis kovalens módosítással zimogén miatt a helyi proteolízist, azaz megrepedése egy vagy több peptidkötés és hasítják korlátozott számú aminosavat. Ez konformációs változást okoz a polipeptid, elegendő a kialakulását a térszerkezet az aktív centrum az enzim. A hasító diétás fehérje kezdődik a működés során a proteolitikus enzim - pepszin.
A gyomornyálkahártya pepszin lévő sejtek inaktív formában, úgynevezett zimogén - pepszinogén. Ez a tény fontos a fehérjék emésztését: Savas környezetben egyes csoportok protonált gyomor pepszinogén megváltoztatja konformációját, kapott pepszinogén szerez proteolitikus aktivitást.
Amikor ezt a szubsztrátot is aktiválódik pepszinogén pepszinogén: Az eredmény a pepszin enzimmel. A kapott pepszin is katalizálják pepszinogén a pepszin. Ebben az esetben, az aktiválás képviselheti egy ciklikus folyamat, egy visszacsatolási mechanizmus: A hatást a gyomorsav pepszin fehérjék tartoznak polipeptidek; szabad aminosavak, így gyakorlatilag nem képződik.
A pepszin legaktívabb hidrolizálni peptidkötések, NH 2 - csoport, amely tartozik az aromás aminosavak - tirozin, fenil-alanin, triptofán.
További átalakítása nagy molekulatömegű peptidek és fehérjék, amelyek nem osztott pepszinnel, származó három endopeptidázok a hasnyálmirigy által termelt formájában prekurzorok - tripszinogén, kimotripszinogén és proelastazy. A tripszinogén aktiválását akkor történik, amikor az enzim ehnteropeptidazy megjelent a bél sejtek. Enteropeptidáz elhasítja az N-terminális hexapeptid tripszinogén, emiatt megváltozik a konformációja a molekula maradék és alkotó aktív hely - tripszin enzimet kapunk.
Az alapvető mennyisége tripszinogén aktiválódik tripszin autokatalízis. A tripszin viszonylag keskeny szubsztrát specifitás, megtörve a peptidkötések, a kialakulását, amely magában foglalja a karboxilcsoportok a lizin és az arginin. azaz esszenciális aminosavakat. A hasnyálmirigy szintetizált számos chymotripszinekkel A-, B-, p- chymotripszinekkel két elődje - kimotripszinogén A és B kimotripszino zimogének aktivált meg a belekben az intézkedés az aktív tripszin és a kimotripszin.
A kimotripszin szélesebb szubsztrát specifitás, mint tripszin. Ez hidrolízisét katalizálja nemcsak peptidek, hanem az észterek, amidok vagy más acil-származékok, bár ez azt mutatja, a legaktívabb tekintetében a peptid kötések a kialakulását, amelyek magukban foglalják karboxilcsoportok aromás aminosavak - fenil-alanin, tirozin és triptofán.
A nevét egy nyert enzim a szubsztrátumot, elasztin, amely hidrolizálja. Az elasztin gazdag glicin és alanin talált kötőszövet. Az elasztáz széles hatásspektrumú, hidrolizáljuk szubsztrátok, amelyek nem hasítják a tripszin és a kimotripszin.
Az átalakítás a natív fehérjék és termékek azok hidrolízise a vékonybélben aktívan részt exopeptidázok. A karboxipeptidáz szintetizálódnak inaktív állapotban a hasnyálmirigyben és aktivált tripszines a bélben.
A karboxipeptidáz A peptidkötések C-terminális aminosavat, az aromás aminosavak képződött többnyire fenil-alanin, tirozin, triptofán. és a karboxipeptidáz-B -bond, az oktatásban bevonásával C-terminális lizin és az arginin. Aminopeptidáz termelt sejtek a bélnyálkahártya közvetlenül aktív formában.
Mivel bélnedvben aminopeptidázok kiosztott két típusú, amelyek különböznek egymástól szubsztrát specifitás - alanin aminopeptidáz és leucin aminopeptidáz, első, amely hidrolizálja a képződött peptidkötés az N-terminális alanin, és a második képes hidrolizálni gyakorlatilag bármely peptid-kötés által alkotott N-terminális aminosav. Az emésztés során a peptidek és ezek bontási a szabad aminosavak a vékonybélben elvégzése tri- és dipeptidáz.
A Sajátmozgás csillagok és térsebességeket Tárgy