Szarkoplazmatikus retikulum - Referencia vegyész 21
Kémia és Vegyészmérnöki
Különös ezek közül ionpumpák (szállítás ATPáz) - képes proteineket ATP hidrolízis miatt energiatranszfer mono- és kétértékű kationok (vagy anionok) a sejtmembránon keresztül, és intracelluláris szerkezet a koncentrációgradienssel szemben. Így a Ca ATPáz a szarkoplazmatikus retikulum (SR) vezérli a redukciós folyamatok az izom-relaxációt a különböző típusú. felhalmozódó Ca2 + a citoplazmából a Szlovák Köztársaság. [C.358]
Összehúzódása és ellazulása vázizom szabályozza a kalcium koncentrációja a citoszolban. Nyugalmi, a Ca-koncentráció az izom obgano nagyon alacsony. Inger hatására az izom motoros idegrost impulzus Ca vysvobzhdaetsya a keresztirányú csövek az izom sejtmembrán. Ez a felszabadult Ca komplexhez kötődik szabályozó fehérje troponin. ahol a molekulák kapcsolódnak rendszeres időközönként a vékony szálak. Troponin molekulák szerepét a ravaszt, hogy van. E. A trigger esnek át konformációs változást. amely befolyásolja a miozin fej vastag filamentumok. Úgy izgatott ATPáz aktivitás és ezzel a kezdeményezett csökkentésére. Troponin aktív marad, amíg a citoszolikus Ca izomrost van jelen. Izomlazitó után történik idegi impulzusok megszűnik folyni hozzá, és a Ca hatása által ATPáz található a membrán. meghatalmazotti kalcium pumpa. átkerül a tartályból a szarkoplazmatikus retikulum sarcoplasmaticus. Így, az ázsiai-csendes-óceáni térségben nemcsak nélkülözhetetlen az izmok összehúzódását. hanem azok a pihenést. Később uvi- [c.423]
Ábra. 18.23. Szarkoplazma retikulum és a T-System.
A felület a kapott mitokondriális üledéket kétszer átöblítjük 2 ml izolációs közegben, hogy eitávoiítsuk a laza felső réteget tartalmazó szennyezést a szarkoplazmatikus retikulum. A belső falak gondosan szárított üveg szűrőpapíron. A maradékhoz hozzáadunk közegben kiáramlási sebessége 0,05 ml 2 g szövetre polarográfiás vizsgálatok vagy 0,4 ml - a manometrikus. A csapadékot szuszpendáljuk pipettázással, és átvisszük egy kis főzőpohárba centrifuga, ahol a mitokondriumok óvatosan eldörzsöljük mozsárban, amíg homogén. [C.405]
Kalcium szivattyú - egy tipikus, jól tanulmányozott membrán fehérje. Szarkoplazmatikus retikulum izom [701, 702] egy cső alakú membrán rendszer nagyon specifikus, egyedi funkciója, amely, hogy kiadja, és felhalmozódása kalciumionok [703, 704]. Ezt tükrözi az a tény, hogy egy fehérje, amelynek molekulatömege 100 úgynevezett LLC -transportiruyuschaya ATPáz Ca vagy Ca + szivattyú, nagyobb, mint körülbelül 50 tömeg membrán és 80% az összes fehérje, a membrán. Ez a fehérje, amely egy henger, amelynek átmérője [c.267]
Mechanizmusokat, amelyek biztosítják, hogy a rendelet minden izom-összehúzódás. Nem kevésbé meglepő, mint a csökkentési folyamat. Az endoplazmatikus (szarkoplazmatikus) retikulum az izomsejtekben jellemző a magas fokú érdekében [91, 92]. Az összekötő csövek mentén húzódnak a szálak, fekvő között kötegek kontraktilis elemek. és egy szigorúan rendszeres időközönként szorosan érintkeztetjük a külső sejtmembránban redők (T-membrán rendszer. ábra. 4-22, A). Ingerület belép az izomrostok. tranzit- [c.324]
Ábra. 7.5 ábra a kinetikai ion közlekedés. Ez nem tükrözi a molekuláris mechanizmusok ennek a folyamatnak. Különösen meg kell jegyezni, hogy a forgatás a hordozó a membrán nonov által kínált ezt a modellt. Még végül megerősítette a kisérlet. Éppen ellenkezőleg, amint kimutatták, legalábbis a rendszer szállítási Ca + szarkoplazmatikus retikulum kalcium ionok át, még akkor is, ha az antitestek blokkolják a mozgását a transzporter [14]. Valószínűleg, szerint a modell által javasolt S. Singer, forgatás nélkül, és a konformációs változás a hordozó, szállításának szolgáltatása ionok (ábra. 7.6). [C.175]
A csúszó folyamat aktin miatt ATP energia. Megszűnése után ellátó impulzusok motoros ideg Ca ionokat el kell távolítani a szarkoplazmatikus, ami előfordulhat izomrelaxáció. Ezt úgy érjük el, szállítása Ca ionok vissza a szarkoplazmatikus retikulum Ca -transportiruyuschey keresztül ATPáz. Transzfer két Ca „a szarkoplazmatikus retikulum előfordul hidrolízise miatt egy molekula ATP, t. E. ellazulása vázizmok töltött közel annyi energiát, mint annak csökkentése. [C.758]
A fentiekből következik, hogy a végrehajtás a kétfázisú izomműködés játszik nagyon fontos szerepet állítószerkezet szarkoplazmatikus retikulum az izomrostok a tartalmát Ca ionok. Kötődés és felszabadulás Ca ionok a szarkoplazma valószínűleg függ változások szarkoplazmatikus membránpotenciál. Nagysága a potenciális ezek a membránok, viszont megváltoztathatja nagyon gyorsan hatása alatt idegi impulzusok. [C.454]
Gerjesztési izom rostok a fuvarozáshoz a nátrium- és kálium-ionok az egész szarkolemma. A természet az akciós potenciál megegyezik az axon, kivéve, hogy a főszerepet ebben az esetben játszott kalcium ionok. A depolarizációt csökkenése kíséri a szarkolemmából a potenciális különbség a keresztirányú tubulus és szarkoplazmatikus szomszédos részeket, ami a helyi változásai a szarkoplazmatikus retikulum membrán potenciál. Kalciumkoncentrációt az szarkoplazma, nyugalmi nem haladja meg a 10 „mol / l, gerjesztést követően növeljük mól / liter. Az ilyen éles növekedést kalciumkoncentráció aktiválja miofibrillumok és okozhatja a kontrakciót. Miofibrillumok állnak párhuzamos vékony szálak fehérje aktin és vastag szálak egy másik fehérjét. miozint. a elemi szálak mozgás egymáshoz képest. mögöttes izom-összehúzódás. igényelnek energiafogyasztás. amely biztosítja az ATP hidrolízisével. Ez a mozgás nem gátolt protein troponin., amely I közötti [c.241]
Szarkoplazmatikus retikulum elmaradott [c.390]
Nos fejlett sarcoplasmaticus retikulum [c.390]
A vezető események láncolatát, hogy az elmozdulás a tropomiozin. Kezdődik a sejtmembránon. Amikor az idegi impulzusok, hogy aktiválja az izomsejtek. amelynek térfogata 1 liter, ionok Ca + IE kiosztott szarkoplazmatikus retikulum [770] a citoplazmában, ahol a koncentráció a szabad Ca + ionok válik két nagyságrenddel nagyobb, mint 1 mikron (ábra. 11.7). Ez vezet a telítési troponin C - kalcium-érzékeny komponens a vékony szálak [771], amelyek összehangolják molekulák troponin C 90% -a az összes ionok 10. Kötődése Ca + okoz konformációs változása az egész tropo-Ninove komplex [772]. Ha megváltoztatja a szerkezetét troponin tropomiozinnal már nem tartható a kikapcsolt állapotban. Tropomiozinovaya óriáscsúszda az irányba, hogy egy új helyre közelebb a központhoz az ereszcsatorna. Így egy molekula tropomiozin szabadít hét aktin monomerek reagálni képes miozin [767, 769, 785]. [C.288]
Röviden úgy a + .Mg + ATPaay szarkoplazmatikus retikulum membránján, biokémiai jellemzők, amelyek azzal jellemezhetők, részletesen. IE enzim molekula áll egy polipeptid-láncot (AI 100000), esetleg proteolipid azt. Részleges tripszines azt mutatták, hogy mindkét funkciót -gidroliz ATP és szállítása ionok - végeznek különböző részein azonos polipeptid láncban. Tryptic fragmens M 30 000 részt tartalmaz, amely, mint a Na +, K + -HA o e, röviden ATP-vel foszforilezzük másik fragmentum M 20 000 lehet ágyazva egy mesterséges lipid membrán az Advent szelektív kalcium konduktancia. Lehetséges, hogy ez a ionofor [9]. Ebben az esetben azonban még nem tisztázott mechanizmus energia kapcsolási ATP hidrolízis ion transzport. [C.179]
A kalcium-ionok ellenőrzése alatt folyamatok akciós potenciálok létrehozására és neurotranszmitter szekrécióját idegvégződés. és a kapcsolat a idegi impulzusok és az izom-összehúzódás. a2 +, Mg2 + -ATPasbi membránokban a mitokondriumok és a szarkoplazmatikus retikulum szabályozni a kalcium koncentrációja a citoplazmában. közlekedési rendszer izoláljuk, azzal jellemezve biokémiailag és funkcionálisan azonosított illesztünk be a mesterséges lipid membrán (rekonstrukció). [C.185]
Study -pbdvizhnosti spin-jelzett molekulák lecitin membránok megerősíti ezt a következtetést. Így a [170], a tanulás csere szélesítése a ESR spektrumok spin-jelzett molekulák lecitin III, beépíthető a lipid régió szarkoplazmatikus retikulumból membránok, úgy találta, hogy a transzlációs diffúziós koefficiense a szonda mért 37 ° C-on, 6-10 „smUsek hogy közel az értékeit az együtthatók a transzlációs diffúzió a szonda mentén a lipidréteg pontban megadott IV.3. Ezen kívül, az átállási sebesség spin-jelzett foszfolipid molekulák egyik oldalán a biológiai membrán, hogy a többi, mint a zhidkokristalli eskih lipid kettősrétegek. volt sok nagyságrenddel kisebb, mint a sebessége a transzlációs diffúzió a foszfolipid molekulák az azonos távolságra beállított [175]. [c.178]
Amellett, hogy a vizsgálat specifikus kölcsönhatások a fehérje és lipid komponenseket a membránon. amely megnyilvánul a folyamatok a fogadás, a spin szonda módszert alkalmazzák, hogy tanulmányozza néhány általános minták a lipid-fehérje kölcsönhatások. Így, számos tanulmány (lásd. Például [IZ, 187]) azt mutatja, hogy a proteinek jelenlétét a lipid csökkenéséhez vezet a forgási sebessége hidrofób próbák, azaz. E. javítása merevsége a lipid réteg. Ez köszönhető a hatása a fehérjék az állam a lipid membránok a zsírban oldódó területeken próbák segítségével folyamatosan figyelemmel kísérhető a fehérje komponense a membrán. Így [1881 vizsgálat a hőmérsékletfüggését mobilitási JV (5, 10) a szonda a membránok a szarkoplazmatikus retikulum és a [189] a hőmérsékletfüggését mobilitási vizsgálat szonda AHP (14) a baktériumok membránjában Mi ro o számunkra lysodeikti bennünket, együtt hagyományos szerkezeti átmenetek a lipid területeken a membrán által okozott lipidek talált strukturális átmenetek területeken a membrán lipid, amely alatt eltűnt hődenaturációs membrán fehérjék. jelezve, hogy az indukciós ezen átmenetek konformációs transzformációk membrán fehérjék. [C.181]
A [188] megkísérli, hogy tanulmányozza viselkedését membránfehérjék keresztül VVII csoport kovalensen kötődik a fehérjékhez szarkoplazmatikus retikulum. Kiderült, hogy a radikális-címkét ad közel azonos információkat hőmérsékleten strukturális átmenetek a membránban, amely zsírban oldható gyökös SI (5.10). Ez lehet annak a ténynek köszönhető, hogy a spin címke elég messze van a fehérje felszínén, és ezért elsősorban azt tükrözi konformációs változások a lipid környezetben. Úgy tűnik, a teljesebb információt a fehérje használatához szükséges gyökök, szorosabban társul a membrán fehérjék. [C.181]
Szivattyúk Ca ionok tartályba szarkoplazmatikus retikulumból, okozva izomrelaxáció [c.429]
ATP csontváz mypschah nem csak azért szükséges, hogy biztosítsák a csúszó aktin filamentumok mentén szálak miozin vastag szálak vagy (Sec. 14.14), hanem a relaxáció. Izom-összehúzódás által kezdeményezett impulzus mellékelt a motoros ideg impulzus átmegy a keresztirányú cső és a szarkoplazmatikus retikulum ahonnan kötődik a troponin a szarkoplazma található ionok CA „Next Ca.” - szabályozó fehérje. amely a jelet átalakítja [c.757]
A molekuláris szerkezete a miofibrillumok. Myofibril keresztirányban barázdált és 1) 4-ROM, sötét, erős kettős törés (anizotrop lemez), 1,5-1,6 mikrométer 2) / -disc világos, izotrop, 1 m 3) Z-vonal (a szélesség 80 nm), amelyek áthatolnak az összes szál, amely megőrzési kötegelve fonalak és a megrendelt elrendezése A- és / ROM meghajtó sok fonalak. Egy köteg miofibrillumok egyik a másik Z-vonal képez Sarko-mer hossza 2,5-3,0 mikron. Minden sarcomer tartalmaz 1) egy hálózati keresztirányú csövek orientált merőlegesen a hosszanti tengelye a rost és kapcsolódik a külső felülete a sejt 2) szarkoplazmatikus retikulum alkotó 8-10% a sejtek 3) egy pár mitokondriumok. Myofibril áll vázizom sarcomer - összehúzó elemek. proteint tartalmazó párhuzamos szálak kétféle - Vékony és vastag. [C.458]
Depolarizáció tartályok membránok vezet, hogy kiadja a kalcium és a felső izom összehúzódását. Kalcium kötődik troponin C alegység. Ez megváltoztatja a konformációját a teljes molekulához Troponin - I-alegység már zavarják a kölcsönhatás a aktin miozin konformációs változást továbbítjuk az alegység-T tropomiozin. További tropomiozin elforgatható 20 °, és megnyitja a korábban zárt központok aktinkötő a miozin. A miozin fej, amely egyedül egy komplex M + ADP + PH csatlakozik merőlegesen aktin, aktin, és a komplex nagyobb az affinitása (keresztkötések kialakulását hidak). Csatlakozási aktin okoz gyors felszabadulását ADP és PH miozin. Ez vezet a szerkezeti változás. és a miozin feje elfordul 45 ° -kal (stroke). Forgatás a fej kapcsolódó aktin okozza a viszonylag finom szálakat miozin. A miozin fej helyett eltávozott ADP és az ATP Ph újra csatlakozik, hogy komplexet képez M + ATP. Aktin van kis affinitása hozzá, amelynek hatására lekapcsolása miozinfej (keresztirányú szakadás hidak). Ez ismét lesz merőleges a vékony szál. A miozin fej, a nem-aktin, ATP hidrolízis következik be. Az újonnan képződött komplex ADP + Fh -B miozin. és mindent meg kell ismételni. Megszűnésekor az impulzus motor Ca „” keresztül a Ca2 + -függő ATP-áz belép szarkoplazmatikus retikulumból. Care kalcium troponin komplex helyettesítését eredményezi tropomiozin és aktin lezárását aktív helyek, amely így nem tud reagálni a miozin, - az izom elenged. [C.460]
A membránokat az izom sejtek a szarkoplazmatikus retikulum kalcium szivattyú működik ebben az esetben a szarkoplazmatikus retikulum (egyik specializált formáját endoplaz- [c.191]
Az egyik fő funkciója a sima ER a szintézise lipidek. Így a hám kischechnika agranularis ER szintetizálja lipidek a zsírsavak és a glicerin. kischechnike beszívódik, majd továbbítja azokat a Golgi exportra. Mivel a sima ER is szintetizáltunk szteroidok - az egyik a lipid osztályok. Tartozónak egyes szteroid hormonok, mint például a kortikoszteroidok, szintetizált a mellékvese kéreg. vagy a nemi hormonok tesztoszteron és az ösztrogén. A mppechnyh sejtekben jelen különös speciális formája a sima ER - szarkoplazmatikus retikulumból. [C.195]
Mivel a folyamat elindult, és megszüntette csökkentése aktivált kalcium ionok (lásd. Az alábbi szerepre tropomiozinnal és troponin). Felhalmozódnak a szarkoplazmatikus retikulum (szakosodott endoplazmatiche- [c.387]
Amikor az izmok nyugalmi (relaxált), tropomiozin blokkok vékony myofilamentumok helyeket kapcsolódási miozinfejek (ábra. 18,24, A), letiltása aktin. A kalcium-ionok. megjelent a sarcoplasmaticus retikulum vannak összekötve troponin. arra kényszerítve őt, míg tropomiozin. amellyel kötődik váltani. Ez vezet a feloldó a miozinfejek tulajdonítanak területek (ábra 18,24, B.) - aktin tartalmazza. és elkezdi csúszását a szálak leírt kioldódási mechanizmus (ábra. 18,22). Amikor irritációját izomrost stimuláló impulzusokat leállítjuk, kalciumionokat szivattyúzzuk [c.388]