Enzimológiai - egy

Modell nukleozid enzim -fosforilazy

Enzimek vagy enzim (Lat fermentum görög ζύμη ἔνζυμον -.... kenyérkovász élesztő.) - általában fehérje molekulák vagy RNS-molekulák vagy komplexek gyorsítsa (katalizálja) a kémiai reakciók az élő rendszerekben. A reagenseket a reakció által katalizált enzimek nevezzük szubsztrátok. és az így kapott anyagot - termékek. Az enzimek specifikus szubsztrátok (ATPáz csak katalizálja a hasítási ATP és foszforiláz kináz foszforilezi csak foszforiláz) Az enzimatikus aktivitást lehet szabályozni aktivátorok és inhibitorok (aktivátorok - növekedés-gátlók - alsó) Protein enzimek szintetizálódnak riboszómák. és RNS - a magban.

„Enzim” és „enzim” A kifejezések már régóta használják szinonimaként (az első elsősorban az orosz és a német szakirodalom, a második - angol és francia nyelvű).
A tudomány nevezett enzimek enzimológia. helyett Enzimológiai (ne keverjük össze a gyökerek a szavak a latin és görög).

A felmérés története

A kifejezés enzim javasolt XVII vegyész van Helmont tárgyalásakor mechanizmusok emésztést.

A con. XVIII - nach. XIX században. már ismert volt, hogy a húst megemészteni a gyomornedvet. és a keményítőt alakítjuk cukrok a nyál hatására. Azonban a mechanizmus e jelenségek ismeretlen volt [1]

A XIX. Louis Pasteur. tanulmányozza az átalakítás a szénhidrátok etanolra élesztő. Megállapítottam, hogy ez a folyamat (fermentáció) katalizálják bizonyos életerő található élesztősejtekben.

enzimfunkciót

Enzimek - fehérjék. biológiai katalizátorok. Enzimek jelen vannak minden élő sejtben, és hozzájárulnak ahhoz, hogy egyes anyagok (szubsztrátok) a másik (termék). Az enzimek katalizátorként működni szinte minden biokémiai reakciókat, amelyek az élő szervezetek - az általuk katalizált körülbelül bioreaktorban 4000 [2]. Az enzimek fontos szerepet játszanak mind az életfolyamatokat, irányítja és szabályozza a szervezet anyagcseréjét.

Mint minden katalizátorok, az enzimek felgyorsítása direkt és fordított irányú reakció csökkentésével az aktiválási energia a folyamat. Kémiai egyensúlyok nem tolódik bármilyen közvetlen vagy az ellenkező irányba. A megkülönböztető jellemzője enzimek, mint a nem-fehérjeszerű katalizátorok nagy specifikusságának - a kötési állandó egyes szubsztrátok a protein lehet akár 10 -10 mól / liter vagy kevesebb. Lásd. Szintén katalitikusan tökéletes enzimet

Az enzimek széles körben használják a nemzetgazdaságban - az élelmiszer-, textilipar, gyógyszertan.

besorolása enzimek

A típusú enzim által katalizált reakciók vannak osztva 6 osztály szerinti hierarchikus osztályozásával enzimek (EC EC -. Enzyme Comission kód). A besorolás által javasolt az International Union of Biokémiai és Molekuláris Biológiai (International Union of Biokémiai és Molekuláris Biológiai). Minden osztály tartalmaz alosztályok, úgy, hogy az enzim által leírt egy sor négy szám elválasztva. Például pepszin a neve az EU 3.4.23.1. Az első szám nagyjából leírja a mechanizmus a reakciót az enzim által katalizált:

• CF 1: Oxidoreduktázok. katalizálják oxidációval vagy redukcióval. Példa: kataláz. alkohol-dehidrogenáz
• CF 2: transzferázok. átvitelét katalizálják a kémiai csoportok az egyik szubsztrát molekula egy másik. Közül különösen transzferázok izolált kináz. átadó foszfátcsoport, általában az ATP molekula.
• CF 3: hidrolázok. hidrolízisét katalizálják a kémiai kötések. Példa észteráz. pepszin. tripszin. amiláz. lipoprotein lipáz
• CF 4: Liázok. katalizálják a törés kémiai kötések hidrolízis nélkül a kettős kötést képeznek az egyik termék.
• KF 5: Izomerázok. katalizálására szerkezeti vagy geometriai változások a szubsztrát molekulában.
• KF 6: ligáz. képződését katalizálja közötti kémiai kötések szubsztrátok rovására ATP hidrolízis. Példa: DNS-polimeráz

Ahogy katalizátorok. enzimek felgyorsítása és visszirányú reakciók, ennélfogva például, liázok képesek katalizálni a fordított reakció, és - csatlakozott a kettős kötés.

Elnevezési enzimek

Általában enzimek hívják típusa szerint a katalizált reakció hozzáadásával egy utótagot a nevét -ase szubsztrát (például laktáz -. Résztvevő enzim az átalakítás a laktóz). Így a különféle enzimek, amelyek egy funkció ugyanaz lesz a neve. Ilyen enzimek kitűnnek különböző tulajdonságokkal, például úgy, hogy optimális pH (alkalikus foszfatáz) vagy lokalizációját a sejtben (ATPáz).

kinetikai vizsgálatok

kémiai reakció telítési görbe szemlélteti az összefüggést az szubsztrátum koncentrációja [S], és a reakció sebessége v

A legegyszerűbb leírása odnosubstratnyh kinetikája enzimes reakciók egyenlete Michaelis - Menten egyenlet (lásd ..). A mai napig a különböző hatásmechanizmusú enzimek. Például sok enzim leírása cselekvési rendszer „ping-pong” mechanizmus.

A szerkezet és hatásmechanizmus enzimek

Az enzimaktivitást úgy határozzuk meg, hogy a három-dimenziós szerkezet [3].

Mint minden fehérjék, enzimek szintetizálódnak formájában lineáris láncú aminosavak. összecsukható egy bizonyos módon. Az egyes aminosav-szekvenciát redők különleges módon, és a kapott molekula (fehérje globula) rendelkezik egyedi tulajdonságokkal. Számos fehérje láncok kombinálni lehet egy protein komplex. A harmadlagos szerkezete fehérjék elpusztul hevítve, vagy ki vannak téve a bizonyos vegyi anyagok.

Ahhoz, hogy a reakciót katalizáló, az enzimet kell érintkeztetni lehet egy vagy több szubsztrát. Enzimfehérje lánc redők úgy, hogy a felület a gömböcske kialakított nyílásba vagy üreg, amelyek kötődnek szubsztrátok. Ez a terület a szubsztrát kötőhelye. Általában ez ugyanaz, mint az aktív hely az enzim, vagy túl közel van egymáshoz. Egyes enzimek is tartalmaznak kötőhelyeket kofaktorok vagy fémionok.

Bizonyos enzimeknek vannak kötőhelyeit kis molekulák, lehetnek szubsztrátok vagy termékek a metabolikus út, mely tartalmaz egy enzimet. Ezek csökkentik vagy növelik a tevékenység az enzim, amely lehetőséget teremt a visszajelzést.

Egyes enzimek aktív helyére jellemzi a jelenség a kooperativitást.

sajátosság

Enzimek általában nagy specifici-szubsztrátok. Ez úgy érhető el részben komplementer alakú, az elosztási díjak és hidrofób régiók a szubsztrát molekula és a központ szubsztrátkötő az enzimhez. Enzimek mutatnak a magas szintű sztereospecifitást, regioszelektivitást és kemoszelektivitással.

Model „zár és kulcs”

Koshland hipotézis indukció megfelelés

Egy reális helyzet abban az esetben indukált megfelelést. Szabálytalan aljzatok - túl nagy vagy túl kicsi - nem fér bele az aktív oldalon

1890-ben Emil Fischer g. Azt javasolta, hogy a specifitást határozzák meg a pontos egyezés enzimek alkot egy enzim és szubsztrát [4]. Ezt a feltételezést az úgynevezett modell „zár és kulcs”. Az enzim kötődik egy szubsztrátumot képez egy rövid életű enzim-szubsztrát komplex. Míg azonban ez a modell magyarázza a magas specificitását az enzim, ez nem magyarázza a jelenséget a stabilizáció az átmeneti állapot, ami megfigyelhető a gyakorlatban.

Modell gerjesztette megfelelési

1958-ban Daniel Koshland javasolt módosítását „zár és kulcs” modell [5]. Enzimek, elsősorban - nem merev és rugalmas molekulák. Az aktív enzim központ változhat konformációját a kötődés hatására substata. Side csoport az aktív centrum aminosavak állást, amely lehetővé teszi, hogy az enzim, hogy végre a katalitikus működéshez. Egyes esetekben, a szubsztrát molekula is változik konformációját kötődés után az aktív oldalon. Ezzel szemben a „zár és kulcs” modell, modell indukálta Kapcsolódó magyarázza nemcsak a sajátosságait az enzim, de a stabilizáció az átmeneti állapot.

módosítások

Sok enzim szintézise után a fehérje lánc olyan módosítás, ami nélkül nem enzim mutat tevékenységét a legteljesebb. Az ilyen módosítások nevezik poszt-transzlációs módosítások (a feldolgozás). Az egyik leggyakoribb típusú módosítása - kapcsolódási kémiai csoportok oldalláncainak a polipeptid maradékok. Például, foszforsav hozzáadásával maradékot nevezzük foszforilezést enzim katalizálja kináz. Sok eukarióta enzim giikozilezettek, azaz módosított szénhidrát oligomerek.

Egy másik gyakori típusa a posttranlyatsionnyh módosítások - hasítása a polipeptid lánc. Például, kimotripszin (proteáz. Bevont emésztés), nyert kimetszése a polipeptid rész a kimotripszinogén. Egy inaktív prekurzor kimotripszino és kimotripszin szintetizálódnak a hasnyálmirigyben. Az inaktív formában szállítják a gyomorban. ahol átalakul a kimotripszin. Egy ilyen mechanizmus van szükség annak érdekében, hogy elkerüljék felosztása a hasnyálmirigy és az egyéb szöveteknek az enzim a gyomorba. Inaktív prekurzora egy enzim is nevezik „zimogén”.

enzim kofaktorok

Egyes enzimek végre egy katalitikus funkciója önmagukban, kiegészítő alkatrész nélkül. Azonban vannak olyan enzimek, amelyek katalizálják a szükségességét a nem fehérje komponenseinek természetét. Kofaktorok lehetnek szervetlen molekulák (a fémionokkal, vas-kén klaszterek, stb) vagy szerves (például, hem vagy flavin). Szerves kofaktorok, erősen kötődik az enzim, más néven prosztetikus csoportok. Kofaktorok szerves természetű, amely képes elválasztani nevű enzim koenzimek.

Egy enzim, amely megköveteli a kofaktor a megnyilvánulása a katalitikus aktivitás, de nem jár együtt, az úgynevezett apo-enzim. Apo-enzim komplexet a kofaktor nevezzük holo-enzimet. A legtöbb kofaktorok kapcsolatos nem-kovalens enzim, hanem erős kölcsönhatást. Vannak például prosztetikus csoportok, amelyek kovalens kötéssel, hogy az enzim, például tiamin-pirofoszfátot piruvát.

irodalom

• Volkenshteyn M. V. Dogonadze RR Madumarov AK Urushadze Z. D. Harkats Yu. I. elmélete enzim katalízis / Molecular Biology. 1972. 431-439.
• Koshland D. The Enzymes, V. I., Ch. 7. New York, Acad. Press, 1959.
• Dixon, M. Enzimek / M. Dixon, E. Webb. - A 3-t -. Trans. az angol. - T.1-2. - Mir, 1982 - 808 p.