A fehérjék szerkezete
A fehérjék szerkezete és funkciója. enzimek
A fehérjék nagy molekulatömegű szerves vegyületek, amelyek maradékanyagokat tartalmaznak # 945; -aminosavak.
A fehérjék összetétele szén, hidrogén, nitrogén, oxigén, kén. Egyes fehérjék komplexet képeznek más foszfor, vas, cink és réz molekulákkal.
Fehérjéknek nagy molekulatömegű: ovalbumin - 36.000, hemoglobin - 152 000 miozin - 500 000. Összehasonlításképpen, a molekulatömeg-alkohol - 46 ecetsav - 60 benzol - 78.
A fehérjék aminosav-összetétele
A fehérjék nem periodikus polimerek, amelyek monomerjei # 945; -aminosavak. Általában 20 fajta fehérjét nevezünk fehérjék monomerjeinek # 945; -aminosavak, bár több mint 170-et észleltek sejtekben és szövetekben.
Attól függően, hogy az aminosavak szintetizálhatók-e az emberi testben és más állatokban, megkülönböztetik egymást: felcserélhető aminosavak szintetizálhatók; pótolhatatlan aminosavak - nem lehet szintetizálni. Az alapvető aminosavakat élelmiszerrel kell bevenni. A növények mindenféle aminosavat szintetizálnak.
Az aminosav összetételétől függően a fehérjék: teljesek - tartalmazzák az egész aminosav-készletet; alacsonyabb - egyes összetevőkben lévő aminosavak hiányoznak. Ha a fehérjék csak aminosavakból állnak, ezeket egyszerűnek nevezik. Amennyiben a fehérjék olyan aminosavakat tartalmaz, más, mint akár a nem-aminosav-komponenst (prosztetikus csoport), a továbbiakban a komplex. A prosztetikus csoport képviselheti fémek (metalloproteinek), szénhidrátok (glikoproteinek), lipidek (lipoprotein), nukleinsavak (nukleoproteineket).
Az összes aminosav tartalmaz: 1) karboxilcsoportot (-COOH), 2) aminocsoportot (-NH2), 3) radikális vagy R-csoportot (a molekula többi részét). A különböző típusú aminosavakban a radikális szerkezet különbözik. Az aminosavakba tartozó aminocsoportok és karboxilcsoportok számától függően: egy karboxilcsoporttal és egy aminocsoporttal rendelkező semleges aminosavak; bázikus aminosavak, amelyek egynél több aminocsoportot tartalmaznak; Több karbamidcsoportot tartalmazó savas aminosavak.
Az aminosavak amfoter vegyületek, mivel az oldatban mind a savak, mind a bázisok szerepet játszanak. A vizes oldatokban az aminosavak különböző ionos formában léteznek.
A peptidek peptidkötéssel összekapcsolt aminosavmaradékokból álló szerves anyagok.
A peptidek kialakulása az aminosavak kondenzációs reakciójának eredményeképpen következik be. Az egyik aminosav aminocsoportjának a karboxilcsoporttal való kölcsönhatásakor egymás között megtörténik egy kovalens nitrogén-szén kötés, amelyet peptidkötésnek neveznek. A peptidben található aminosavmaradékok számától függően a dipeptidek, tripeptidek, tetrapeptidek stb. Megkülönböztethetők. A peptidkötés kialakulása sokszor megismételhető. Ez polipeptidek képződéséhez vezet. A peptid egyik végén egy szabad aminocsoport (N-terminálisnak nevezzük), a másik oldal pedig szabad karboxilcsoport (C-terminusnak nevezzük).
A fehérjemolekulák térbeli szervezése
Végrehajtása bizonyos proteinek specifikus funkciók függ a térbeli konfiguráció a molekulák mellett, a ketrec energetikailag kedvezőtlen tartani fehérjék habosított formában, mint egy lánc, úgy, polipeptid-láncok kitett kábelfektetésnél elsajátítása meghatározott háromdimenziós szerkezetének vagy konformációjának. A fehérjék térbeli szervezésének 4 szintje van.
A fehérje elsődleges szerkezete a fehérje molekulát alkotó polipeptidlánc aminosav-szekvenciája. Az aminosavak közötti kötés peptid.
Ha a fehérje molekula áll, csak 10 aminosav, a száma elméletileg lehetséges változatai a fehérjemolekulák különböző aminosavakkal váltakozása eljárás - 1020. A 20 aminosav, lehet, hogy közülük még nagyobb különböző kombinációk. Az emberi testben kb. Tízezer különböző fehérjét találnak, amelyek egymástól és más organizmusok fehérjéitől eltérőek.
Ez a proteinmolekula elsődleges szerkezete, amely meghatározza a fehérjemolekulák tulajdonságait és térbeli konfigurációját. A polipeptidláncban csak egy aminosav szubsztitúciója a fehérje tulajdonságainak és funkcióinak megváltozásához vezet. Például a helyettesítés a # 946; - a hatodik glutaminsav-valin hemoglobin feltétele a valinhoz vezet, hogy a hemoglobin molekula egésze nem képes teljesíteni az alapvető funkcióját - az oxigén szállítását; ilyen esetekben egy személy betegséget okoz - sarlósejtes anaemia.
A másodlagos szerkezet a polipeptidlánc elrendezett koagulációja egy hélixbe (ez egy kiterjesztett rugónak tűnik). A spirális fordulatokat a karboxilcsoportok és az aminocsoportok közötti hidrogénkötések erősítik. Szinte minden CO- és NH-csoport részt vesz a hidrogénkötések kialakulásában. Gyengébbek, mint a peptidek, de ismételt megismétlésével ez a konfigurációs stabilitás és merevség. A másodlagos szerkezet szintjén fehérjék: fibroin (selyem, pókháló), keratin (haj, körmök), kollagén (inak).
Harmadlagos szerkezet - szóló polipeptidlánc a gömböcskék eredő előfordulása kémiai kötések (hidrogén, ionos, diszulfid) és létrehozó közötti hidrofób kölcsönhatások gyökök aminosavmaradékok. A fő szerepet kialakulását tercier struktúrák játszanak hidrofil-hidrofób kölcsönhatások. Vizes oldatban a hidrofób gyökök hajlamosak elrejteni a vízből gömböcskék vannak csoportosítva belsejében, míg a hidrofil gyökök által hidratációs (reakciót vízzel dipólusok) hajlamosak arra, hogy a felületen a molekula. Néhány fehérje harmadlagos szerkezete stabilizált diszulfid kovalens kötések között felmerülő két kénatomot cisztein maradékok. A tercier struktúra szintjén vannak enzimek, ellenanyagok, néhány hormon.
A kvaterner szerkezet jellemző a komplex fehérjékre, amelyek molekuláit két vagy több gömb alakja képezi. Az alegységek az ionos, hidrofób és elektrosztatikus kölcsönhatások miatt megmaradnak a molekulában. Néha, amikor az alegységek között kvaterner szerkezet alakul ki, diszulfid kötések keletkeznek. A leggyakrabban vizsgált fehérje, amelynek kvaterner szerkezete van, hemoglobin. Két ember alkotja # 945; -negyedik (141 aminosavmaradék) és kettő # 946; -negyedik (146 aminosavmaradék). Minden egyes alegységnél egy vasat tartalmazó hemimolekula kötődik.
Ha valamilyen okból a fehérjék térbeli konformációja eltér a normálistól, akkor a fehérje nem képes ellátni funkcióit. Például a "tehén-veszettség" (szivacsos agyvelőgyulladás) oka az idegsejtek prionjainak felszíni fehérjéinek anomális konformációja.
A fehérje molekula aminosav-összetétele és szerkezete meghatározza annak tulajdonságait. A fehérjék kombinálják az aminosavgyökök által meghatározott bázikus és savas tulajdonságokat: a savasabb aminosavak a fehérjében, annál hangsúlyosabbak a savas tulajdonságai. A H + adásához és hozzáadásához szükséges képesség meghatározza a fehérjék puffer tulajdonságait; az egyik legerősebb puffer a hemoglobin az eritrocitákban, amely állandó szinten tartja a vér pH-értékét. Vannak fehérjék oldhatóak (fibrinogén), vannak oldhatatlan, teljesítő mechanikai funkciók (fibroin, keratin, kollagén). Vannak olyan fehérjék, amelyek kémiailag aktívak (enzimek), kémiailag inaktívak, ellenállnak a különböző környezeti feltételek hatásainak, és rendkívül instabilak.
Külső tényezők (fűtés, ultraibolya sugárzás, nehézfémek és sóik, pH-változások, sugárzás, kiszáradás)
a fehérjemolekula strukturális megszervezését sértheti. Az adott fehérjemolekulában rejlő háromdimenziós konformáció elvesztésének folyamatát denaturációnak nevezzük. A denaturáció oka olyan kötések törése, amelyek stabilizálják a fehérje szerkezetét. Kezdetben a leggyengébb kapcsolatok szétszakadnak, és szigorúbb feltételek mellett az erősebbek. Ezért először a kvaterner, majd a tercier és másodlagos struktúrák elveszik. A térbeli konfigurációban bekövetkezett változás a fehérje tulajdonságainak megváltozását eredményezi, és következésképpen lehetetlenné teszi, hogy a fehérje teljesítse biológiai funkcióit. Ha a denaturáció nem társul az elsődleges struktúra megsemmisítésével, akkor reverzibilis lehet, ebben az esetben a konformációs fehérje önjavítása fordul elő. Ilyen denaturáció például a membrán receptorfehérje. A denaturálódás után a fehérjeszerkezet helyreállításának folyamatát renaturációnak nevezzük. Ha a fehérje térbeli konfigurációjának helyreállítása lehetetlen, a denaturációt visszafordíthatatlannak nevezik.
Példák és magyarázatok