Az oligomer fehérje - egy nagy enciklopédiája olaj és gáz, papír, oldal 1
oligomer fehérje
Az oligomer protein - egy fehérje, amely két vagy több polipeptid-lánc. [1]
Hemoglobin - oligomer fehérje. amely négy alegységből áll. A és p alegységek a harmadlagos szerkezet nagyon hasonlítanak a mioglobin-molekula. Való kötődéskor az első molekula O2 bekövetkezik visszahúzási vasatomot síkjában a tárgy. Ennek eredményeként, a hemoglobin oxigén kötési görbe S-alakú. Ez a fajta függőség határozza meg a szövetkezeti (közös) működésének minden alegységek érdeke a teljes molekula hemoglobin. Nyilvánvaló, hogy megadja az O2 oxihemoglobin és a mioglobin kötődnek hozzá. A hemoglobin affinitását O2 jellemzi R 5O - érték / J2, amelyben van egy hemoglobin félig telített oxigénnel. Az érték a P50 mindig nagyobb, mint az érték / J2 a perifériás szövetekben. Például, a P50 HbAj 26 Hgmm. Art. és a magzati HbF - 20 Hgmm. Art. Különbsége miatt a hemoglobin F magzat kiválasztja oxigén hemoglobin (placentális vér anya. A születés után, a HbF kell elveszti funkcióját, mint, amelynek nagyobb az affinitása az oxigén, felszabadul, hogy rosszabb a szövetekben. [2]
Az kvaterner szerkezetét az oligomer protein megértsék az építkezés egy bizonyos sor több polipeptid láncok. Egyesület két vagy több polipeptid láncot történik az intézkedés alapján az intermolekuláris kölcsönhatások között poláros és nem poláros ionizálható függőcsoportokat keresztül dipólus-dipólus kölcsönhatások, hidrogén kötések, hidrofób kölcsönhatások és a kialakulása ionpárok. Kivételes esetekben a kvaterner szerkezet szintén stabilizáltuk a diszulfid hidak. [3]
Ha néhány vagy az összes alegységek azonosak olyan fehérjét kódolnak, az oligomer igényel lényegesen kevesebb, mint a genetikai anyag kódolására óriás külön polipeptid láncok. Annak ellenére, hogy az izolált alegység sok oligomer proteinek nem-funkcionális [89, 90], Ezek az alegységek szükséges összes információt az önálló csatlakozhatnak, és funkcionális egységet képeznek. Ez csökkenti a DNS-részt (vagy RNS) fehérjét kódoló ezt a funkciót. [4]
Ha eltávolítja a denaturáló, lehetséges, hogy visszaszerezze a gyenge kapcsolatok, és ezért az oligomer fehérje és annak funkcióit. [5]
Poszttranszlációs fehérje módosítás tartalmaz a következő folyamatokat: kémiai módosítása a fehérje (gyakran hiányzik) - metilezzük az aminocsoport a lizin és az arginin, forilirovanie Phos-OH-csoport a szerin, lizin oxidáció, prolin, stb.; kötési prosztetikus csoportot; a kötést egy alegységének egy oligomer protein; részleges proteolízist. Például, ttosttranslyatsionnaya módosítás bioszintézisének glikoproteinek a következőképpen. Poliszómákat társított külső felülete a membrán az endoplazmás retikulum sejtek révén nagy alegységében a riboszóma. [6]
Ez volt az első szekvenciát, beállítva, hogy az oligomer protein. [8]
Az oligomer globuláris fehérjék, amely két vagy több polipeptid láncot nagyobbak képest odnotsepo Chechnev-fehérjemolekula a bonyolult szerkezetű, gyakran felruházva szabályozási tulajdonságait. Eljárás csomagolás egyedi polipeptid láncok (alegységek) a oligomer protein nevű molekula kvaterner szerkezetét. [10]
Úgynevezett oligomer fehérjéket, amely két vagy több polipeptid-lánc. A polipeptid-lánc, oligomer proteinek lehetnek azonos vagy különböző. Ebből a célból, az N-terminális maradékok kapcsolódnak bármely alkalmas kémiai címkét, mint például a 2 4-dinitro-fluor-benzolt (Sec. Oligomer protein. Amely négy polipeptidláncból, például a hemoglobin, kell négy N-terminális aminosav, egy-egy minden lánc. Az inzulin molekula két lánc kapcsolja össze kovalens keresztkötés. [11]
Oldalak: 1