A térbeli elrendezése a fehérjemolekula
A szív minden fehérje egy olyan polipeptid lánc. Ez nem csak kiterjesztett térben, és szerveződik háromdimenziós szerkezetét. Ezért van a koncepció a 4 szintű térbeli szerveződésének fehérje - nevezetesen, a primer, szekunder, tercier és kvaterner szerkezete fehérjemolekulák.
Az elsődleges szerkezet a fehérje - aminosav-fragmentumokat szilárdan (és az egész időszakban a lét a fehérje) csatlakozott peptidkötéssel. Van egy felezési fehérjemolekulák - a legtöbb fehérjék körülbelül 2 hét. Ha volt egy szünetet legalább egy peptid-kötés alakul ki egy másik fehérjét.
Másodlagos szerkezet - egy térbeli elrendezése a rúd a polipeptid-lánc. Három fő típusa a másodlagos szerkezet:
1) alfa-hélix - vannak bizonyos jellemzői: szélesség, távolság két menet között a spirál. A fehérjék jellemző pravozakruchennaya spirál. Ebben a spirális tekercsek 10 van 36 aminosavat. Az összes peptidet elrendezett spirális, ez a spirál pontosan ugyanaz. Alfa-hélix van rögzítve keresztül hidrogénkötések között az NH-csoport az egyik tekercs turn és a C = O csoportok szomszédos viszont. Ezek a hidrogén kötések párhuzamosan vannak elrendezve, hogy a hélix tengelyével, és megismételjük, így szilárdan tartsa a spirális szerkezet. Sőt, akkor néhány feszült állapotban (például egy nyomórugó).
Béta-szeres szerkezet - vagy redőzött lemezszerkezet. Szintén rögzített hidrogénkötések között C = O és NH-csoportok. Captures két részletben a polipeptid lánc. Ezek a láncok lehetnek parallel vagy antiparallel. Ha ilyen kötések belül egyetlen peptid, mindig antiparallel, és ha a különböző polipeptidek, amelyek párhuzamosak.
3) szabálytalan szerkezetű - típusú másodlagos szerkezet, ahol az elrendezés a különböző részeit a polipeptid lánc egymáshoz képest nincs állandó (konstans) karakter, azonban szabálytalan szerkezetű lehet különböző konformáció.
Ez a háromdimenziós építészeti polipeptid lánc - a különleges kapcsolat közöttük a tér a spirál, hajtogatott és szabálytalan régióiban a polipeptid lánc. Különböző fehérjék harmadlagos szerkezete különböző. A formáció a harmadlagos szerkezet magában diszulfidkötések és minden típusú gyenge kapcsolatok.
Jelenleg két általános típusú harmadlagos szerkezet:
1) A fibrilláris proteinek (például, a kollagén, elasztin) molekulái, amelyek hosszúkás alakúak, és tipikusan úgy alakítjuk rostos szövet szerkezete, harmadlagos szerkezet képviseli vagy egy hármas alfa-hélix (például kollagén), vagy béta-redős struktúrát.
2) A globuláris fehérjéket. a molekulák, amelyek formájában egy gömb vagy ellipszis (Latin név: GLOBULA - golyó), van egy kombinációja mindhárom típusú szerkezetek: mindig vannak szabálytalan foltok, van egy béta-lemez szerkezete és egy alfa-hélix.
Jellemzően, a globuláris fehérjék, hidrofób régiók a molekula a mélyben a molekula. Összekapcsolt hidrofób gyökök képződnek hidrofób klaszterek (központok). A formáció a hidrofób tömörülés molekula erők ennek megfelelően meghajlítva a térben. Általában egy globuláris proteint molekula sokkal hidrofób molekula láncai mélységben. Ez egy megnyilvánulása a kettőssége a tulajdonságait a fehérje molekula: a molekula felszínén - hidrofil csoportok, így a molekula egészének - egy hidrofil, és a mélyben a molekula - rejtett hidrofób gyökök.
Talált nem az összes fehérje, hanem csak azokat, amelyek két vagy több polipeptid-lánc. Mindegyik lánc a molekula nevezett alegységet (vagy protomer). Ezért, fehérjéket, amelyek kvaterner szerkezetű, úgynevezett oligomer fehérjéket. A szerkezet a fehérjemolekula lehetnek azonos vagy különböző alegységek. Például, az „A” hemoglobin molekula két alegységből áll az azonos típusú, és a két alegység más típusúak, vagyis olyan tetramer. Rögzített kvaterner fehérjék szerkezete minden típusú gyenge kapcsolatok, és néha még diszulfid kötésekkel.
És térszerkezetét fehérjemolekulák
Mindebből arra lehet következtetni, hogy a térbeli szervezet fehérjék nagyon összetett. A kémiában, van egy koncepció - térbeli konfiguráció - mereven rögzített kovalens kötések kölcsönös térbeli elrendezése részei a molekula (például tartozó egy sor L-sztereoizomerek vagy D-sorozat).
A fehérjék fogalmát is használta a konformációja a fehérjemolekula - egy bizonyos, de nem fagyasztott, nem közötti helyzeti viszony részei a molekulának. Mivel a fehérje konformációjára molekula képződött részvételével gyenge láncszem típusú, az mozgatható (képes a változás), és a fehérje lehet megváltoztatják annak struktúráját. Attól függően, hogy a környezeti feltételek molekula létezhet egyes konformációs állapotok, melyek könnyen átalakíthatók egymást. Energetikailag kedvező a valós körülmények között csak egy vagy több konformációs állapotok, amelyek között van egy egyensúly. Konformációs átmenet egyik állapotból a másikba, működésének biztosítása érdekében a fehérjemolekula. Ez a reverzibilis konformációs változások (a szervezetben található, például során az idegingerület, amikor a közlekedési oxigén hemoglobin által). Ha megváltoztatja az Aa gyenge kapcsolatok elpusztult, és az új kapcsolat alakult egy gyenge típus.
fehérje kölcsönhatás semmiféle anyaggal néha vezet a kötő molekulák az anyag a protein molekula. Ezt a jelenséget nevezik „szorpció” (kötő). Fordított a folyamatot - a kibocsátás a másik molekula protein az úgynevezett „stripping”.
Ha bármely két molekula adszorpciós folyamat dominál deszorpciós, akkor a specifikus adszorpció, és olyan anyag, amely felszívódik az úgynevezett „ligandum”.
1) ligandum-protein enzim - szubsztrát.
2) trasportnaya ligandum protein - a szállított anyag.
3) ligandum antitestek (immunglobulin) - antigént.
4) Ligand neurotranszmitter vagy hormon receptor - hormon vagy neurotranszmitter.
A fehérje konformációjának változtatására, nem csak a kölcsönhatás a ligand, hanem ennek eredményeként bármely kémiai kölcsönhatás. Egy példa egy ilyen kölcsönhatás lehet csatlakozni egy foszforsav maradék.
A természetben, a fehérjék több konformációs állapotok termodinamikailag kedvező. Ez természetes állapot (természetes). Natura (lat.) - természet.
Natív fehérje molekulák
Native - egy egyedülálló fizikai, kémiai, fizikai, kémiai és biológiai tulajdonságait fehérjemolekula, amely az övé, ha egy fehérjemolekula egy természetes, természetes (natív) állapotban van.
Például: a szemlencse fehérje - krisztallin - csak magas átláthatósági a természetes állapotban).
Annak jelzésére, az a folyamat, amelynek a tulajdonságai a természetes fehérje elvesznek, kifejezés használatát dást.
A denaturálás - ezt a fehérjét nélkülözés természetes, natív tulajdonságok kíséretében a megsemmisítése kvaterner (ha volt), tercier és néha másodlagos szerkezete a fehérjemolekula, hogy az eredmények a megsemmisítése diszulfidkötések és a gyenge típusok kialakításában játszik szerepet a ezeket a struktúrákat. A primer szerkezet megmarad, mert van kialakítva az erős kovalens kötések. A megsemmisítés a primer szerkezet előfordulhat csak a hidrolízis következtében a fehérje molekula elhúzódó forrásban lévő savas oldatban vagy alkáli.
Okozó tényezők a fehérje denaturálódását
Tényezők okozzák a a protein denaturálódását osztható fizikai és kémiai.
1. A magas hőmérséklet. Különböző fehérjék jellemző különböző érzékenység hő. Része a fehérje vetjük alá denaturáció, még 40-50 ° C-on Az ilyen fehérjéket említett hőlabilis. Más fehérjék denaturált sokkal magasabb hőmérsékleten, ezek termikusan stabil.
2. Az ultraibolya sugárzás
3. Az X-ray és sugárterhelés
5. mechanikai hatások (például vibráció).
1. A koncentrált savas és lúgos. Például, triklór-ecetsav (szerves), salétromsav (szervetlen).
2. Nehézfém-sók (például, CuSO 4).
3. A szerves oldószerek (etanol, aceton)
4. Növényi alkaloidok.
5. Karbamid nagy koncentrációban
5. Egyéb anyagok, amelyek megzavarhatják gyengébb típusú kötések a fehérjék molekulák.
A hatás a denaturálási használt tényezők sterilizálja eszközök és műszerek, valamint fertőtlenítő.
A kémcsőben (in vitro) gyakran - egy visszafordíthatatlan folyamat. Ha a denaturált fehérje kerül hasonló körülmények között egy natív, akkor renaturáljuk, de nagyon lassan, és ez a jelenség nem az összes fehérje.
In vivo, a szervezetben, lehet gyorsan renaturálás. Ez együtt jár a fejlődését in vivo a specifikus fehérjék, amelyek „ismeri” denaturált fehérje szerkezetét hozzá van gyenge kapcsolat típusok, és optimális feltételeket teremteni renaturálás. Az ilyen specifikus fehérjék úgynevezett „hősokk fehérjék”, illetve „stressz fehérjék”.
Számos családok ezen fehérjék, ezek különböznek a molekulatömeg.
Például, ismert protein hsp 70 - hősokk fehérje tömege 70 kDa.
Ezek a fehérjék léteznek az összes testi sejt. Arra is szolgálnak, mivel a közlekedési polipeptid láncok át a biológiai membránokon, és részt vesz a kialakulását a tercier és kvaterner szerkezete fehérjemolekulák. Ezeket a funkciókat nevezzük stresszfehérjék gardedámot. Amikor különféle stressz által indukált fehérjék szintézisét: A túlhevült test (40-44 ° C), vírusos betegségek, mérgezések nehézfémek sói, etanol, és mások.
hősokk-fehérje molekula két kompakt gömböcskék csatlakozik a szabad lánc:
Különböző hősokk fehérjék általános terv az építés. Ezek mindegyike a kapcsolati területen.
Különböző fehérjéket különböző funkciókat tartalmazhatja ugyanazt a doméneket. Például, a különböző kalcium-kötő fehérjék azonos mindegyik domén való kötődésért felelős Ca +2.
A szerepe a doménszerkezet, hogy remek lehetőséget biztosít fehérje feladatainak elvégzéséhez miatt egyetlen domén elmozdulás másikhoz képest. Sok csatlakoztassa két domént - a legtöbb strukturálisan gyenge egy molekulában a fehérje. Itt van, hogy a leggyakrabban fordul elő hidrolízis kapcsolatok és a fehérje megsemmisül.