T 20. fejezet - Simon és

20. fejezet és

Fehérjék (polielektrolitok)

A fehérjék az alapvető szubsztrát az élet. Ezek egy részét az élő organizmusok.

A fehérjék szükséges része az élelmiszer. Mikrobiológiai és biokémiai folyamatokat a szervezetben, valamint a technológiai ciklus nekotopyx nagyrészt oppedelyayutcya tulajdonságait fehérjéket. A fehérjéket makromolekuláris vegyületek egyidejűleg tartalmaznak ionizáló csoportok, azaz az Ezek a tulajdonságok polielektrolitsók; mutatnak számos konkrét kolloid-kémiai tulajdonságok.

Politelektrolity osztva polisavakra és poliosnovaniya poliamfolitok. Erős elektrolitok teljesen ionizált, ellentétben a gyenge vizes oldatok. Erős elektrolitok tartalmaznak szulfo-, szulfát vagy foszfát csoportok, például polivinilsulfokislotnye [-CH2CH (-SO3H) -], és erős bázisokkal - kvaterner ammónium-csoportok (CH 3) 2-N + (CH3) 2. Ahhoz közé tartoznak gyenge polisavak karboxilcsoportot tartalmazó, és a gyenge bázisok közé tartoznak olyan vegyületek, beleértve a primer, szekunder és tercier aminocsoportokat.

20.1. Fehérjék, mint a polielektrolitok

Polielektrolitok - IUD áll makromolekulák, amelyek olyan csoportokat tartalmaznak, amelyek képesek ionizációs oldatban. Polielektrolitok tartalmaznak számos ionos csoportok ( „poli”) és ezek megoldások képesek áthaladó elektromos áram ( „elektrolitok”). Ionos csoportok lehetnek savas vagy bázikus és savas és bázikus egyidejűleg.

A polielektrolitok között néhány gyanták és flokkuláló (lásd. Bekezdések 6,5 és 10,7)

A karbonsav (-COOH) magában foglalja az oldható része a keményítő, és a szulfo (-SO3) - oldható rész agar-agar. Az alapvető tulajdonságait polielektrolit határoztuk -NH2 aminocsoport. A fehérjék a leggyakoribb polielektrolitok. Emellett (-COOH) tartalmazó fehérje is tartalmazhatnak bázikus csoportokat (-NH2), és mások. Emiatt, akkor lehet tekinteni amfolitokat.

Makromolekulák protein képződött a aminosavak (NH2 -R-COOH). A reakcióban a karboxil és amino-csoportok képződnek peptidkötések

O
||
-C-NH-, polipeptid lánc közül alkotnak fehérjéket.

A téglalapok zárt peptidkötések, és a jelek „-” és „+” azt jelzi, túltöltése által okozott elmozdulása az elektron felhő és meghatározzuk hidrofil makromolekulák.

A makromolekulák fehérjék esetleg különböző kombinációi polipeptid láncok, amelyek képződnek csak 20 aminosavból egyszerű. A számos különböző ezen savak kombinációi száma alkotó atomok makromolekulák (körülbelül 10 3 -10 4) és egy jelentős számú konformációs szabadsági fokok (február 10 -103). Emiatt, a polipeptid-lánc eltarthat több mikroszkopikus konformációs állapotok, a nagyságrendileg 10 n (n - száma aminosavat, amely eléri a több száz), amely meghatározza a különböző fehérjék.

Polipeptid lánc alkotják a primer szerkezete fehérjék. amely utal a kovalens szerkezeti alapja a makromolekulák és a specifikus szekvencia az aminosavak. Molekulatömegű fehérje makromolekulák terjedhet 1,2 ∙ október 04-10 júniusban.

Mindez természetesen előforduló fehérje molekulák azonos aminosav-összetétel, aminosavmaradék-szekvenciák és a hossza a polipeptid kötéssel. Például, emberi vér hemoglobin áll 574 aminosavból és egy molekulatömege 64.500.

Fehérjék a természetes állapotukban úgynevezett natív és kolloid tulajdonságaikat függ a makromolekuláris szerkezetet; megkülönbözteti globuláris fehérjék és szálstruktúrájától.

Macromolecules fibrilláris fehérje polipeptid láncokat hosszúkás egy tengely mentén. Fibrilláris proteinek általában oldhatatlanok vízben. 20.1 ábra mutatja a fibrilláris a fehérje szerkezetének - keratin haj. Makromolekulák keratin seb egymásra, mint egy kötélen. A szervezetben a rostos fehérjék gyakran elő mechanikai funkciókat. Így például, rostos fehérjék kollagén és a zselatin - alkatrészek a bőr és inak, valamint a miozin, amely része az izom.

Fehérjék képesek képezni gömböcskék nevezett globuláris (ábra. 20.2, a). Globuláris fehérjék jellemző a sajátos formája hajtogatását a polipeptid-lánc az űrben. Kolloid-kémiai tulajdonságait globuláris fehérjék nyilvánvaló, hogy nagyobb mértékben, mint a fibrilláris. A legtöbb poláris hidrofil központok [lásd. képletű (20.1)] makromolekuláris fehérje kívül a gömböcskék, és ez határozza meg a hidrofilitás, jó a vízoldhatósága és a magas reaktivitás.

Globuláris fehérjék megtalálhatók a vér, nyirok, a sejtek citoplazmájában. A fehérjék ezt a csoportot tartalmazzák albuminok és globulinok tojásfehérje, tej, vérszérum, gyomornedv, pepszin és mások.

20.1.Struktura makromolekulák fibrilláris fehérje keratin

A fő jellemzője a fehérjék meghatározza egyéniségüket, az a képesség, hogy spontán módon térbeli szerkezet amellett, hogy az elsődleges, sajátos csak ezt a fehérjét, ami lehet leírni, mint egyfajta önszerveződés szerkezetet.

A koncepció szerint a strukturális és funkcionális szervezet a fehérje makromolekula natív háromdimenziós szerkezet a fehérje makromolekula teljesen határozza meg az aminosav-szekvenciája megfelel a minimális belső energia, és minden szakaszában a spontán véralvadási fehérje lánc túlsúlyban intramolekuláris kölcsönhatások a nem-kötésű atomjai az intermolekuláris kölcsönhatások; ahol a natív konformációját a fehérje makromolekula kell fogadnia intramolekuláris kölcsönhatások a nem-kötésű atomjai.

Az intramolekuláris kölcsönhatások, amelyek által megvalósított hidrogénkötések, van der Waals és elektrosztatikus erők lehet rövid, közepes és hosszú távú. Közel határozzák meg a minimális konformációs lehetőségek az egyes aminosav-maradék, közepes - kombinálja a legkedvezőbb konformációs maradékok a helyi területeken a fehérje lánc, és a távoli kölcsönhatások redukáljuk közötti minden része a fehérje stabilizáló áramkör kapcsolatok.

A szervezet a gömböcskék a fehérjéket, amelyek létfontosságúak intramolekuláris kölcsönhatások hidrofób (lásd. 5.5 szakasz). A szénhidrogén-oldalláncok nem-maradékok előnyösen érintkeztetjük egymással, és nem poláris vízmolekulák. Ezzel szemben, oldallánc szívesebben kölcsönhatásba lépnek a vízzel. Ennek eredményeként, a fehérje lánc szeres a gömböcske úgy, hogy apoláris aminosavmaradékok hidrofób kölcsönhatások lesz a belső a makromolekula és poláros maradékok lesz található a gömböcske érintkező felületek vízzel.

Amellett, hogy az egyszerű álló fehérjét aminosavak vannak összetett fehérjék, amelyek különböző atomok csoportjaiból. Az összetett fehérjék közé tartoznak a hemoglobin, amely magában foglalja a zhelezoporfirinovy ​​komplex; glikoproteinek tartalmazó szénhidrogén-molekula; nukleoproteineket tartalmazó nukleinsav, valamint a lipoproteinek, amelyek tartalmaznak olyan molekulákat, a zsírok és a szteroidok.

Amellett, hogy a biológiai fehérjék Navy nukleinsavak megtalálható mindenféle élő anyag. Foszforsav-maradékokkal tartalmazza a nukleinsav makromolekula, okozhatja a tulajdonságok, mint a sav polielektrolitok. Szintén maradékok foszforsav, a nukleinsav tartalmazza a más csoportok molekulák, különösen a peptozanovyh szacharidok.

Dezoxiribonukleinsav (DNS) tartalmaz dezoxiribóz. DNS együtt ribonukleinsav (RNS) az élő szervezetben végez egy fontos biológiai funkció: meghatározza az öröklődés programok és fehérjeszintézist.

Ha a fehérje fakadóan önszerveződés az aktív élet elvét, a DNS-t hat potenciális kezdet. Szintézise fehérjéket a szervezetben szerint történik a genetikai kód szerkezetében rejlő nukleinsavak.

Protein - egyedülálló alkotás az élő szervezetekre. Mivel a termékek az életük, ezek biztosítják a lehetőséget, hogy a létét és fejlődését a szervezet.

20.2. Fehérjék a kolloid oldatok

Kémiai proteinek tulajdonságainak nem lehet közvetlenül korrelál a kémiai szerkezete a polipeptid-lánc. Ők határozzák meg a szerkezeti felépítését a makromolekulák fehérjék.

Vegyünk néhány tulajdonságait a kolloid oldatokat fehérjék, mint a. Proteinek esetében jellemző elektroforézissel (lásd. A 7.3 pontban). Az a képesség, a fehérjék elektroforézisnek jelzi, hogy a fehérje makromolekula képez kettős elektromos rétegű (lásd. Ábra. 7.2). Charge potentsialobrazuyuschego réteg határozza meg a fehérje tulajdonságainak, mint a polielektrolit makromolekulák.

A hosszú polipeptid-lánc, a fehérje [a képletben (20.1) csak akkor jelennek meg a két polipeptid kapcsolatot valójában több száz] végein csak két csoportot ionizált molekulák. A laterális csoportok a polipeptid láncok a makromolekulák fehérjék számos ionos csoportokat, amelyek a vízben disszociálnak az alábbi séma szerint:

Ez oldalcsoportok a makromolekulák olyan feltételek kialakulását DES.

?. A jel és az értékét a villamos (-potential -potential és fogja meghatározni a tulajdonságait a közeg Amikor sav feleslegét, azaz savas körülmények között, a disszociációs karboxilcsoportok elnyomott, a reakció egyensúlyi (20.2) van balra mozog, és az egyensúlyi reakció (20,3) - a jobb oldalon. fehérje makromolekulák viszi feleslegben pozitív töltés, és válnak a polikationok. az a potenciális nagyobb lesz, mint nulla (> 0), és az elektroforézis fehérje makromolekulák fog mozogni, hogy a katód (ábra. 20.3).

Az alkalikus közegben felesleges mennyiségű anion OH - elnyomta disszociációs fő csoportot, a reakció egyensúlyi (20.3) tolódik, hogy a bal oldalon, és az egyensúlyi reakció (20.2) - a jobb. fehérje makromolekula szerez a negatív töltés (? 7 oldatokban figyeltünk meg a fehérjék, mint például a búza gliadin, prolamin et al.

Ön megváltoztathatja az ionizáló energia fehérje makromolekulák használata pH. A disszociációs állandók a savas és bázikus csoportokat a fehérjék nem ugyanaz. Emiatt, a szám a disszociált savcsoportok és bázikus protein makromolekulák lehet azonos csak egy adott pH-környezetben. Ez az állapot megfelel az izoelektromos pontja (pl), azaz A közeg pH-ja, amelyben a száma ionizált bázikus csoportok számával egyenlő az ionizált savas csoportok.

A Pi ellenionok teljesen kompenzálja a töltés potentsialobrazuyuschego réteg (lásd. Ábra. 7.4), és a? -potential nullává válik.

PI fehérjék közötti tartományban a pH 2 (v pepszin) 10,6 (y tsitrohroma C), de előnyösen megfelel egy pH pI fehérjék és + 3 COO - lehet vonzzák egymást, és húzza meg a makromolekula egy labdát, és még gömböcske (Fig pI . 20.4).

A pH, eltolva pI, elfojtott néhány disszociációja funkciós csoportok; savas közegben [lásd. egyenlet (20.2)] - karboxilcsoportok és a lúgos környezetben - amin [lásd. egyenlet (20.3)]. Ennek eredményeként, ugyanolyan töltésű csoportok olyan molekulák, amelyek taszítják egymást, ahol a makromolekula kiegyenesített (régió I vagy II).

A PI-jelleg fehérje oldatok változhat. Összeomló makromolekulák oldatban viszkozitása kusza csökkenti, hogy egy minimális érték (2-es görbe).

P
Ábra. 20.4.Zavisimost konformációs állapotban a fehérje makromolekula (1), az együttható fokú vyazkostii nabuhaniya (2) a pH-érték: IiII- régió rendre kisebb és nagyobb izoelektromos pontja (pl)
Miután egyengető makromolekula (régió I vagy II) nagyobb ellenállást folyadékáramlást és viszkozitás. és így a viszkozitás emelkedik. Ugyanez függés a közeg pH-ja van a duzzadás mértékét. A IEP bizonyos fehérjék rendelkeznek a legalacsonyabb oldhatósága, és a maximális kapacitása a szétszórt fény.

Elektroforetikus mozgékonyság, amely meghatározza a elektroforézis és számított képlet (7,16) függ a felelős a makromolekulák és a? -potential. Változtatásával a tulajdonságok a tápközeg állítható ionizáló képességét a fehérjék változtatni a kétrétegű szerkezete és -potential értékét - ezáltal szabályozzák az elektroforézis sebessége ?; ez teremt további lehetőségeket szétválasztására proteinek keverékéből, elektroforézissel. A fehérjék ezek keverékét kell először megszabadítják a kis molekulatömegű vegyületek. Erre a célra, a dialízis (lásd. Ábra. 12.7 in). Nagy makromolekula fehérjék a tartályban maradnak, és egy féligáteresztő membránon keresztül a kis molekulatömegű szennyeződések.