Osztályozása fehérjék - studopediya
Fehérjék: szerkezete és tulajdonságai
Mik az anyagi tárgyak csatlakozik az élet misztériumát? Ez az egyik legfontosabb kérdés, amelyre a tudomány megpróbált válaszolni a történelme során. És jó ideig, a tudósok rájöttek, hogy fontos, és talán a legfontosabb szerepet a fehérjék játszanak összes életfolyamat.
A fehérjék teszik ki 10-18% az össztömeg a sejt. Minden cella több mint háromezer. Fehérjemolekulák. Az emberben, több mint 100 ezer. A fehérjéket.
A sejtekben a fehérjék döntő szerepet játszanak. Bármely fehérjék - hordozók anyagok, ionok, protonok, elektronok; vannak biokatalizátorok; vannak ellenőrzések különböző folyamatokat sejtek és szervezetek. Fontos szerepet játszanak a támogató és a kontraktilis fehérjék. A fehérjék megvédje a szervezetet a fertőzésekkel szemben. sejtek kapcsolat a külső végezzük különféle fehérjék, molekulák különféle formáinak, amelyek érzékenyek a hőmérséklet-változás, elhanyagolható szennyeződések anyagok megkülönböztetik az egyik szín a másikba. Még ebből arra lehet következtetni, hogy a legfontosabb sejtek a szerves vegyületek fehérjék.
Megértéséhez a funkciók a fehérjék sejtekben, amely létfontosságú funkciókat, meg kell tudni, hogy a szerkezet a fehérje molekulák.
Anyag protein jellegűek ősidők óta ismert. Az elején a tanulmány kezdeményezett a közepén a XVIII. Olasz Beccari, aki azt javasolta, az elmélet a szén. 100 év után, a tudósok arra a következtetésre jutottak, hogy a fehérjék - a fő összetevője az élő szervezetekre. Ezután, a hasítási termékek a fehérje hidrolizátumokat készítettünk, és egy hipotézis az aminosavak a protein szerkezetének (Danilevskii). Fent a fehérjék szerkezete probléma sokáig dolgoztam Fisher, és miután ő munkája polipeptid szerkezet elmélete létrejött fehérjék. Bebizonyosodott, hogy egy része a fehérjék tartalmaz szén, hidrogén, oxigén, nitrogén, kén, foszfor, és mtsai. (Táblázat igazolja. 1.).
1. táblázat: elemi összetétele a fehérjék
50-55 6,5-7,3 19-24 15-19 0,2-2,4
Az elsődleges szerkezetét a fehérje olyan szekvencia aminosavak a helyét egy vagy több polipeptid láncot alkotó fehérjemolekula (2A.). Ha az előírtnál aminosavak a gyöngy, még egy kis gyöngyök száma lehet, hogy néhány, a legváltozatosabb kombinációkban (azt mutatja, több gyöngyfüzérek gyűjtött azonos gyöngyök). És a fehérjék a molekulában képes számos formájában.
Ábra. 2. fehérjék szerkezete: a - kezdeti b - Másodlagos
Egyik a természetes vegyületek nem lehetséges az ilyen izomériát, például fehérjéket. Pontosan ez az, amit meg is valósították a természet végtelen változatos struktúrák fehérjék, ami a több millió növény- és állatfajok, amelyek mindegyike több száz és több ezer önálló fehérjék nem hasonló fehérjéket más fajok. Ha az elsődleges fehérje szerkezetét nem építették ezt a minőséget, akkor nem lenne élet sokszínűségét formák, a tanú, és amelynek mi vagyunk.
másodlagos szerkezetét a fehérje.
Szigorúan lineáris polipeptid-lánc jellemzi korlátozott számú fehérjék. Ez a szerkezet egy selyem fibroin - szintetizált fehérje moly hernyók. Tekintettel a különleges feltételek kialakítására egy selyem szál a izmos média pályák fonalas fibroin molekula, szinte mentes a keretbe a fő polipeptid láncú csoportokat, orientált mentén shelkootdelitelnogo légcsatorna és a sűrűn mentén selyem szál.
A közelmúltban a tudósok kimutatták, hogy még a szálas, rostos fehérje nagyon ritkán található egy teljesen kifeszített polipeptid-lánc. X-sugarak folyamatosan jelzi a proteinek jelenlétét valahogy sodrott vagy hajtogatott polipeptid láncok. Ennek eredményeként a dekódolás röntgenfelvételek tudták bizonyítani, hogy bizonyos területeken a polipeptid-lánc a molekulák a hatalmas számát feltekeredett fehérjék, mint egy-hélix (bulletin ábrán látható 2b -. Helix modell).
-jellemzett spirál csavart rendkívül sűrű a polipeptid lánc, így a teljes belső tér a „henger” (hogy úgy mondjam), amelyen belül van egy tekercs van töltve. A legtöbb egyszerűen csavarás is lehet az alábbi képlettel ábrázolható (tanuló szél a dróttal egy ceruza, és ily módon egy spirális).
Amint látjuk, a csomagolás tényleg nagyon szoros, de milyen közel egymáshoz vannak elhelyezve spirál fordul? Nyilvánvaló, hogy a tekercsek összehozni vagy feszített (tömöríti és nyúlik a spirál). Kutatási tudósok kimutatták, hogy minden körben pravozakruchennoy egy - spirál 3,6 aminosavat, csoportok, amelyek mindig kifelé irányuló. A spirális emelkedési (közötti távolság tekercsek) 0,54 nm (3. ábra mutatja, -. --spirali diagram).
Ábra. 3. rendszer spirál
Egy hatalmas alakításában és fenntartásában a spirális konfiguráció a polipeptid-lánc hidrogénkötéseket játszanak között felmerülő -CO- és -NH- csoportok a polipeptid-lánc a gerinc, található szomszédos menetei a hélix (tanuló bizonyítja keresztül epi típusú kapcsolatok közötti gyökök aminosav fehérjemolekula). És bár az energia a hidrogénkötések kicsi, a nagy részük vezet jelentős hatást, így a spirális konfiguráció stabil és merev.
Degree hélix polipeptid lánc között változik, a különböző fehérjék: hemoglobin, például 3/4 a polipeptid láncok van spiralizirovannom állapotban, és a 1/4 - feszített. Ugyanakkor ribonukleáz csak 1/5 a polipeptid-lánc a spirál, és a fennmaradó 4/5 lineáris. Fehérjemolekulák, épült spiralizált teljesen és tökéletesen lineáris polipeptid láncok ritkák.
harmadlagos szerkezetét a fehérje. Azonosítása váltakozása aminosavak a polipeptid-lánc és a jelenléte a fehérje molekula vagy spirális helikális régióinak a polipeptid-lánc nem ad semmilyen elképzelést, hangerő, vagy a formában, még inkább a relatív pozícióit a polipeptid-lánc szakaszok egymáshoz képest. Ezek a szerkezeti részleteket is kiderült a vizsgálat során a fehérje harmadlagos szerkezete.
Az harmadlagos szerkezetét a fehérjemolekula, hogy megértsék az általános helyét a térben egy vagy több polipeptid láncot köt össze kovalens kötések. Természetesen, a polipeptid lánc egy adott konfiguráció látható, általában kombinációja helikális és a lineáris szakaszokat.
Úgy tartják, hogy a harmadlagos szerkezetét a fehérje által meghatározott elsődleges szerkezetének a molekula, mint kritikus szerepet játszik a jellemző térbeli elrendezésére a polipeptid-lánc (konformáció) tartozik, reagáltatjuk amino-csoportok. Egy különleges szerepet játszik a harmadlagos szerkezete protein diszulfid hidak játszanak: ők határozottan rögzíti a helyét a helyszínek a polipeptidláncba egymáshoz képest. Így a helyzet a fehérjemolekula ciszteinek meghatározza a helyét a diszulfid kötések, és ezáltal a harmadlagos szerkezet.
A harmadlagos szerkezetét a fehérje határozza meg a funkcióját, különösen az enzimatikus aktivitás. A molekulák fehérje enzimek miatt sajátos konformációja a polipeptid-lánc képződik katalitikus helyek és szabályozási központok. Mivel a harmadlagos szerkezete inkább a proteinek könnyen változtatni a fizikai és kémiai faktorok, fehérjék képes felgyorsítani kémiai folyamatok expresszálódik a világosabb a gyengébb. A fehérje-molekula folyamatosan változik a harmadlagos szerkezete nagyon érzékeny a külső körülmények változását tolva egymástól, és a lineáris szakaszok spiralizált, amino-csoportok, stb Ebben a minőségében a fehérjemolekulák változtatnak konformáció jelekre reagálva a környezet, sőt, már beépítették számos tulajdonságok (ingerlékenység, az alkalmazkodóképesség, stb) az élő szervezetekre.
kvaterner fehérje szerkezete. Fehérjék relatív molekulatömegeket nagyobb, mint 50 kDa, általában álló alegységek. A relatív molekulatömegeket az alegységek tartomány több ezer több tízezer, és számuk az ilyen sverhmolekulah lehet 2-162.
Szerkezet jelenléte jellemzi a fehérje molekula egy bizonyos polipeptid-láncot vagy alegysége elfoglaló szigorúan rögzített helyzetben, miáltal a fehérje egy adott biológiai aktivitását az úgynevezett kvaterner. Ebből a szempontból vizsgáltuk részletesen a szerkezet bizonyos fehérjék.
A hemoglobin molekula épül ki négy alegységből, amelynek molekulatömege 17 kDa egyes. Elsődleges, másodlagos és harmadlagos szerkezetét a hemoglobin molekula alegységek teljesen megalapozott. Amikor együtt oxigént hemoglobin molekula megváltoztatja negyedleges szerkezet „zár” oxigén a molekulán belül. Ennek az az oka a változás a harmadlagos szerkezetét az alegységek. Így a szerkezet és funkció a hemoglobin molekulák finoman „hajtott haza” egymással.
A legszembetűnőbb dolog az, hogy a kombináció alegységek a fehérjemolekula végzik spontán. Úgy gondoljuk, hogy minden egyes alegység specifikus érintkezési felületeket, amelyek kölcsönhatásba lépnek a más alegységek. Ez sokat tett kísérletek a vírusok és fágok, amely azt mutatja, hogy tudják pusztítani, eltávolítsuk az olyan nukleinsav, majd a fehérje alegységek újra össze a héj egy vírus vagy fág. A természetben, széles körben elterjedt önszerveződés szupramolekuláris szerkezetek, többnyire fehérjemolekulák.
Minél mélyebb vegyészek megtanulják a természet és a fehérjék szerkezete, annál inkább meg van győződve a kivételes jelentőségét között teremt kapcsolatot a szerkezet és a funkció a fehérjemolekulák, hogy felfedje az egyik legfontosabb a természet titkait - az élet misztériumát.
Ahogy látható, a fehérjék egy bonyolult szerkezet, a molekulák nagyon nagy molekulatömegű elérheti a több száz kD (ábra. 4), és a molekulatömege a fehérje a vírus selyemhernyó sárgaság 916.000. KDa.
Fontos jellemzője az molekulatömegű fehérjék még észre Svedberg sokaságának a normál érték 17-18 kDa, bár ez a kapcsolat nem mindig megtörténik.
És most kérem, hogy válaszoljon a kérdésre cím alatt: „A fehérjék szerkezete” (2. függelék). Írja választ egy notebook (diákok válaszolni a kérdésekre).
A komplexitás a szerkezet a fehérje molekulák és a rendkívüli sokfélesége a feladataik rendkívül nehéz létre egyértelmű és egységes osztályozási fehérjék egyetlen alapon. Hozott három különböző osztályozási fehérjék.
Fibrilláris jellegű, de oldódik. Ezek közé tartozik a fibrinogén.
Azáltal egyszerű fehérjék közé tartoznak: albuminok, globulinok, hisztonok, Sclerotinia.
Az összetett fehérjék közé tartoznak: fosfoproteidy, glikoproteinek, nukleoproteineket, chromoproteins, lipoproteinek, flavoproteinek, metalloprotein.
Nézzük meg két nagyon fontos funkciót - katalitikus és védő.
Belki- enzimek katalizálják áramlás a szervezetben kémiai reakciók. Ezek a reakciók miatt energetikai okokból önmagukban vagy általában nem kerülhet sor, vagy túl lassú. A túlnyomó többsége a biológiai katalizátorok a kémiai jellegű fehérjék.
Az enzim molekula egy úgynevezett aktív centrumában. Ez két részből áll - szorpciós és katalitikus. Az első enzim felelős a kötődés a szubsztrát molekula, és a második - az átáramló mennyiség tényleges aktus katalízis (5. ábra). Enzim molekulák rendelkeznek egy tercier vagy kvaterner struktúra.
Fizika tanár. A funkciók enzimek, mint katalizátorok kémiai reakciók által okozott egy bizonyos része a felület - aktív centrumában. Jellemzően, ez egy mélyedés, alakú pontosan egy megfelelő molekula, vagy molekulák részt vesznek a kémiai reakció, a katalizátor, amely aktív enzim (ábra. 5). (Megközelítőleg azonos helyet egy űrhajó ellenőrizze az ábrán külön űrhajós.)
Miután a kívánt molekula „ül” a „szék”, a környezet vagy a a teljes enzimet molekula kissé deformálódik előkészítés a további munkához. Leggyakrabban atomok enzim molekulákat elmozdítani, hogy a létrehozott egy másik kényelmes helyet - egy másik molekulához, kémiai reakció partner. És befogják, akkor a molekula az enzim megváltoztatja alakját ismét, például annak érdekében, hogy mind a rögzített molekulák kapcsolatot egymással. De a reakció terméke egy másik formája, így a „szék” már nem alkalmas rá. Ennek eredményeként, el van választva az enzim-molekula, és annak aktív centrum felszabadul a következő műveletet az azonos.
Gyakran két enzimmel katalizált kémiai reakció egyidejűleg, ahol a felszabaduló energia egy ilyen reakciók át szinte veszteség nélkül, és használják a különböző reakció.
Használata az ilyen enzimek termelni képes organizmusból olyan anyag, amelynek szintézisét energiát igényel. gyakorlatilag nem fordul elő az élettelen természet, az ilyen folyamatokat.