Proteolitikus enzimek - kémiai enciklopédia
Különböztesse exopeptidáz lehasítjuk kötések közelében a C- vagy N-lánc végén (ill. Aminopep-karboxipeptidáz és tidazy) és endopeptidáz (proteináz) hidrolizáljuk kapcsolatot távoli terminál maradékok (pl. Tripszin). Csak korlátozott számú proteolitikus enzimek egy szigorú szubsztrát specifitás. Ezek közé tartozik, például a. renin. hidrolizált-kötés kapcsolat a leucin aminosavak a 10-és 11 angiotenzinogene (prekurzor angiotenzin peptid. részt a vérnyomás szabályozásban), vagy enteropeptidáz elhasítja az N-terminális hexapeptid a tripszinogén (tripszin-prekurzor). A sajátossága a legtöbb fehérjebontó enzimek meghatározása a DOS. szerkezete egy aminosav-maradék található, közel a hasítható kötés. Tripszin típusú enzimek kötések hidrolízisét katalizálják által alkotott karboxilcsoportját bázikus aminosavak (lizin és arginin). Mert sokan mások. enzimek (kimotripszin. pepszin. szubtilizinek és mtsai.) Fontos, hogy szoros kapcsolat hasítható nagyméretű hidrofób maradékok (fenil-alanin. tirozin. triptofán és a leucin). Proteolitikus enzimek, például az elasztáz (enzim hasnyálmirigy) eihidroiizáijuk kötések által képzett aminosavak kis oldalsó csoport (pl. Alanin és szerin maradékok). Helyezzük a hasítás helyétől függ a peptid kötés a terek. a szerkezet a szubsztrát-kapcsolat a legtöbb könnyen hidrolizálhatók a p-elhajlást láncok to- elhelyezkedik öntettel-sti-molekula. Szénhidrátláncok glikoproteinek gátolhatják enzimet hozzáférést ezt a hivatkozást.
Sok fehérjebontó enzimek erősen kapcsolódik a sejtmembránok, és ezért jár csak bizonyos fehérjék (pl. Nevezzük. Kompartmentalizációja). Ezek közé tartozik, például a. Signal proteáz szállításában részt vevő fehérjék az extracelluláris térbe. Attól függően, hogy a lokalizáció az enzim proteolízis történik december pH. Így, gyomor proteolitikus enzimek (pl. Pepszin. Gastriksin) működnek a pH 1,5-2, lizoszomális enzimek, pH = 4-5, és a proteolitikus enzimek a szérum. vékonybél stb-és semleges vagy enyhén lúgos pH-értékeket. Nek- proteolitikus enzimeket alkalmaznak, mint kofaktort fémionok Ca 2+. Mg 2+ és más.
Hibás és idegen fehérjék lebontására a sejtben segítségével egy ATP-függő proteolitikus rendszer. Az eukarióták (összes organizmusok. Kivéve baktériumok és kék-zöld alga), ez a rendszer tartalmaz nizkomol. ubiquitin fehérje, amely egy protein-konjugátumot szubsztrátok, és proteázok hasítják a konjugátum.
P roteoliticheskie enzimek fontos szerepet játszanak a többes számban. a lezajló folyamatok a szervezetben. pl. a megtermékenyítés, a fehérje bioszintézise. véralvadást és a fibrinolízist. immunválasz (aktiválás a komplement rendszer), hormonális szabályozás. A többes szám. Ezekben az esetekben, az enzim hasítja a szubsztrát csak egy vagy több. kötvények (korlátozott proteolízis). Activity proteolitikus enzimek szabályozzák a posttranslyats. szakaszban aktiválása ezek inaktív prekurzorait (zi-Mogen), valamint az intézkedés a p. enzim inhibitorok (egy a2-makroglobulin, egy 1-antitripszin. reatich szekretoros punk. inhibitort és mtsai.). Szabályozatlanságának hatásmechanizmusa a fehérjebontó enzim-ok még sokan mások. súlyos betegségek (izomsorvadás, autoimmun rendellenességek, a tüdőemfizéma, hasnyálmirigy-gyulladás, stb).
N roteoliticheskie enzimeket használnak a gyógyászatban, például. kijavítani emésztési zavarok. a sebgyógyulást és az égési sérülések és mások. Ők is használni ahhoz, hogy az aminosav-keverékek. alkalmazható parenterális táplálásra a termelés-ve a hormonok és bizonyos antibiotikumok. A pishch. és bőr prom-sti, a termelés-ve mosószerek Sze-ben.
