Mikrofilamentumok - studopediya
Összesen Tulajdonságok mikrofilamentumok. Mikrofilamentumok megtalálható minden eukarióta sejtekben. Ezek különösen gyakori az izomrostok és a sejtek - nagyon specializált sejtek, ellátja a izmokat. Mikrofilamentumok (MF) szintén szerepel a specifikus sejt komponenseket, például microvilli, szalag vegyületet hámsejtek a sztereociliumok szenzoros sejtek. MF formában kötegek mozgó citoplazmájában állati sejteket és réteget képeznek alatt a plazmamembrán - cortex (ábra 244a, 245.). Sok növényi sejtek és gombasejtek az alsó azok a citoplazma a mozgó rétegek.
A fő fehérje aktin mikrofilamentumok van. Aktin - heterogén proteint különböző sejtek lehetnek különböző izoformák vagy ezek variánsai, az egyes által kódolt genomjában. Például, emlősökben 6 különböző aktin: az egyik a vázizomban, szívizomban egy, két típusú - simaizom (egyikük a vérerekben), és két nem-izom, citoplazmatikus aktin egy univerzális komponense minden emlős sejtben.
Aktin molekulatömege körülbelül 42 ezer. És monomer forma formájában gömböcskék (G-aktin), amely az összetételében egy ATP molekuláról. Amikor ez egy vékony fonal-polimerizációs (F-aktin), melynek vastagsága 8 nm, ami egy sekély spirális szalagot (ábra. 246). Aktin mikrofilamentumai poláris tulajdonságaik. Megfelelő koncentráció a G-aktin elkezdi spontán polimerizálódik. Egy ilyen spontán polimerizációs aktin a mikroszálak kialakított menet az egyik vége gyorsan kötődik a G-aktin (+) - vége mikrofilamentumok), és ezért, gyorsabban növekszik, mint az ellentétes (negatív vége). Ha a koncentráció a G-aktin nem elegendő, a kialakult szálak F-aktin kezdik érteni. Az oldatokat tartalmazó úgynevezett kritikus koncentráció G-aktin között dinamikus egyensúly a polimerizációt és depolimerizáció, ami fibril F-aktin, hogy állandó hosszúságú (ábra. 247). Ebből az következik, hogy az aktin mikroszálak nagyon dinamikus struktúrák, amelyek előfordulhatnak, és növekszik, vagy éppen ellenkezőleg, az üzlet és eltűnnek jelenlététől függően globuláris aktin. A növekvő végén aktin beágyazott tartalmazó monomerek ATP. Mivel az építmény a polimer bekövetkezik ATP hidrolízis, és a monomereket asszociálva maradnak ADP. Aktin kapcsolódó molekulákon ATP, erősebb kölcsönhatásba egymással, mint a monomerek társított ADP.
A sejteket a olyan, látszólag törékeny fibrillum rendszer stabilizálódik tömeg specifikus fehérjék, társított F-aktin. Tehát a fehérje tropomiozin. kölcsönhatásban mikrofilamentumok, adja meg a szükséges merevséget. Számos fehérjét, például filamin és egy-aktinin formában keresztirányú klip a fonalak közötti F-aktin, ami a komplex képződését háromdimenziós hálózat, amely megadja a gélesített citoplazmában. Egyéb kiegészítő fehérjék kötődnek a szálakat kötegek (Fimbrin) stb Továbbá, vannak olyan fehérjék, amelyek kölcsönhatásba lépnek a végén a mikroszálak és megakadályozná szétszerelés, stabilizálják azokat. A kölcsönhatás az F-aktin ezzel az egész csoport fehérjék szabályozza a fizikai állapota mikrofilamentumok, azok laza vagy fordítva egymáshoz közel helyezkednek el, kapcsolat más komponenseket. Egy különleges szerepet kölcsönhatása aktin-miozin játék típusú fehérjék. amelyek együtt aktin komplex képes csökkentése hasítása ATP (lásd. alább) (ábra. 262).
Így, MF rostszálak polimerizáljuk aktin kapcsolódó sok más fehérjék. Alapvetően mikrofilamentumok minden nem-izom sejtekben képes elvégezni legalább kettő számos funkciót: a része legyen a kontraktilis berendezés, kölcsönhatásban a motor (miozin), vagy részt vesz a kialakulását a csontos struktúrák, amelyek képesek a megfelelő mozgás miatt a polimerizációs eljárás és a depolimerizáció aktin.
Miozinok az egyik összetevője a MF. A fő munkája mozgó sejtek vagy a belső alkatrészek MF miatt előfordul, hogy működés akto-miozin komplex, ahol aktin fonalak jár útmutatók ( „sín”), és miozinok - translocators. Át akto-miozin komplex ATPáz, és ez az elmozdulás az ATP hidrolízise miatt az energia.
Miozinok egy család hasonló fehérjéket. Mindegyikük rendelkezik egy fej (motor) részben felelős ATP-áz aktivitását a komplex, a nyakon. amely kapcsolatban van számos szabályozó alegységek a fehérje és a farok. jellemző minden típusú miozin, amely meghatározza a specifikus funkciók a sejtben. Három fő típusa a miozin. A miozin miozin II és V dimerek, amelyekben az a-spirális farokrészt formák szupertekeredett pálca alakú részét. A miozin I egy monomer molekula, (ábra. 252). Két miozin II molekulák társítani egymással alkotnak egy bipoláris vastag fibrillum részt vevő izom-összehúzódás, miközben csökkenti az intracelluláris MF gerendák és a sejtosztódás során. Miozinok I. és V. típusú kölcsönhatásban vesznek részt a citoszkeleton és a membrán elemek, mint például a közlekedési vezikulumok.
Mechanizmusok dolgozni aktomiozin komplexek nagyon hasonló, függetlenül típusú miozin: kezdődik a kapcsolatot a miozin fej a aktin és annak későbbi hajlító oldja fel. Minden egyes ciklusban miozinfej mozog a (+) - aktin szálvége 5-25 nm hidrolízise során egy ATP-molekula. Tehát van egy egyirányú shift vagy dia képest MF miozin molekulák (ábra. 253).
ACP-miozin komplexek nem-izom sejtekben. ACP-miozin komplexek részt vesznek a mozgás lamelloplazmy. Mivel azok a molekulák a miozin I detektáltunk vezető éle a mozgó amoebic formák diktiosteliuma, míg a miozin II típusú volt kimutatható a szervezetben, és a végén a sejt. A miozin I. típusú részt vesz a mozgás a mikrobolyhaihoz a enterocitáinak. Mikrovillusok vékony (0,1 mm) és a hosszú (körülbelül 1 mikron) outgrowths, egymáshoz közel elhelyezett egymás közelében, mint egy vastag ecsettel, amely az egész sejt felszínén, bámult a bélüreg. Az egyes cellákban az intesztinális epithelium, több ezer microvilli, amelyek növelik a szívó felülete a tucatszor (ábra.). Az egyes mikrovillusok sűrű gerenda 20-30 aktin mikrofilamentumok. Aktinfilamentum rögzítve annak (+) - végződik a tetején a mikrovilli. A merevséget az egész nyaláb által meghatározott számú kötődő fehérjék aktin keresztirányú szalagok és Fimbrin fascin (ábra. 254). Az alsó rész a fénysugár szőtt a aktin hálózat spektrin molekulák, fehérje-membrán. Ez fibrilla-megerősítése vékony mikrovillusok merev és erős. Ez tükrözi a csontváz, csontváz szerepet mikrofilamentumok. Részeként mikrovillusok van miozin I., amelyek csak egy, fej és rövid farok, amelyet a hozzá kapcsolódó a plazmamembrán. Bit I miozin aktin-szálaihoz kötődik, és okozhat lerövidítése vagy meghosszabbítása mikrovillusok elvén mozgó szálak.
A miozin I részt vesz a közlekedési vacuolumok. Így a sejtek a bél epitélium társul néhány vezikulumokat a Golgi-készülék. Mivel a vezikulumok a Golgi-készülék sejtjeiben gerinces agynak miozin V típusú. A legszélesebb körben képviselt aktomiozin komplexek miozin II típusú.
Aktin kötegek a komplexet miozin II jól azonosított fibroblasztokban. Ezek a rostos kötegek (nevezik őket szálak vagy intenzív stressz rostok) is tartalmaz az összes komponens izomszövet (ábra. 256, 257). Ezek segítségével kapcsolódik fokális kapcsolatok a plazmamembránban, és csökkenti azok okát kívül a ketrec feszültséget a mátrixban rostszálak (kollagén rostok), ami valószínűleg hozzájárul a polimerizációs-orientált komponenseket az extracelluláris mátrix. Ezt bizonyítja az a tény, hogy ha a fibroblasztok üljön a vékonyréteg hordozó, kialakulása után a stressz rostok körül sejtfilmből kezd húz, gyűjtött redők.
Egy másik példa a kapcsolatot az aktin mikroszálak a plazma membrán az intercelluláris kapcsolatok, például egy ragasztószalaggal intestinalis epithelialis sejtekben és fokális kapcsolati fibroblasztok. Ragasztó öv érintkezik a cirkuláris fénynyalábot a mikroszálakból, amelyek közé tartoznak azok eltérő aktin és a miozin molekulák ott. Az aktus a redukáló kör alakú kerületi nyaláb tömöríti a sejt megváltoztatni az alakját.
A mitózis során az állatokat elosztottuk alkotó osztódó hornyok vagy szűkületek. Ez annak köszönhető, hogy a kialakulását a választóvonal sejt annak kortikális felhalmozódása réteg párhuzamosan húzódó aktin fibrillák, gyűrűt képez plasmalemma mondható. A készítmény tartalmaz egy eltérő gyűrű aktin miozin II és más izomfehérjék.
Aktin mikrofilameny között az egyik dinamikus elemek a citoszkeleton, amely gyorsan újjáépített mozgó sejtekben.
Izomsejtekben. Specialized izomsejtek többsejtű organizmusok olyan állatok citoplazmájában összehúzó fonalak miofibrillumok. Különösen sok miofibrillumok vázizomsejtekben és a szívizom, simaizom sejtek. Vázizmok állnak nem egyetlen sejt, és a izomrostok, symplasts által alkotott fúziós izomsejtek - mioblasztok. A váz- és szívizom izomrostok van egy jellemző - néznek szélesztjük vagy harántcsíkolt (innen a név - harántcsíkolt izomszövet) (ábra 259, 260.). A fénymikroszkóp látható, hogy gerendák miofibrillumok festett egyenlőtlenül rendszeres időközönként amelynek hossza látható váltakozása világos és sötét területek. A sötét területek vannak az úgynevezett anizotrop lemezek (A-lemez) és könnyű - izotróp (I-lemezek). Bright I-lemezt metszi csík Z. Így a myofibril egy szál (1-2 mikron vastag) váltakozó részletekben.
Az egység a szerkezete és működése az miofibrillumok van sarcomer - Z- közötti szakasz két meghajtó. Nagysága a szarkomer a relaxált állapotban mindig ugyanaz (1,8-2,8 mikron, fajtól függően). Másfelől, a myofibril van osztva több vékony - protofibrilekhez. Az átmérője különböző részein sarcomerhossz más. A lemezek I-megfeleljen vékony (körülbelül 8 nm) fonalai körülbelül 1 mm hosszúságú, és a vékony lemez esetén, kivéve jelen vastagabb (körülbelül 16 nm vastag) fonalak és 1,5 mikron hosszú. Mindezek szálak, protofibrillumok vannak elhelyezve párhuzamosan egymással, és nem megy át egymásba. A részletes vizsgálata a szerkezet a sarcomer, akkor látható, hogy három ezek mentén részét protofibrilekhez: vékony kapcsolódó Z-meghajtó, majd vastag, újra, és a vékony kapcsolódó következő ROM Z (ábra.). Az A mezőben lemezt más, mint a vastag fibrillák elrendezett végei a finom, érkező a két Z-ROM-meghajtó.
Azt tisztázták, hogy a vékony szálak vannak, amelyek elsősorban aktin fehérje, és a zsír - a fehérje miozin II. Z-ROM állnak fehérje a- aktinin és dezmin. Amellett, hogy vékony szálak aktin fehérjék tropomiozin és a troponin.
A miozin, része a vastag filamentumok, - egy nagyon nagy fehérje (molekulatömege 500 ezer ..) áll hat áramkörök: két hosszú spirális körül az egyik körül a többi (nehéz lánc) és a négy rövid (könnyű láncok), amelyek kötődnek globuláris fej hosszú láncok. Az utóbbi rendelkezik ATP-áz aktivitás, képesek reagálni fibrilláris aktin alkotnak aktomiozin komplex, képes csökkenteni a. Vastagság miozin fibrillák annak a ténynek köszönhető, hogy a hosszú (150 nm) a miozin molekulák alkotnak kötegek, amelyek magukban foglalják a körülbelül 300 ilyen molekulák. A miozin vastag (16 nm) protofibrilekhez hosszú molekulák feküdjön „farok-farok”, hogy a miozin fej végén elrendezett ilyen szálak nincs jelen (ábra. 261) a középső részen annak fejek. Bit alkotnak keresztirányú híd összeköti az aktin és a miozin filamentumok.
Az ilyen kapcsolat fejek miozin aktin komplexek keletkeznek aktomiozin, amely tevékenység százszor nagyobb, mint az ATP-áz aktivitás egyes miozinok.
Aktin protofibrilekhez összeköttetésben van az egyik végén, hogy a Z-ROM, amely egy rúd alakú, bipoláris fehérjemolekulák egy-aktinin, amely kötődik az aktinhoz fibrillum kötegek. Mindkét oldalon, hogy a Z-csatlakoztatott lemez (+) - a végei aktin szomszédos szarkomer. Funkció Z-lemezek, mintha a kötődés a szomszédos szarkomer egymáshoz; Z-ROM nem mondható szerkezetek.
Vastag, miozin, protofilamentumok is társult Z-meghajtó: a végén a vastag protofilamentumok is horgonyzott a Z-meghajtó, hosszú és rugalmas szálas fehérjék - Titina. A miozin filamentumok egész miofibrillumok vannak elrendezve hexagonális módon, úgy, hogy mindegyik a miozin izzószál van körülvéve hat aktin (ábra. 262). Csökkentése történik csökkentésével közötti távolság a Z-meghajtók, azaz csökkentésével A hossz körülbelül 20% -kal. Mechanizmus izom összehúzódás a kooperatív rövidülését szarkomer teljes hossza mentén a myofibril. G.Haksli azt mutatta, hogy a létrejövő csökkenése alapján fekszik mozgását egymáshoz képest vékony és vastag filamentumok. Ebben az esetben, a vastag miozin filamentumok, mintha része a tér közötti aktin filamentumok egymáshoz közelebb Z-lemezek. Ez a modell a mozgó fonalak tudja magyarázni nem csak a csökkentés a harántcsíkolt izom, hanem bármilyen összehúzó szerkezetek (ábra. 263).
A simaizom-sejtek is aktin és a miozin filamentumok, de nem megfelelően helyezkedik, mind a harántcsíkolt izmokat. Nincs szarkomer, és azok között kötegek aktin protofibrilek vannak elrendezve nem sorrendben miozin molekulák, amelyek nem képeznek aggregátumokat vastag, mint abban az esetben, szomatikus izmok, mint azok a komplexei, 15-20 miozin molekulák (ábra. 264).