Biokémia Education
Fehérje. Szerkezete és funkciója fehérjék vagy fehérjék mennyiségileg mérvadó minden más makromolekulák egy élő sejt. A fehérjék részt vesznek minden biológiai folyamatok végrehajtása a különböző funkciók: enzimatikus; szállítása és tárolása; csökkentése és a mozgás; immunvédelem; információtovábbítás egy sejtben; anyagcsere szabályozásában; mechanikai alátámasztást és így tovább. Mindegyik proteinnek egyedi szerkezetet jellemző csak neki, és ugyanolyan mértékben egyedi funkciója különbözik a funkcióját más fehérjék. Protein Protein Structure - egy makromolekuláris vegyületek (polimerek), amely egy-aminosavak - a monomer egységek kapcsolódnak egymáshoz peptidkötésekkel. Minden 20 aminosav előforduló fehérjék, ez egy aminosav, egy közös jellemzője a jelenléte egy aminocsoport - NH 2, és karboxil-csoport - COOH egy szénatomján keresztül. a-aminosavak különböznek egymástól R csoport szerkezetét, és ezáltal tulajdonságai. Az összes aminosavat lehet csoportosítani alapján a polaritás az R-csoportok, azaz képesek kölcsönhatásba vízzel biológiai pH-értékeken.
Peptid-kötések reakciójával a-amino-csoport, egy aminosav, amely karboxilcsoportot tartalmaz másik aminosav: peptidkötés - egy amid kapcsoló kovalens kötés aminosavak a láncban. Következésképpen, peptidek - egy lánc aminosavak. A polipeptid-lánc egy határozott irányba, mivel ez különböző végeit -, vagy egy szabad aminocsoport (N-terminális), vagy egy szabad karboxil-csoportot (C-terminális):
A fényképek lánc aminosav szekvencia kezdődik az N-terminális aminosav. Ezzel megkezdődik a számozás az aminosav-maradékok. A polipeptid-lánc megismételjük csoport: -NH-CH-CO-. Ez a csoport alkotja a peptidváz. Következésképpen, a polipeptid-lánc tartalmaz egy magot (váz), amelynek szabályos, ismétlődő szerkezetet, és az egyes R oldalláncban-csoportok. Az elsődleges szerkezet jellemzi a sorrendben (szekvencia) aminosavak a polipeptid lánc interleaving. Még azonos hosszúságúak és aminosav-összetétele a peptidek lehetnek különböző anyagok, mert az aminosavak szekvenciája a láncban őket különböző. A aminosavak szekvenciája a fehérje egyedi és gének által meghatározott. Egészen kis változás az elsődleges szerkezet komolyan változtatni a tulajdonságait a fehérje. Helytelen lenne arra következtetni, hogy az aminosav csoport minden szükséges fehérje a normális fehérje szerkezete és funkciója. Például azonosítottunk számos lehetőséget hemoglobin szekvenciák működik. Ennek magyarázata abban rejlik, hogy a megértés és a fehérje-konformáció később adjuk.
A konformáció polipeptid láncok
Funkcionális tulajdonságai fehérjék határozzák meg a konformáció, azaz elrendezése a polipeptid-lánc az űrben. Egyediség konformációkat mindegyik fehérje határozza az elsődleges szerkezete által. A fehérjék két szintje konformációjának a peptid-lánc - a szekunder és tercier szerkezetét. A másodlagos szerkezet fehérjék okozza, hogy az a peptid-kötés csoportokat, hogy hidrogén-kölcsönhatások: C = O. HN.
Mindkét oldalán merev peptid kötés forgatóképesség: y és j a szögek jellemző körüli elfordulást egyszeres kötés, és a C a-C C a -N.
A konformáció a polipeptid láncok: a - a-hélix, b - b -skladchaty lapot.
A harmadlagos szerkezete globuláris fehérjék a térbeli orientáció a polipeptid-lánc, amely egy-hélix, b-szerkezet és a részek nélkül az időszakos szerkezete (rendetlen kusza). További összecsukható csavart polipeptidlánc formák egy kompakt szerkezetet. Ez akkor fordul elő, elsősorban eredményeként közötti kölcsönhatás az oldalláncok az aminosavmaradékok. Többféle típusú közötti kölcsönhatások az R-csoportok, többnyire nem kovalens jellegű:
Kommunikáció, stabilizáló harmadlagos szerkezet:
- elektrosztatikus vonzerő között az R-csoportok hordozó ellentétes töltésű, ionos csoportokat (ionos kötések);
- hidrogénkötések között poláros (hidrofil) R-csoportok;
- közötti hidrofób kölcsönhatások a nem-poláros (hidrofób) R-csoportok;
- diszulfid kötések a két molekula között a cisztein gyökök. Ezek a kapcsolatok kovalens. Növelik a stabilitást a harmadlagos szerkezet, de ez nem mindig szükséges a megfelelő csavaró molekulákat. Számos fehérjék lehetnek jelen.
A térszerkezet mioglobin.
A polipeptid láncokat mutatja, csak egy szénatom. A vörös azt hem (nem-fehérje komponenst).
Domén fehérjéket tartalmaznak külön gömböcskék - domének vannak kialakítva az azonos peptid láncban. Domains összekötve peptid hidak. A szekunder és tercier halmozási polipeptidláncot teljesen határozza az elsődleges szerkezete által.
A fehérje molekula natív (funkcionális) konformáció jelenléte miatt a nagyszámú gyenge kapcsolatok, és denaturálódik, gyorsan, amikor feltételek változnak, az a környezet, amelyből ezeket az erőket függenek. A hőmérséklet-változás, ionerősség, pH, és a kezelés a szerves vagy valamilyen destabilizáló ágensek vezethet zavar a natív konformáció, hogy az úgynevezett denaturáció. Denaturáló szerekkel kötést alkothatnak aminocsoportok vagy karbonil-csoportok a peptidváz vagy oldalsó bizonyos aminosavak, helyettesítve a saját intramolekuláris kötések a fehérje, amelynek másodlagos és harmadlagos szerkezet változik. Ezek a változások nem befolyásolják a primer szerkezet, amelynek a biológiai aktivitását a fehérje elvész.
Bizonyos feltételek mellett a denaturált fehérje lehet renativirovan. Ez akkor fordul elő, amikor eltávolítja a denaturálási vagy destabilizáló tényező. Például, eltávolítására karbamid dialízis polipeptidek spontán módon helyreállni natív konformációját. Ugyanez történik a lassú hűtés a denaturált protein melegítéssel:
Ez megerősíti, hogy a karakter szóló peptidlánc előre meghatározott primer szerkezetet.
A kölcsönhatás a fehérjék ligandumok
A fő tulajdonsága a fehérje, amely a funkciója szelektív kölcsönhatás egy bizonyos anyag - ligandum. A ligandumok lehetnek olyan anyagok, különböző jellegű, mivel az alacsony molekulatömegű vegyületek és makromolekulák, beleértve a fehérjéket. A fehérje molekulák területeken, amelyhez kapcsolódnak, egy ligand - kötőhelyek vagy aktív helyeire. kötőhelyek képződnek aminosavak egybefüggő kialakulását eredményezi a másodlagos és harmadlagos szerkezetének. Kapcsolat a protein és a ligandum lehet nem kovalens, és kovalens. A nagy specificitás interakció ( „felismerés”) fehérje és a ligandum által a szerkezet a középső kötési komplementaritást térszerkezete a ligandum. Under komplementaritás érteni kémiai és térbeli megfelelő az aktív centrum a fehérje és a ligandum. Kölcsönhatása P-fehérje és a ligandum L által leírt egyenlettel:
fehérje + ligand↔ fehérje-ligandum komplex.
Kdiss. = [P] x [L] / [PL]. Itt K diss. a disszociációs állandója a komplex. Az egyensúlyi reakciót az egyenlet az következik, hogy ha a [P] = [PL], majd a K Diss. = [L]. Egyenlet [P] és [PL] félig telített akkor jelentkezik, amikor a fehérje-ligandum, azaz 50% a fehérje molekulák kapcsolódik a ligandum; és 50% szabadon. Ennélfogva, K diss. ilyen koncentráció L, ahol a telítettség elérésekor fehérjét 50%. Változó PL koncentrációja állandó koncentrációban a P és növekvő koncentrációjú L leírja hiperbolikus görbét. A maximális értéke PL, hogy az összes kapcsolatos protein-ligandum (telítési görbe):
Ütemezése fehérjeligandum telítettség
Szerint a telítési görbe lehet meghatározni Kdiss. és, következésképpen, hogy megbecsüljük az affinitás a ligandum a fehérjéhez. A kisebb K minõsítette. A nagyobb az affinitása a L és P.
A negyedleges szerkezet és a kooperációs
A fehérjék primer, szekunder, tercier és kvaterner struktúrák:
Fehérje szintjét a strukturális szerveződése jellemző kvaterner fehérjék szerkezete épített két vagy több peptid lánc. Ilyen típusú fehérjék úgynevezett oligomerek. A negyedleges szerkezet - ezt a mennyiséget, valamint eljárás a tojásrakás polipeptid láncok (promoterok) a térben:
A kvaterner szerkezetét a hemoglobin: A - Modell A hemoglobin molekula, mindegyik protomer tartalmaz hem (ábrázolt korong formában); b - program egymást kiegészítő érintkező felületek protomerek.
Promoterok kapcsolódnak egymáshoz egy nem-kovalens kötések (ionos, hidrogén, hidrofób). Ahol a promoterok reagáltatunk egymással csak bizonyos részeit a felülete (csatlakozó részek). Kölcsönös „elismerés” érintkezési tartományok alapján a komplementaritás elvét. Minden protomer kölcsönhatásba lép más számos ponton. Következésképpen téves komplexek az oligomer gyakorlatilag lehetetlen. Az oligomer proteinek képesek kölcsönhatásba több ligandumok a központok egymástól távol. Kötődése egy protomer egy ligandhoz megváltoztatja konformációját a protomer, valamint az összes az oligomer, és ezenkívül, affinitást mutatnak az egyéb ligandumok. Így a funkcionális aktivitását oligomer protein lehet szabályozni alloszterikus ligandumok. A kapcsolat a fehérje szerkezete és funkciója lehet tekinteni például két rokon proteinek: mioglobin és hemoglobin. Mioglobin - monomer (álló egyetlen polipeptid-lánc), az alapvető funkcióját - a tárolási oxigén a szövetekben. Miután a nagy az oxigénnel szembeni affinitásuk, mioglobin könnyen tulajdonít, és elküldi csak az oxigén intenzív izmos munkát, amikor a az oxigén parciális nyomása alá esik 10 Hgmm. Art. Hemoglobin - tetramer (promoterok négy). A fő funkciója a hemoglobin - az oxigénnel reverzibilisen kötődő a tüdőbe, ahol az oxigén parciális nyomása magas és a hemoglobin reagáltatjuk négy molekula oxigén. Az ábra azt mutatja, az adatokat a képessége, mioglobin és a hemoglobin oxigén megkötésére:
az oxigén telítési görbe a hemoglobin és a mioglobin
A hiperbolikus görbe alakja a mioglobin kötési folyamat jellemző a ligandum-molekula (ebben az esetben, O 2), az egyetlen hely a protein molekula, amely a egyetlen polipeptid-lánc. , Szigmoid görbét kapunk, hogy a hemoglobin jellemző tartalmazó fehérjék számos peptid láncokat, valamint többszörös kötőhelyek. Ebben az esetben, ez nyilvánul meg a pozitív kooperatív hatás, amely magyarázata a következő: az első kötött ligand (O 2) elősegíti a kötődését egy második molekula O 2 a második hem, ami viszont megkönnyíti a kötődését egy harmadik molekula O 2 a harmadik hem, és ez megkönnyíti a kötődését az utóbbi molekula 2. a szövetek CO 2 és H 2 O során képződött katabolizmusát élelmiszer anyagok kölcsönhatásba lépnek hemoglobin, és csökkentheti annak oxigén iránt affinitást mutató, amely megkönnyíti az oxigén eljutását a szövetekhez. A vörösvértestek, ott is alloszterikus ligandum 2,3-difoszfoglicerát, reagálni képes deoxihemoglobin. Ez megakadályozza, hogy a újrakötés a felszabadult oxigén hemoglobin. Így, a hemoglobin allosztérikus kötőligandumok szövetekben viszonylag magas parciális nyomáson oxigént a szövetekbe. Ezekből a példákból meg kell állapítani, hogy a allosztérikus hatás az eredménye a ligandum kötődését a specifikus része a fehérjének. Ez okozza a jelentős változás a fehérjemolekula, ami viszont befolyásolja a tevékenységet más térbelileg távoli helyszínen. Cooperative konformációs változások oligomer fehérjék alapján a mechanizmus szabályozása funkcionális aktivitás nem csak a hemoglobin, hanem sok más fehérjéket.
Egyszerű és összetett fehérjék
Ha amellett, hogy a peptid-láncot fehérjék is tartalmaznak nem aminosav komponensek a természet, ilyen fehérjék úgynevezett komplex. Nem-fehérje része úgynevezett prosztetikus csoport és fehérje apoprotein. Protein holoprotein komplex disszociál komponenseket: Holoprotein ↔ apoprotein + prosztetikus csoport. Az irány a reakció függ a kötés szilárdságát holoproteina komponenseket. Az ortopéd csoport lehet szerves szerek, fémionok, nukleinsavak, szénhidrátok, lipidek és mások. Matter.