Aminosavak - studopediya
Fehérjék - természetes makromolekuláris polimerek álló aminosav-maradékok. csatlakozik egy peptid kötés; Ezek a fő összetevője az élő szervezetek és a molekuláris alapját életfolyamatokat.
A természetben, több mint 300 különböző aminosavak, de csak 20 közülük része az emberi fehérjék, állati és egyéb magasabb rendű szervezetek. Minden aminosav egy karboxil-csoport, amino-csoport, # 945-helyzetben (a 2. szénatom) és a radikális (oldallánc), ahol a különböző aminosavak. Fiziológiás pH-n (
7.4) karboxilcsoport aminosavak általában disszociált, és az aminocsoport protonált.
Minden aminosavat (glicin kivételével) tartalmaznak egy aszimmetrikus szénatomot (azaz, például egy atom, a négy vegyértékkötéseket amelyek által elfoglalt különböző szubsztituensekkel, ez az úgynevezett hiralnyi központ ..), és ezért létezhetnek L- és D-sztereoizomerek (referencia - gliceraldehid ):
A szintézist a humán fehérjék felhasználása csak L-amino-savakat. A fehérjék hosszú létezését L-izomerek lassan szerezhet D-konfigurációjú, mivel ez egy különleges jellemzője egyes aminosavak sebességet. Így, fogat dentin fehérjéket tartalmaz L-aszpartát, amely végbemegy a D-alakú, amikor a testhőmérséklet ütemben 0,01% évente. Mivel a dentin a fogak alig váltott, és nem szintetizált felnőttek hiányában trauma, amikor a D-aszpartát tudja állapítani a személy életkorát, amelyet használnak a klinikai és törvényszéki gyakorlatban.
Minden 20 aminosav az emberi szervezetben eltérő szerkezetűek, mérete és fizikai-kémiai tulajdonságokkal gyökök csatolt egy # 945; szénatom.
Szerkezeti képlet 20 proteinogén aminosav általában vezet egy úgynevezett proteinogén aminosavak táblázat:
Nemrégiben, a egybetűs elnevezések, mnemonikus (a negyedik oszlop) tárolásához használt őket az aminosav megnevezések.
Vannak különböző osztályozási aminosavak. Egyikük alapul jellemző intenzitása a molekuláris kölcsönhatás oldalán radikális vízzel.
1. A hidrofób (nem-poláris) (Gly, Ala, Val, Leu, Pro, iszap, három, hajszárító).
2. A hidrofil (poláris):
a) töltés nélküli (Ser, Thr, cisz, ACH, Gin, fényképezési * MET *);
- negatív töltésű (Glu, Asp);
- pozitív töltésű (Lys, Arg, GIS).
* Néhány forrás forgatás met és hidrofób aminosavak.
A hidrofil anyagok erős kölcsönhatásban vannak vízmolekulák, tartalmaznak poláros kémiai kötéseket. Hidrofobicitás - fizikai tulajdonsága egy olyan molekula, „elkötelezett”, hogy ne érintkezzen a vízzel. A hidrofób molekulák általában nem poláris, és „előnyös”, hogy a többi semleges molekulák és nem poláros oldószerek. Hidrofil és hidrofób megnyilvánulásai a van der Waals (csoportja gyenge kölcsönhatások). Ezek a kölcsönhatások általánosságban meghatározzák a felelős erők kialakulását térszerkezetének biológiai makromolekulák. A térbeli szerkezet a víz hajlamos kiszorítsa hidrofób csoportok sért hidrogénkötések hálózatát érintő vízmolekulák. Ilyen ejekciós a vizes oldatot, és a hívott hidrofób kölcsönhatást. Ismeretes, hogy a biológiai funkciója biopolimerek vizes környezetben, és hogy a jelenléte hidrofób kötések nagy mértékben meghatározza a formában, hogy megszerzi a makromolekula.
Lehetőség van osztályozza az aminosavakat a szerkezet a radikális:
1. Alifás (Gly, Ala, Val, Leu, Ile).
2. hidroxiaminosavhoz (Ser, Thr).
3. Dikarbonsav (Asp, Glu).
4. Az amidok dikarbonsavak (ACH, Gin).
5. A kéntartalmú (met cisz).
6. A ciklikus (hajszárító, forgatás, három, GIS).
7. a diamino (Lys, Arg).
8. iminosavak (pro).
A szerkezet a humán fehérje 19 aminosavat és egy ciklusos imino - prolin, amelynek iminocsoport -NH-. A szerepe a hidrofób molekularész ebben a molekulában játszik telített alifás láncot a három szén alkot 5-tagú gyűrű között # 945; szénatom és iminocsoport:
Egyes fehérjék tartalmaznak aminosavak módosított radikális, hiányzik más fehérjék. Például, a polipeptid-lánc a kollagén közé hidroxilizin, elasztin és a kollagén - hidroxiprolin. véralvadási faktorok protrombin, proconvertin, csont fehérjék oszteokalcin, szialoprotein tartalmaznak # 947; -karboksiglutaminovuyu sav:
hidroxi-hidroxi- # 947; -Karboksiglutaminovaya savat
Amino gyökök ilyen módosítás általában akkor fordul elő beépülés után a polipeptid-lánc, azaz A posztszintetikus időszakban.
Van egy másik osztályozása aminosavak, a szervezet képes szintetizálni őket prekurzorok:
Alapvető fontosságú az emberi valin, izoleucin, leucin, treonin, metionin, lizin, fenil-alanin, triptofán, arginin (esszenciális a gyermekek számára), hisztidin.
Cserélhető az ember számára: glicin, alanin, prolin, szerin, cisztein, az aszpartát, az aszparagin, glutamát, glutamin, tirozin.
Mnemonikot emlékezés alapvető és nem esszenciális aminosavakat: