A szubsztrát lehet egy inhibitora az enzim - studopediya
Általában a növekvő szubsztrát koncentrációja a reakció sebességét növeli az enzim. Azonban, egyes enzimek nagy mennyiségű hordozó esetleg az ellenkező hatást, és ténylegesen lassítja a reakció. Ennek egyik példája a b- fruktofuranozidáz vagy invertáz (KF.3.2.1.26), amely katalizálja a hidrolízist reakcióját
2-13 ábra. Hatása szubsztrát koncentrációja a reakció sebességét
szacharóz komponenseire monoszacharidok, a glükóz és a fruktóz.
Úgy tartják, hogy az oka a gátlási kísérlet lehet a kapcsolatot a két szubsztrát molekula egyidejűleg az aktív központ és közben a szubsztrát molekula kapcsolódik az aktív központ az enzim aktivitását. Ehhez meg kell kötni a második „betét” hordozó molekula az aktív oldalon gyorsan követte az elsőt, míg az utóbbi nem volt ideje, hogy egy teljes pozíciót katalízis. Mivel ütközése az enzim és a szubsztrátum teljesen véletlenszerű, ez történhet csak nagy koncentrációkban a szubsztrát, ha a frekvencia a véletlenszerű ütközések növekszik és a fékezés a jelenség figyelhető meg a kutató. Egy példa erre a hatást ábrán látható 2-13.
Mivel szubsztrátgátlás következik be magas szinten a szubsztrát, egy kezdeti része (alacsony koncentrációjú szubsztrát alkalmazásával) ez a grafikon megegyezik a normális
2-14 ábra. Ütemezés Lainuivera Berka ábra szerinti 2-13.
enzimet. Magas szinten a görbe a szubsztrátum csökken, jelezve, hogy a gátlás a reakció sebességét.
Mivel az enzim ne követelményeket Michaelis és Menten egyenlet (nem derékszögű hiperbola) grafikon Lineweaver Burke szintén nem lineáris. Ezért, közel 1 / V-tengely magas szubsztrátum koncentráció-görbe, a vonal ívdarab felfelé mutatott egy sebességcsökkentő. Folytatva a lineáris része a grafikon metszi a tengelyek határozzák meg a fő kinetikai paramétereket a szokásos módon.
5. táblázat Effects 2- reverzibilis inhibitorai a kinetikai állandókat
Kompetitív (I kötődik csak E)
A növekedés a Km és Vmax változatlan
A nem kompetitív (I kötődik csak ES)
Csökkentett Vmax és Km aránya Vmax .Km változatlan marad
Vegyes nem kompetitív (I kötődik E vagy ES)
Csökkenti Vmax. Km változatlan marad
Az enzim aktivitása módosítható kovalens módosítása annak szerkezetét.
Kovalens módosítása enzim szerkezete lehet reverzibilis és irreverzibilis.
A. visszafordíthatatlan változásokat enzimaktivitás. Vannak nagyszámú által katalizált reakciók fehérjebontó enzimek. Jellemzően, ezeket az enzimeket elő formájában inaktív prekurzorok (zimogének), amelyeket azután aktiválja a fellépés egyéb proteázok. Reakcióvázlat kimotripszin aktiválást az alábbiakban mutatjuk be ris.2-15.
2-15 ábra. Reakcióvázlat kimotripszinogén proteolízis a molekula. Kezdetben, hatása alatt a tripszin hasítás polipeptid 15 aminosavból, hogy egy aktív p-kimotripszin, amely alakítja a autokatalízissel egy kimotripszin
A következő táblázat példákat mutat más enzimek, amelyek alá vannak vetve a proteolízis által aktivált
élesztő sejtfal
Példaként tekintsük a hasnyálmirigy enzimek. Ezek az enzimek szintetizálódnak formájában zimogének hasnyálmirigy sejtek, és a benne tárolt részeként proenzimek granulátumok. A kiadás pro-enzimek hormonok szabályozzák kolecisztokinin, szekretin és pankreziminom. Fehérje emésztés igényel összehangolt fellépés különböző enzimek. Tripszinogén aktivált enteropeptidáz kiosztott bél kefeszegélyt sejteket. Enteropeptidáz katalizálja az eltávolítási hexapeptidet (Val Asp Asp Asp Asp Lys) az N vége tripszinogén. szabályozó rendszer feladata ebben az esetben, hogy az enzim aktiválása a hatás helyén. Ha az aktiválás fordul elő a szintézis helyéről, járna a pusztítás a mirigy maga (heveny hasnyálmirigy-gyulladás). Egy kis mennyiségű enteropeptidáz szükséges ezt követő aktiválását a tripszinogén nyújtanak erősítés (amplifikáció) a jel képződése miatt a nagy mennyiségű aktív tripszin, amely viszont aktiválja a többi bélproteázok. Az ilyen láncreakció ami jellemző sok proteolitikus rendszerek az organizmus (véralvadási, komplement rendszer, stb) A folyamat leáll a proteolitikus enzimek önmagukban átlagos napi termelése rövid hidrolitikus enzimek a hasnyálmirigy által - körülbelül 10 g. A proteolitikus enzimek széles körben elterjedtek a sejtekben, és lehet, jelentős problémát okozna, ha nem különleges igibitory jelen levő fehérje vér és a szövetek.
B. Váltvaforgató változik enzimaktivitás kovalens módosítással.
A foszforilezést enzimek (2-16 ábra) - az egyik legnépszerűbb válaszok, amely lehetővé teszi a csatlakozás foszforsav maradék változtatni a konformációját az enzim és a transzfer származó enzim aktív állapotból inaktív, vagy fordítva. Ez a mechanizmus biztosítja kovalens módosítással kináz (csatlakozás foszforsav maradék rovására ATP) és foszfatázok (hidrolitikus eltávolítását foszforsav maradék).
A részleteket a következő mechanizmusokat kell vitatni a szakaszok szentelt a hatásmechanizmusa hormonok.
2-16 ábra. Váltvaforgató kovalens módosítás foszforilezéssel (foszforiláz kináz) és defoszforilációja (foszfatáz) foszforiláz.