38 A hatnak specifikusan enzimek és azok fajok
Sajátosságai - a legfontosabb tulajdonság az enzim meghatározó biológiai jelentősége ezeknek a molekuláknak. Különbséget a szubsztrátum és a katalitikus specifitását az enzim, az aktív hely meghatározott szerkezetű (ábra. 2-2).
1. Felület sajátosságai
Alatt a szubsztrát specifitását mindegyik enzim azt a képességét, hogy kölcsönhatásba lépnek csak egy vagy több bizonyos szubsztrátumok. megkülönböztetni:
abszolút szubsztrát specifitás;
Csoport szubsztrát specifitás;
Abszolút szubsztrát specificitás
Az aktív hely rendelkező enzimek abszolút szubsztrát specificitás komplementer csak egy szubsztrát. Meg kell jegyezni, hogy ezek az enzimek az élő szervezetek nem elég.
Példa enzim abszolút szubsztrát specifitás - argináz, arginin katalizálja a hasítási reakció a karbamid és a ornitin:
Egy másik példa egy enzim abszolút szubsztrát specificitás - ureáz katalizálja a karbamid hidrolízisét a szén-dioxid és ammónia.
Csoport szubsztrát specificitás
A legtöbb enzim katalizálja az azonos típusú reakció kis mennyiségű (sáv) szerkezetileg hasonló szubsztrátok.
Így az enzim a hasnyálmirigy lipáz hidrolízisét katalizálja a zsírok a nyombélben, átalakulását katalizálja bármely zsír molekulák (triacil-glicerin), hogy monoatsilglitserola molekulát és két molekula hosszú szénláncú zsírsavak. A pankreatikus lipáz hidrolizálja egy ester bond a α-szénatom a glicerin, nem számít, milyen a zsírsav része a zsír molekulák
A legtöbb proteolitikus enzimek hidrolizáljuk fehérjék, egy csoport a szubsztrát specifitás, hidrolizáljuk peptid kötések által képzett különböző aminosavat.
A szubsztrátum jelenlétében számos sztereo-izomerek enzim mutat abszolút specifitást.
az egyiket. Emberben, mért specifitásuk az enzim a következő sztereoizomerek.
2. A katalitikus specificitás
A enzim katalizálja az csatlakozómodulok szerinti szubsztrátum egyik lehetséges módja az átalakulási, ez a tulajdonság biztosítja a szerkezet a katalitikus hely az enzim aktív hely és az úgynevezett katalitikus specificitás vagy specifitás út átalakításhoz szubsztrát. Így, egy molekula glükóz-6-foszfát-humán májsejtek - szubsztrátként 4 különböző enzimek; Foz foglyukomutazy, glükóz-6-fosfatfosfatazy, foszfoglükoizomeráz és a glükóz-6-foszfát-dehidrogenáz. Azonban, mivel a szerkezeti jellemzők ilyen enzimek, katalitikus helyek előfordul különböző konverziós e vegyület alkotnak 4 különböző termékek (lásd. Az alábbi reakcióvázlatban)
39. A hatásmechanizmus enzimek 1. Kialakulása az enzim-szubsztrát komplex Az a tény, hogy az enzimek nagymértékben specifikusak, engedélyezve 1890-ben jelölték hipotézist, hogy az aktív hely komplementer egy enzim-szubsztrát, azaz a Ez megfelel neki, mint a „billentyűzár”. Miután a reakció a szubsztrát (a „kulcs”), hogy az aktív hely ( „Castle”) van kémiai átalakítása a szubsztrát a terméket. Aktív hely tekinthető stabil, kemény-determinisztikus struktúra.
1959-ben egy másik változata a hipotézis „zár és kulcs” már javasolta, hogy megmagyarázza az események aktív helyén az enzimet. Eszerint a hipotézis szerint, az aktív központ a struktúra rugalmas a szubsztrátumhoz képest. A szubsztrátum kölcsönhatásba lép az aktív hely az enzim, ez nem okoz változást konformációját, képződéséhez vezető az enzim-szubsztrát komplex, kedvező szubsztrátot a kémiai módosítások. Ebben az esetben a szubsztrát molekula is megváltoztatja konformációját ami magasabb hatékonysága az enzimatikus reakció. Ez a „hipotézis indukált illeszkedés” később megerősítették.